Главная » Статьи » Фибриноген белок промежуточной структуры

Фибриноген белок промежуточной структуры


Фибриноген это белок промежуточной структуры - Лечение гипертонии

Многие годы безуспешно боретесь с ГИПЕРТОНИЕЙ?

Глава Института: «Вы будете поражены, насколько просто можно вылечить гипертонию принимая каждый день...

Читать далее »

С-реактивный белок (СРБ, C-Reactives protein – CRP) – довольно старый лабораторный тест, который, как и СОЭ, показывает, что в организме идет  острый воспалительный процесс. Обычными методами СРБ обнаружить не удается, в биохимическом анализе крови повышение его концентрации проявляется увеличением α-глобулинов, которые он, наряду с другими острофазными протеинами, представляет.

Главной причиной появления и возрастания концентрации С-реактивного протеина являются острые воспалительные заболевания, которые дают многократное (до 100 раз) увеличение этого острофазного белка уже через 6 — 12 часов от начала  процесса.

НАШИ ЧИТАТЕЛИ РЕКОМЕНДУЮТ!

Для лечения гипертонии наши читатели успешно используют ReCardio. Видя, такую популярность этого средства мы решили предложить его и вашему вниманию. Подробнее здесь…

Помимо высокой чувствительности СРБ к различным, происходящим в организме событиям, изменениям в лучшую или худшую сторону, он хорошо реагирует на терапевтические мероприятия, поэтому может быть использован для контроля над течением и лечением различных патологических состояний, сопровождаемых повышением данного показателя. Все это объясняет высокий интерес клиницистов, которыми  данный острофазный белок был назван «золотым маркером» и обозначен, как центральный компонент острой фазы воспалительного процесса. Вместе с тем, обнаружение СРБ в крови пациента еще в конце прошлого века было сопряжено с определенными трудностями.

Обнаружение С-реактивного белка почти до конца прошлого века было проблемным, ввиду того, что СРБ не поддавался традиционным лабораторным исследованиям, составляющим биохимический анализ крови. Полуколичественный метод кольцепреципитации в капиллярах с использованием антисыворотки был скорее качественным, поскольку выражался в «плюсах» в зависимости от количества  (в миллиметрах) выпавших хлопьев (преципитатов). Самым большим недостатком анализа было время, потраченное на получение результатов – ответ был готов только через сутки и мог иметь следующие значения:

  • Нет осадка – результат отрицательный;
  • 1мм осадка — + (реакция слабоположительная);
  • 2 мм — ++ (положительная реакция);
  • 3мм — +++ (выраженно положительная);
  • 4 мм — ++++ (резко положительная реакция).

Безусловно, ждать такого важного анализа 24 часа было крайне неудобно, ведь за сутки многое могло измениться в состоянии больного и нередко отнюдь не в лучшую сторону, поэтому врачам чаще всего приходилось надеяться в первую очередь на СОЭ. Скорость оседания эритроцитов, которая тоже является неспецифическим индикатором воспаления, в отличие от СРБ, определялась за час.

В настоящее время описываемый лабораторный критерий ценится выше и СОЭ, и лейкоцитов – показателей общего анализа крови. С-реактивный протеин, появляющийся раньше повышения СОЭ, исчезает, как только затихнет процесс или лечение окажет свое влияние (через 1 – 1,5 недели), в то время как скорость оседания эритроцитов будет находиться выше нормальных значений еще до месяца.

Как определяют СРБ в лаборатории и что нужно кардиологам?

С-реактивный белок относится к очень важным диагностическим критериям, поэтому разработка новых методов его определения никогда не уходила на задний план и в настоящее время тесты, позволяющие обнаружить СРБ, перестали быть проблемой.

Не входящий в биохимический анализ крови С-реактивный белок легко определить, имея наборы для латекс-теста, в основе которых лежит латексная агглютинация (качественный и полуколичественный анализ). Благодаря этой методике, не пройдет и полчаса, как ответ, который так важен врачу, будет готов. Такое быстрое исследование хорошо зарекомендовало себя, как самый начальный этап диагностического поиска острых состояний, методика хорошо коррелирует с турбидиметрическими и нефелометрическими методами, поэтому подходит не только для скрининга, но и для  окончательного решения в отношении диагностики и выбора тактики лечения.

Концентрацию данного лабораторного показателя узнают с помощью высокочувствительной турбидиметрии с латексным усилением, иммуноферментного анализа (ИФА) и радиоиммунологических методов.

Следует отметить, что очень часто описываемый критерий применяют для диагностики патологических состояний сердечно-сосудистой системы, где СРБ помогает выявить возможные риски осложнений, следить за течением процесса и за эффективностью принимаемых мероприятий. Известно, что СРБ и сам участвует в формировании атеросклероза даже при сравнительно невысоких значениях показателя (к вопросу, как это происходит, мы еще вернемся). Для решения подобных задач традиционные методы лабораторной диагностики кардиологов не удовлетворяют, поэтому в данных случаях используется высокоточное измерение hsCRP в сочетании с липидным спектром.

Кроме этого, данный анализ применяют, чтобы рассчитать риск развития сердечно-сосудистой патологии при сахарном диабете, заболеваниях выделительной системы, неблагоприятном течении беременности.

Норма СРБ? Одна на всех, но…

В крови здорового человека уровень СРБ очень невысок или данный белок вовсе отсутствует (при лабораторном исследовании, но это не значит, что его нет совсем – просто тест не улавливает мизерные количества).

За норму приняты следующие границы значений, причем, они не зависят от возраста и половой принадлежности: у детей, мужчин и женщин она одна – до 5 мг/л, исключение составляют лишь новорожденные дети – им позволено иметь до 15 мг/л этого острофазного протеина (о чем свидетельствует справочная литература). Однако ситуация меняется при подозрении на сепсис: неонатологи начинают срочные меры (антибиотикотерапия) при повышении СРБ у ребенка до 12 мг/л, при этом, врачи отмечают, что бактериальная инфекция в первые дни жизни может и не давать резкого повышения этого белка.

Назначается лабораторное исследование, выявляющее  C-Reactives protein, в случае многих патологических состояний, сопровождаемых воспалением причиной которых стала инфекция или разрушение нормальной структуры (деструкция) тканей:

  • Острый период различных воспалительных процессов;
  • Активирование хронических заболеваний воспалительного характера;
  • Инфекции вирусного и бактериального происхождения;
  • Аллергические реакции организма;
  • Активная фаза ревматизма;
  • Инфаркт миокарда.

Для того, чтобы лучше представить диагностическую ценность данного анализа, необходимо понять, что собой представляют собой белки острой фазы, узнать о причинах их появления в крови пациента, более детально рассмотреть механизм иммунологических реакций при остром воспалительном процессе. Что мы и попытаемся сделать в следующем разделе.

Как и почему появляется С-реактивный протеин при воспалении?

СРБ, участвуя в острых иммунологических процессах, способствуют фагоцитозу на первом этапе ответной реакции организма (клеточный иммунитет) и являются одним их ключевых компонентов второй фазы иммунного ответа – гуморального иммунитета. Это происходит следующим образом:

  1. Разрушение клеточных оболочек возбудителем или другим фактором приводит к деструкции самих клеток, что для организма не остается незамеченным. Сигналы, посланные от возбудителя или от лейкоцитов, находящихся рядом с местом «аварии», привлекает в зону поражения фагоцитирующие элементы, способные поглощать и переваривать чужеродные для организма частицы (бактерии и остатки мертвых клеток).
  2. Местный ответ на удаление погибших клеток вызывает воспалительную реакцию. На место происшествия из периферической крови устремляются нейтрофилы, обладающие самой высокой фагоцитарной способностью. Чуть попозже туда прибывают моноциты (макрофаги), чтобы помочь с образованием медиаторов, стимулирующих продукцию белков острой фазы (СРБ), если в этом будет необходимость, и выполнить функцию своеобразных «дворников», когда нужно «подчистить» очаг воспаления (макрофаги способны поглощать частицы, превосходящие себя по размерам).
  3. Для осуществления процессов поглощения и переваривания чужеродных факторов в очаге воспаления происходит стимуляция продукции собственных протеинов (С-реактивного белка и других белков острой фазы), способных противостоять невидимому врагу, усиливая своим появлением фагоцитарную активность клеток лейкоцитарного звена и привлекая новые компоненты иммунитета для борьбы с инфекцией. Роль индукторов этой стимуляции берут на себя вещества (медиаторы), синтезируемые «готовыми к бою» находящимися в очаге и прибывающими в зону воспаления макрофагами. Кроме этого, в образовании СРБ участвуют и другие регуляторы синтеза острофазных белков (цитокины, глюкокортикоиды, анафилотоксины, медиаторы, образованные активированными лимфоцитами). Продуцируется СРБ преимущественно клетками печени (гепатоцитами).
  4. Макрофаги, после выполнения основных задач в зоне воспаления, уходя, захватывают чужеродный антиген и направляются в лимфоузлы, чтобы там представить его (презентация антигена) иммунокомпетентным клеткам – Т-лимфоцитам (хелперам), которые распознают его и дадут команду В-клеткам приступить к антителообразованию (гуморальный иммунитет). В присутствии С-реактивного белка заметно увеличивается активность лимфоцитов, обладающих цитотоксическими способностями. СРБ от начала процесса и на всех его этапах и сам активно участвует в распознавании и презентации антигена, что возможно благодаря другим факторам иммунитета, с которыми он находится в тесной взаимосвязи.
  5. Не пройдет и полдня (приблизительно до 12 часов) от начала разрушения клеток, как концентрация сывороточного С-реактивного протеина возрастет во много раз. Это дает основание считать его одним из двух главных белков острой фазы (второй – сывороточный амилоидный протеин А), которые несут основные противовоспалительные и защитные функции (иные острофазные белки при воспалении выполняют преимущественно регуляторные задачи).

Таким образом, повышенный уровень СРБ свидетельствует о начале инфекционного процесса на самом раннем этапе его развития, а применение антибактериальных и противовоспалительных препаратов, напротив, снижает его концентрацию, что позволяет придать этому лабораторному показателю особую диагностическую значимость, называя «золотым маркером» клинической лабораторной диагностики.

Причина и следствие

За качества, обеспечивающие исполнение многочисленных функций, С-реактивный протеин исследователем-острословом был прозван «двуликим Янусом». Прозвище оказалось удачным для белка, выполняющего массу задач в организме. Его многофункциональность заключается в тех ролях, которые он играет при развитии воспалительных, аутоиммунных, некротических процессов: в умении связываться со многими лигандами, распознавать чужеродные агенты, своевременно привлекать к уничтожению «врага» защитные силы организма.

Наверное, каждый из нас когда-нибудь переживал острую фазу воспалительного заболевания, где центральное место отведено С-реактивному белку. Даже не зная всех механизмов образования СРБ, можно самостоятельно заподозрить, что в процессе участвует весь организм: сердце, сосуды, голова, эндокринная система (повышается температура, «ломит» тело, болит голова, учащается сердцебиение). Действительно,  сама лихорадка уже свидетельствует, что процесс пошел, и в организме начались изменения метаболических процессов в различных органах и целых системах, обусловленные повышением концентрации острофазных маркеров, активацией системы иммунитета, снижением проницаемости сосудистых стенок. Эти события не видимы глазом, но определяемы с помощью лабораторных показателей (СРБ, СОЭ).

С-реактивный белок будет повышен уже в первые 6-8 часов от начала болезни, причем его значения будут соответствовать тяжести процесса (чем тяжелее течение, тем выше СРБ). Такие свойства CRP позволяют его использовать в качестве индикатора при дебюте или протекании различных воспалительных и некротических процессов, которые и будут причинами повышения показателя:

  1. Бактериальные и вирусные инфекции;
  2. Острая сердечная патология (инфаркт миокарда);
  3. Онкологические заболевания (в том числе, метастазирование опухолей);
  4. Хронические воспалительные процессы, локализованные в различных органах;
  5. Оперативные вмешательства (нарушение целостности тканей);
  6. Травмы и ожоги;
  7. Осложнения послеоперационного периода;
  8. Гинекологическая патология;
  9. Генерализованная инфекция, сепсис.

Повышенным СРБ часто бывает при:

  • Туберкулезе;
  • Системной красной волчанке (СКВ);
  • Лимфогранулематозе;
  • Остром лимфобластном лейкозе (ОЛЛ);
  • Нефрите;
  • Ревматизме;
  • Болезни Кушинга;
  • Висцеральном лейшманиозе.

Следует отметить, что значения показателя для разных групп заболеваний могут существенно отличаться, например:

  1. Вирусная инфекция, метастазы опухолей, ревматические болезни, протекающие вяло, без выраженной симптоматики, дают умеренное повышение концентрации CRP – до 30 мг/л;
  2. Обострение хронических воспалительных процессов, инфекции, вызванные бактериальной флорой, оперативные вмешательства, острый инфаркт миокарда могут повысить уровень острофазного маркера в 20, а то и в 40 раз, но в большинстве случаев от таких состояний можно ожидать рост концентрации до 40 – 100 мг/л;
  3. Тяжелые генерализованные инфекции, обширные ожоги, септические состояния способны очень неприятно удивлять клиницистов цифрами, обозначающими содержание С-реактивного белка, они могут достигать запредельных значений (300мг/л и гораздо выше).

И еще: не имея желания кого-то напугать, хочется затронуть очень важный вопрос в отношении повышенного количества СРБ у здоровых людей. Высокая концентрация С-реактивного протеина при внешнем полном благополучии и отсутствии признаков хоть какой-то патологии наводит на мысль о развитии онкологического процесса. Такие пациенты должны пройти тщательное обследование!

Обратная сторона медали

Вообще, по своим свойствам и способностям СРБ очень напоминает иммуноглобулины: он «умеет различать «свое-чужое», связываться с компонентами бактериальной клетки, с лигандами системы комплемента, ядерными антигенами. Но на сегодняшний день известны два типа С-реактивного белка и чем они отличаются друг от друга, добавляя тем самым новые функции C-Reactives protein, может показать наглядный пример:

  • Нативный (пентамерный) белок острой фазы, открытый в 1930 году и состоящий из 5 связанных между собой кольцевых субъединиц, расположенных на одной поверхности (поэтому его назвали пентамерным и отнесли к семейству пентраксинов) – это тот СРБ, который мы знаем и о котором рассуждаем. Пентраксины состоят из двух участков, отвечающих за определенные задачи: один – распознает «чужака», например, антиген бактериальной клетки, другой — «зовет на помощь» те субстанции, которые имеют возможности уничтожить «врага», поскольку сам СРБ подобными способностями не обладает;
  • «Новый» (неоСРБ), представленный свободными мономерами (мономерный СРБ, который назван мСРБ),  обладающий другими, не характерными для нативного варианта, свойствами (быстрая подвижность, низкая растворимость, ускорение агрегации тромбоцитов, стимуляция продукции и синтез биологически активных веществ). Новая форма С-реактивного белка была открыта в 1983 году.

При детальном изучения нового острофазного белка выяснилось, что его антигены присутствуют на поверхности лимфоцитов, циркулирующих в крови, клеток-киллеров и плазматических клеток, а получается он (мСРБ) от перехода пентамерного протеина в мономерный белок при бурном развитии воспалительного процесса. Однако самое главное, что узнали ученые о мономерном варианте заключается в том, что «новый» С-реактивный протеин способствует формированию сердечно-сосудистой патологии. Как это происходит?

Повышенный СРБ участвует в формировании атеросклероза

Ответ организма на воспалительный процесс резко увеличивает концентрацию СРБ, что сопровождается усиленным переходом пентамерной формы С-реактивного протеина в мономерную — это необходимо для индукции обратного (противовоспалительного) процесса. Повышенный уровень мСРБ приводит к продукции медиаторов воспаления (цитокинов), налипанию нейтрофилов на сосудистую стенку, активации эндотелия с выделением факторов, вызывающих спазм, образованию микротромбов и нарушению кровообращения в микроциркуляторном русле, то есть, формированию атеросклероза артериальных сосудов.

Это следует учитывать при скрытом течении хронических заболеваний с незначительным повышением уровня СРБ (до 10 — 15 мг/л). Человек продолжает считать себя здоровым, а процесс медленно развивается, что может привести сначала к атеросклерозу, а потом к инфаркту миокарда (первому) или другим тромбоэмболическим осложнениям. Можно себе представить, насколько рискует пациент, имея в анализе крови С-реактивный белок в повышенных концентрациях, преобладание фракции липопротеинов низкой плотности в липидном спектре и высокие значения коэффициента атерогенности (КА)?

Чтобы не допустить печальных последствий, пациенты, входящие в группу риска, должны не забывать сдавать необходимые для себя анализы, причем, СРБ у них измеряется высокочувствительными методами, а ЛПНП исследуется в липидном спектре с расчетом коэффициента атерогенности.

Главные задачи СРБ определяет его «многоликость»

Возможно, читатель не получил ответы на все свои вопросы в отношении центрального компонента острой фазы – С реактивного белка. Посчитав, что сложные иммунологические реакции стимуляции, регулирования синтеза СРБ и его взаимодействие с другими факторами иммунитета вряд ли могут быть интересны человеку, далекому от этих научных и непонятных терминов, в статье был сделан упор на свойства и важную роль данного острофазного протеина в практической медицине.

А значимость СРБ действительно трудно переоценить: он незаменим при осуществлении контроля над течением болезни и эффективностью терапевтических мер, а также при диагностике острых воспалительных состояний и некротических процессов, где он проявляет высокую специфичность. Вместе с тем, ему, как и другим острофазным белкам, свойственна и неспецифичность (разнообразие причин повышения СРБ, многофункциональность С-реактивного протеина за счет способности связываться со многими лигандами), которая не позволяет с помощью этого показателя дифференцировать различные состояния и установить точный диагноз (не зря же его назвали «двуликим Янусом»?). А тут еще, оказывается, он принимает участие в формировании атеросклероза…

С другой стороны — в диагностическом поиске участвуют  многие лабораторные исследования и инструментальные методы диагностики, которые помогут СРБ, и болезнь будет установлена.

Видео: С-реактивный белок в программе «Жить здорово!»

Функции белков - Функции белков

По форме мо­ле­ку­лы белки де­лят­ся на фиб­рил­ляр­ные белки, или во­лок­ни­стые; гло­бу­ляр­ные белки, то есть бел­ко­вая мо­ле­ку­ла имеет форму гло­бу­лы (шара); и про­ме­жу­точ­ные белки, то есть белки фиб­рил­ляр­ной формы, но при этом рас­тво­ри­мы в воде

Фиб­рил­ляр­ные белки.

Наи­бо­лее важна для них вто­рич­ная струк­ту­ра. Тре­тич­ная струк­ту­ра склад­ча­тая. Об­ла­да­ют вы­со­кой ме­ха­ни­че­ской проч­но­стью, нерас­тво­ри­мы в воде.

Фиб­рил­ляр­ные белки пред­став­ля­ют собой длин­ные па­рал­лель­ные по­ли­пеп­тид­ные цепи, скреп­лён­ные друг с дру­гом по­пе­реч­ны­ми сшив­ка­ми, об­ра­зу­ют длин­ные во­лок­на, или сло­и­стые струк­ту­ры

Как пра­ви­ло, фиб­рил­ляр­ные белки вы­пол­ня­ют в ор­га­низ­ме струк­тур­ные функ­ции.

bigslide.ru

Гло­бу­ляр­ные белки.

Это по­ли­пеп­тид­ные цепи, свёр­ну­тые в ком­пакт­ные гло­бу­лы. В от­ли­чие от фиб­рил­ляр­ных бел­ков, они рас­тво­ри­мы, легко об­ра­зу­ют кол­ло­ид­ные сус­пен­зии, вы­пол­ня­ют раз­лич­ные функ­ции в клет­ке

mypresentation.ru

Про­ме­жу­точ­ные белки имеют фиб­рил­ляр­ную форму, но рас­тво­ри­мы в воде.

Белки вы­пол­ня­ют целый ряд функ­ций, как в клет­ке, так и в ор­га­низ­ме. Функ­ция опре­де­ля­ет­ся струк­ту­рой и фор­мой бел­ко­вой мо­ле­ку­лы.

В первую оче­редь эту функ­цию вы­пол­ня­ют белки, ко­то­рые вхо­дят в со­став био­ло­ги­че­ских мем­бран.

Кроме этого к струк­тур­ным бел­кам от­но­сят­ся белки меж­кле­точ­но­го мат­рик­са, такие как кол­ла­ген и ре­ти­ку­лин. Одним из ос­нов­ных ком­по­нен­тов свя­зок яв­ля­ет­ся эла­стин, кожи – кол­ла­ген. Кол­ла­ген также вхо­дит в со­став ко­стей, су­хо­жи­лий, хряща

Во­ло­сы и ногти в ос­нов­ном со­сто­ят из очень проч­но­го белка – ке­ра­ти­на. Кста­ти ке­ра­тин, яв­ля­ет­ся ещё ком­по­нен­том пе­рьев.

Неко­то­рые клет­ки ор­га­низ­ма спо­соб­ны со­кра­щать­ся и пе­ре­ме­щать­ся, бла­го­да­ря на­ли­чию со­кра­ти­тель­ных бел­ков. К со­кра­ти­тель­ным бел­кам от­но­сят­ся актин и мио­зин, ко­то­рые вы­зы­ва­ют со­кра­ще­ние мышц и со­кра­ще­ние мы­шеч­ной ткани

Дру­гим бел­ком, обес­пе­чи­ва­ю­щим пе­ре­ме­ще­ние кле­ток, яв­ля­ет­ся ту­бу­лин, вхо­дя­щий в со­став мик­ро­тру­бо­чек (ос­нов­ных ком­по­нен­тов рес­ни­чек и жгу­ти­ков клет­ки) (Рис. 6). Как и преды­ду­щие белки, они имеют фиб­рил­ляр­ную струк­ту­ру.

embrn.eu

Белок ту­бу­лин, обес­пе­чи­ва­ю­щий дви­же­ние ком­по­нен­тов клет­ки

Ряд бел­ков вы­пол­ня­ет функ­ции пе­ре­но­са ве­ществ из од­но­го ком­парт­мен­та клет­ки в дру­гой или между ор­га­на­ми це­ло­го ор­га­низ­ма. На­при­мер, ге­мо­гло­бин пе­ре­но­сит кис­ло­род от лег­ких к тка­ням, и уг­ле­кис­лый газ от тка­ней в лег­кие. Эти белки имеют гло­бу­ляр­ную струк­ту­ру (см. видео).

В крови есть спе­ци­аль­ные транс­порт­ные белки – аль­бу­ми­ны, ко­то­рые пе­ре­но­сят раз­лич­ные ве­ще­ства. Сы­во­ро­точ­ный аль­бу­мин крови пе­ре­но­сит как био­ло­ги­че­ские ак­тив­ные ве­ще­ства, так и жир­ные кис­ло­ты, и ли­пи­ды.

Бел­ки-пе­ре­нос­чи­ки осу­ществ­ля­ют пе­ре­нос ве­ществ через кле­точ­ные мем­бра­ны

Спе­ци­фи­че­ские белки вы­пол­ня­ют так на­зы­ва­е­мую за­щит­ную функ­цию, они предо­хра­ня­ют наш ор­га­низм от втор­же­ния чу­же­род­ных ор­га­низ­мов или чу­же­род­ных бел­ков и от раз­лич­ных по­вре­жде­ний. К таким за­щит­ным бел­кам от­но­сят­ся ан­ти­те­ла. То есть, они вы­ра­ба­ты­ва­ют­ся в ответ на чу­же­род­ные воз­дей­ствия. Они вза­и­мо­дей­ству­ют с мик­ро­ор­га­низ­ма­ми, по­пав­ши­ми в кровь, и их инак­ти­ви­ру­ют.

Дру­гие белки – ин­тер­фе­ро­ны, они спе­ци­фи­че­ски свя­зы­ва­ют­ся с ви­ру­са­ми, инак­ти­ви­ру­ют их и не дают воз­мож­ность вос­со­здать им свою струк­ту­ру, то есть раз­мно­жить­ся внут­ри ор­га­низ­ма че­ло­ве­ка.

Фиб­ри­но­ген и тром­бин предо­хра­ня­ют ор­га­низм от кро­во­по­те­ри, об­ра­зуя тромб. Фиб­ри­но­ген яв­ля­ет­ся при­ме­ром белка про­ме­жу­точ­но­го типа, по­сколь­ку он имеет фиб­рил­ляр­ную струк­ту­ру, но при этом рас­тво­рим в воде 

blgy.ru

Нити фиб­ри­на тром­ба, опле­та­ю­щие эрит­ро­ци­ты, под мик­ро­ско­пом

Мно­гие живые су­ще­ства для обес­пе­че­ния за­щи­ты вы­де­ля­ют белки – ток­си­ны, ко­то­рые в боль­шин­стве слу­ча­ев пред­став­ля­ют силь­ней­шие яды. Ток­си­че­ские белки пред­став­ле­ны ток­си­на­ми ядов змей, скор­пи­о­нов, пчёл. Они ха­рак­те­ри­зу­ют­ся до­воль­но низ­кой для бел­ков мо­ле­ку­ляр­ной мас­сой. Ток­си­ны рас­те­ний и мик­ро­ор­га­низ­мов более раз­но­об­раз­ны по форме и мо­ле­ку­ляр­ной массе. Наи­бо­лее рас­про­стра­нен­ные из ток­си­нов мик­ро­ор­га­низ­мов – это диф­те­рий­ный и хо­лер­ный ток­син.

Неко­то­рые ор­га­низ­мы спо­соб­ны вы­ра­ба­ты­вать ан­ти­ток­си­ны, ко­то­рые по­дав­ля­ют дей­ствие ток­си­че­ских ве­ществ.

В ор­га­низ­ме че­ло­ве­ка су­ще­ству­ет ряд бел­ков, ко­то­рые вы­пол­ня­ют ре­гу­ля­тор­ную функ­цию. К ним от­но­сят­ся раз­лич­ные гор­мо­ны бел­ко­во-пеп­тид­ной при­ро­ды. Одним из таких гор­мо­нов яв­ля­ет­ся ин­су­лин. Он вы­ра­ба­ты­ва­ет­ся под­же­лу­доч­ной же­ле­зой и ре­гу­ли­ру­ет уро­вень глю­ко­зы в крови.

Кроме этого к таким гор­мо­нам от­но­сит­ся каль­ци­то­нин, ко­то­рый ре­гу­ли­ру­ет уро­вень каль­ция в крови кост­ной ткани, а также так на­зы­ва­е­мый со­ма­то­троп­ный гор­мон, или со­ма­то­тро­пин, ко­то­рый вли­я­ет на рост и раз­ви­тие че­ло­ве­ка.

archive.is

 

Белки могут быть за­пас­ны­ми пи­та­тель­ны­ми ве­ще­ства­ми. На­при­мер, аль­бу­мин ку­ри­но­го яйца, ка­зе­ин мо­ло­ка. В се­ме­нах мно­гих рас­те­ний, белки также могут вы­пол­нять за­па­са­ю­щую функ­цию.

rushkolnik.ru

Белки могут вы­пол­нять в клет­ке или ор­га­низ­ме энер­ге­ти­че­скую функ­цию, по­сколь­ку при рас­щеп­ле­нии од­но­го грам­ма бел­ков об­ра­зу­ет­ся 17,6 кДж энер­гии. Для этой цели белки ис­поль­зу­ют­ся в ис­клю­чи­тель­ных слу­ча­ях – в ка­че­стве ис­точ­ни­ка энер­гии обыч­но ис­поль­зу­ет­ся либо уг­ле­во­ды, либо ли­пи­ды.

Таким об­ра­зом, мы на­ча­ли рас­смот­ре­ние раз­лич­ных функ­ций бел­ков, а на сле­ду­ю­щем за­ня­тии об­су­дим бел­ки-фер­мен­ты.

На­сто­я­щая го­лу­бая кровь

В живых ор­га­низ­мах медь была об­на­ру­же­на в 1808 году фран­цуз­ским хи­ми­ком Луи Во­к­ле­ном. Он яв­ля­ет­ся ос­но­во­по­лож­ни­ком хи­ми­че­ско­го ана­ли­за.

Ге­мо­ци­а­нин, медь­со­дер­жа­щий белок каль­ма­ров, ули­ток, раков и па­у­ков. Так же, как и ге­мо­гло­бин по­зво­ноч­ных, он пе­ре­но­сит кис­ло­род, при этом кровь окра­ши­ва­ет­ся в го­лу­бой цвет, и на­блю­да­ет­ся флу­о­рес­цен­ция. С оки­сью уг­ле­ро­да ге­мо­ци­а­нин, так же как и ге­мо­гло­бин, вза­и­мо­дей­ству­ет об­ра­ти­мо, об­ра­зуя бес­цвет­ное со­еди­не­ние.

Спо­соб­ность к пе­ре­но­су кис­ло­ро­да у ге­мо­ци­а­ни­на зна­чи­тель­но ниже, по срав­не­нию с ге­мо­гло­би­ном. По­это­му у выс­ших по­зво­ноч­ных жи­вот­ных в крови на­блю­да­ет­ся ге­мо­гло­бин, а не ге­мо­ци­а­нин.

В ху­до­же­ствен­ной ли­те­ра­ту­ре часто встре­ча­ет­ся сло­во­со­че­та­ние «го­лу­бая кровь». Ока­зы­ва­ет­ся, это вы­ра­же­ние при­шло к нам из Ис­па­нии. В Ис­па­нии людей бла­го­род­но­го, или ари­сто­кра­ти­че­ско­го про­ис­хож­де­ния, от­ли­ча­ла белая кожа с про­све­чи­ва­ю­щи­ми си­не­ва­ты­ми со­су­да­ми – ве­на­ми. От­сю­да и на­зва­ние «го­лу­бая кровь». И к на­сто­я­щей го­лу­бой крови под­вод­ных оби­та­те­лей это не имеет ни­ка­ко­го от­но­ше­ния.

Ин­тер­фе­ро­ны

Ин­тер­фе­ро­ны – это белки, ко­то­рые вы­ра­ба­ты­ва­ют­ся в ответ на про­ник­но­ве­ние в ор­га­низм раз­лич­ных чу­же­род­ных аген­тов, в том числе и ви­рус­ных ча­стиц. Ин­тер­фе­ро­ны бло­ки­ру­ют (инак­ти­ви­ру­ют) ви­ру­сы, то есть они за­пус­ка­ют хи­ми­че­ские ре­ак­ции, ко­то­рые пре­кра­ща­ют вос­про­из­ве­де­ние ДНК- и РНК-со­дер­жа­щих ви­ру­сов.

Ин­тер­фе­ро­ны имеют ши­ро­кий спектр дей­ствия:

про­ти­во­ви­рус­ное дей­ствие;

про­ти­во­опу­хо­ле­вое дей­ствие;

ра­дио­про­тек­тор­ное дей­ствие;

им­му­но­мо­ду­ли­ру­ю­щее дей­ствие.

В связи с этим ин­тер­фе­ро­ны ши­ро­ко ис­поль­зу­ют­ся для ле­че­ния раз­лич­ных ви­рус­ных за­бо­ле­ва­ний (на­при­мер, за­бо­ле­ва­ния грип­па, ОРВИ, за­бо­ле­ва­ния гер­пе­са), ис­поль­зу­ют­ся в ком­плекс­ной те­ра­пии та­ко­го слож­но­го за­бо­ле­ва­ния как ге­па­тит, ис­поль­зу­ют­ся в ком­плекс­ной те­ра­пии для ле­че­ния СПИДа, а также, по­сколь­ку они об­ла­да­ют про­ти­во­опу­хо­ле­вым дей­стви­ем, в ком­плекс­ной те­ра­пии для ле­че­ния ра­ко­вых за­бо­ле­ва­ний.

Кроме этого, ин­тер­фе­ро­ны ис­поль­зу­ют­ся и для ле­че­ния раз­лич­ных бак­те­ри­аль­ных ин­фек­ций, и даже гриб­ко­вых. Обыч­но пре­па­рат «ин­тер­фе­рон» вво­дит­ся путём внут­ри­вен­ных инъ­ек­ций, на­при­мер, при ле­че­нии раз­лич­ных ра­ко­вых за­бо­ле­ва­ний, при ле­че­нии ге­па­ти­та.

Если у че­ло­ве­ка на­блю­да­ет­ся гер­пес, то обыч­но сма­зы­ва­ет­ся по­ра­жён­ный уча­сток.

При раз­лич­ных фор­мах про­студ­ных за­бо­ле­ва­ний, ин­тер­фе­рон ис­поль­зу­ет­ся в виде ка­пель в нос.

Со­ма­то­троп­ный гор­мон

Со­ма­то­тро­пин, или со­ма­то­троп­ный гор­мон, кон­тро­ли­ру­ет рост и раз­ви­тие ор­га­низ­ма как жи­вот­ных, так и че­ло­ве­ка. Со­ма­то­тро­пин вы­ра­ба­ты­ва­ет­ся пе­ред­ней долей ги­по­фи­за и сек­ре­ти­ру­ет­ся в кровь. Он яв­ля­ет­ся по­ли­функ­ци­о­наль­ным гор­мо­ном. Ос­нов­ной де­фект раз­ви­тия ор­га­низ­ма че­ло­ве­ка и жи­вот­ных, в усло­вии недо­ста­точ­но­сти со­ма­то­тро­пи­на – за­держ­ка роста ко­стей.

Из­бы­ток со­ма­то­тро­пи­на в рас­ту­щем ор­га­низ­ме может при­во­дить к ги­ган­тиз­му, а у взрос­лых к ненор­маль­но­му уве­ли­че­нию от­дель­ных ор­га­нов и тка­ней.

Карликовость -saglikk.com

Гигантизм - m.fishki.net

Акромегалия - med2c.ru

источник конспекта - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/funktsii-belkov

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=mCfVJrrGMqk

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=8RccgIHKg0Q

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=xwtIlcoR6R8

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=3u_-9NGq1Xw

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=J7eWIMYCcfo

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=EP8PUjq37qA

источник презентации - http://prezentacii.com/po_himii/1490-funkcii-belkov.html

Выберите верные утверждения

1. Белки по составу делятся на глобулярные, фибриллярные и промежуточные.

2. Мономером белка является радикал.

3. Аминокислота имеет радикал, аминогруппу, карбоксильную группу.

4. Вторичная структура белка представлена спиралью или складчатым слоем.

5. Все белки – ферменты.

6. Дисульфидные связи – связи между серосодержащими аминокислотами в молекуле белка.

7. Активный центр фермента – это липид.

8. Гистоны входят в состав хромосом.

9. В 1890 г. Э. Фишером был открыт активный центр фермента.

10. Гипотеза «индуцированного соответствия» была обоснована Д. Кошландом.

11. Фибриноген – белок промежуточной структуры.

12. Денатурация – это восстановление трехмерной структуры конформации белка.

13. Гемоглобин – белок четвертичной структуры.

14. Альбумины – это простые белки.

15. Простетическая группа гликопротеида – углевод.

16. Казеин молока – глобулин.

17. Аминокислота – амфотерное соединение.

18. Ферменты и антитела – глобулярные белки.

19. Связь между Н и О называют пептидной.

20. Реакция конденсации идет с выделением СО2.

21. Первичную конформацию белка поддерживают водородные связи.

22. Трипсин катализирует гидролиз белков.

23. Ферменты – это биологические катализаторы.

24. Водородные связи между витками спирали образуются через 2 аминокислоты.

25. Ферменты обладают специфичностью.

26. Активность фермента не зависит от рН.

27. Анаболические реакции – реакции распада.

28. Глюкагон инициирует распад гликогена в печени.

29. Миоглобин переносит О2 в мышцах.

30. Ферменты делят на 6 классов.

Установите соответствие

(установите соответствие между содержанием первого, второго и третьего столбца таблицы)

Класс белков (по функциям) Примеры Локализация/функция
А. Ферменты 1. Казеин 9. Связки
Б. Структурные белки 2. Дифтерийный токсин 10. Свертываемость крови
В. Гормоны 3. Тромбин 11. Дифтерийная палочка
Г. Транспортные белки 4. Гемоцианин 12. Кровь беспозвоночных
Д. Защитные белки 5. Инсулин 13. Островки Лангерганса в поджелудочной железе
Е. Сократительные белки 6. Трипсин 14. Катализирует гидролиз белков
Ж. Запасные белки 7. Эластин 15. Неподвижные нити миофибрилл
З. Токсины 8. Актин 16. Белок молока

Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их

(укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки, объясните их)

1.

1. Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2. Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3. Белки входят в состав плазматической мембраны. 4. Многие белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5. В молекулах белка зашифрована наследственная информация о признаках организма. 6. Молекулы белка и тРНК входят в состав рибосом.

2.

1. Все присутствующие в организме белки – ферменты. 2. Каждый фермент ускоряет течение нескольких химических реакций. 3. Активный центр фермента соответствует конфигурации субстрата, с которым он взаимодействует. 4. Активность ферментов не зависит от таких факторов, как температура, рН среды и др.

Дата добавления: 2015-07-15; просмотров: 503 | Нарушение авторских прав

mybiblioteka.su - 2015-2018 год. (0.004 сек.)

Строение молекулы иммуноглобулина. Фибриноген. Белки-ферменты плазмы крови

Молекулы всех классов иммуноглобулинов имеют сходное строение.

Рассмотрим их строение на примере молекулы IgG.

Иммуноглобулины - сложные белки, гликопротеины, о6ладают четвертичной структурой.

Белковая часть иммyнoглобулина состоит из 4 пoлипeптидных цепей: 2 одинаковых легких (L) и 2 одинаковых тяжелых (H). Молекулярная масса легкой цепи 23 кДа, тяжелой - от 53 до 75 кДа. С помощью дисульфидных (-S-S-) связей (мостиков) тяжелые цепи соединены между собой и с легкими цепями.

Классы иммуноглобулинов человека

Класс

Цепь Н

Содержание цепей в молекуле

Молекулярная масса

Концентрация в сыворотке крови, г/дл

lgG

22 или 22

150 000

0,6 - 1,7

lgA

(22)n или (22)n

(n=2, 3 или 4)

360 000 –

720 000

0,14 – 0,42

lgM

(22)5 или (22)5

950 000

0,05 – 0,19

lgD

22 или 22

160 000

0,003 – 0,04

lgE

22 или 22

190 000

0,00001 – 0,00014

Рис. Доменное строение lgG

Легкая цепь, начиная с N-конца, и такой же по длине учас­ток H - цепи формируют вариабельный участок – Fab–фрагмент. Он может связываться с соответствующим антигеном cлaбыми типами связей. Именно этот участок обеспечивает специфичность связи иммуноглобулина со своим антигеном. В молекуле иммуноглобулина выделяют также Fс – фрагмент - константная (одинаковая) для всех иммуноглобулинов часть молекулы. Фор­мируется за счет H-цепей. Fc-фрагмeнт обеспечивает прохождение иммуноглобулина через биолoгичeскую мембрану, например через плаценту. Взаимодействие Fab-фрагмента с антиге­ном приводит к значительному изменению конформации всей молекулы иммуноглобулина. При этом становится доcтyпным тот или иной участок в пределах Fс-фрагмента. Взаимодействие этого открывшегося центра с первым компонентом системы комплемента или с рецепторами клетки приводит к образованию иммунного комплекca «антиген - антитело».

Число разных антител, которые могут синтезироваться в организме одного человека равно 107. Для любого из чужеродных веществ, которые могут попасть в организм, найдется среди 107 клонов лимфоцитов хотя бы один клон, антитела которого имеют центр связывания, комплементарный этому веществу. До встречи с антигеном концентрация антител к нему ничтожно мала.

Гипотеза гаметных клонов и гипотеза соматических изменений генома лейкоцитов объясняет разнообразие иммуноглобулинов.

Рекомбинация – транслокация генов, кодирующих вариабельные Н цепи (тяжелые) равно 4000, генов легких цепей тоже 4000 при образовании иммуноглобулинов Н и L цепи могут соединятся в различных сочетаниях, поэтому число иммуноглобулинов достигает 1,6  107.

Фибриноген – белок, на который направлено действие си­стемы свертывания крови. При свертывании крови фибринoгeн превращается в фибрин, который нерастворим в воде и выпадает в виде нитей. В этих нитях запутываются форменные эле­менты крови, формируя кровяной сгусток (тромб).

Классификация белков-фементов плазмы крови:

- ферменты плазмы - выполняют специфичные метаболические функции в плазме. Включают такие протеолитические системы, как система комплемента, система регуляции сосудистого тонуса;

- ферменты, пoстyпающие в плазму в результате поврежде­ния того или иного органа или ткани в результате разрyшения клеток. Представляют интерес в диагностических целях (трансаминазы, лактатдerидpoгeназа, креатинфосфокиназа).

Органические нeбeлковые соединения плазмы:

I гpyппa – азотсодержащие небелковые компоненты - ­азот промежуточных и конечных продуктов обмена простых и сложных белков (остаточный азот);

  • азот мочевины (50%);

  • азот аминокислот (25%);

  • низкомолекулярные пептиды (некоторые гoрмоны);

  • креатин;

  • креатинин;

  • билирубин;

  • индикан;

  • некоторые другие азотсодержащие вещества.

При некоторых заболеваниях почек, тяжелых ожогax небелковый азот крови повышается – возникает азотемия. Чаще нару­шается не общее coдержание небелкового азота в крови, а соот­нoшeние между отдельными кoмпoнeнтами небелкового азота.

II гpyппa - безазотистые opгaнические вещества:

  • углеводы, липиды и продукты их метаболизма (глюкоза, ПВК, лактат, кетоновые тела, жирные кислоты, холестерин и его эфиры и др.);

  • минеральные вещества крови.

Смотрите также