Ферменты в крови


11. Ферменты крови. Причины изменения активности ферментов в крови. Энзимодиагностика.

Ферменты крови.

Кровь содержит множество ферментов, но их количество бывает настолько минимально, что их не удается обнаружить в качестве отдельной электрофоретической фракции. По происхождению ферменты крови принято разделять на три группы:

  1. Собственные ферменты крови (секреторные). Ферменты, выполняющие определенные функции в крови. Ферменты свертывающей и антисвертывающей системы крови. Фермент липопротеидлипаза (атакует ЛП), триглицеридлипаза, лицитинхолистеролацилтрансфераза (ЛХАТ) катализирует реакцию этерефикации холистерола

  2. Ферменты, поступающие в кровь из тканей в результате гибели клеток или утечки через мембрану. Индикаторные ферменты.

  3. Ферменты, поступающие в кровь из выводных протоков различных желез. Экскреторные ферменты. Амилаза и липаза (из поджелудочной железы), щелочная фосфотаза (из печени).

Для клинической практики имеют значение гиперферментемии или гипоферментемии. Чаще встречаются первые.

Вторые встречаются редко, обычно это или результат нарушения поступления секреторных ферментов (при церрозах часто) или результат интоксикации (например, снижение активности холиностеразы при поражениях фосфорорганическими средствами). Это может быть результат наследственной патологии, касается это отсутствие некоторых протеиназ системы свертывания крови при гемофилиях.

Выход ферментов в кровь.

Существует несколько факторов определяющих скорость выхода ферментов из поврежденных тканей в кровь:

  1. Концентрационный градиент ткань-кровь. Чем выше, тем быстрее ферменты уходят в кровь ферменты из поврежденных клеток. Пример: в печени лактатдегидрогиназа (ЛДГ) концентрационный градиент по отношению с кровью 3000:1. Для АсАТ и АлАТ - 10.000:1.

  2. Относительная молекулярная масса. Ферменты с меньшей молекулярной массой быстрее выходят из клеток в кровь.

  3. Внутриклеточная локализация ферментов. Цитоплазматические ферменты в крови появляются раньше, чем внутримитохондриальные.

Как удаляются ферменты из русла крови?

  1. Часть ферментов может выделяться с мочой если их молекулярная масса невелика (амилаза, уропепсин).

  2. Основной путь - разрушение в кровяном русле протеиназами.

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы и последующее разрушение.

В целом активность ферментов в крови и определяется соотношением процессов

  1. Увеличивается утечка через поврежденные мембраны.

  2. Некроз ткани

  3. Повышенный синтез

  4. Высокая активность

  5. Старение и отмирание клеток

Уменьшение

  1. Инактивация

  2. Экскреция

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы.

На регистрируемую величину активности влияет период полужизни ферментов в крови. Оказывается, для каждого фермента он индивидуален. АсАТ период полужизни составляет 175 часов. АлАТ - 4710 часов. Холиностераза - 10 суток, липаза 3-6 часов.

Энзимодиагностика.

Определение активности ферментов с целью диагностики и контроля за проводимым лечением.

Для энзимодиагностики используются в настоящее время определение активности более 50 ферментов. Наиболее известны: - ЛДГ, альдолаза, трансаминаза, креатинкиназа, амилаза, кислая и щелочная фосфотаза, глутоматдегидрогиназа. Определяют активность ферментов всех групп (секреторных, индикаторных, экскреторных), но наиболее значение имеет определение органоспецифичных ферментов.

Гистидаза (обмен ам.к), уроканиназа.

Используется так же определение активности изоферментов. Изофермент ЛДГ (для сердца ЛДГ1 и ЛДГ2, для печени ЛДГ4 и ЛДГ5) и изофермент креатинкиназы (ММ, МВ)- эти изоферменты в миокарде ВВ, в мозге и в мышце скелетной МН.

Диагностическая ценность определение активности ферментов повышается, если в крови определяется активность не одного, а нескольких ферментов, т.е. исследуется ферментный спектр крови.

Огромное значение имеет определение активности ферментов при диагностики наследственных заболеваний.

studfiles.net

11. Ферменты крови. Причины изменения активности ферментов в крови. Энзимодиагностика.

Ферменты крови.

Кровь содержит множество ферментов, но их количество бывает настолько минимально, что их не удается обнаружить в качестве отдельной электрофоретической фракции. По происхождению ферменты крови принято разделять на три группы:

  1. Собственные ферменты крови (секреторные). Ферменты, выполняющие определенные функции в крови. Ферменты свертывающей и антисвертывающей системы крови. Фермент липопротеидлипаза (атакует ЛП), триглицеридлипаза, лицитинхолистеролацилтрансфераза (ЛХАТ) катализирует реакцию этерефикации холистерола

  2. Ферменты, поступающие в кровь из тканей в результате гибели клеток или утечки через мембрану. Индикаторные ферменты.

  3. Ферменты, поступающие в кровь из выводных протоков различных желез. Экскреторные ферменты. Амилаза и липаза (из поджелудочной железы), щелочная фосфотаза (из печени).

Для клинической практики имеют значение гиперферментемии или гипоферментемии. Чаще встречаются первые.

Вторые встречаются редко, обычно это или результат нарушения поступления секреторных ферментов (при церрозах часто) или результат интоксикации (например снижение активности холиностеразы при поражениях фосфорорганическими средствами). Это может быть результат наследственной патологии, касается это отсутствие некоторых протеиназ системы свертывания крови при гемофилиях.

Выход ферментов в кровь.

Существует несколько факторов определяющих скорость выхода ферментов из поврежденных тканей в кровь:

  1. Концентрационный градиент ткань-кровь. Чем выше тем быстрее ферменты уходят в кровь ферменты из поврежденных клеток. Пример: в печени лактатдегидрогиназа (ЛДГ) концентрационный градиент по отношению с кровью 3000:1. Для АсАТ и АлАТ - 10.000:1.

  2. Относительная молекулярная масса. Ферменты с меньшей молекулярной массой быстрее выходят из клеток в кровь.

  3. Внутриклеточная локализация ферментов. Цитоплазматические ферменты в крови появляются раньше, чем внутримитохондриальные.

Как удаляются ферменты из русла крови?

  1. Часть ферментов может выделяться с мочой если их молекулярная масса невелика (амилаза, уропепсин).

  2. Основной путь - разрушение в кровяном русле протеиназами.

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы и последующее разрушение.

В целом активность ферментов в крови и определяется соотношением процессов

  1. Увеличивается утечка через поврежденные мембраны.

  2. Некроз ткани

  3. Повышенный синтез

  4. Высокая активность

  5. Старение и отмерание клеток

Уменьшение

  1. Инактивация

  2. Экскреция

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы.

На регистрируемую величину активности влияет период полужизни ферментов в крови. Оказывается, для каждого фермента он индивидуален. АсАТ период полужизни составляет 175 часов. АлАТ - 4710 часов. Холиностераза - 10 суток, липаза 3-6 часов.

Энзимодиагностика.

Определение активности ферментов с целью диагностики и контроля за проводимым лечением.

Для энзимодиагностики используются в настоящее время определение активности более 50 ферментов. Наиболее известны - ЛДГ, альдолаза, трансаминаза, креатинкиназа, амилаза, кислая и щелочная фосфотаза, глутоматдегидрогиназа. Определяют активность ферментов всех групп (секреторных, индикаторных, экскреторных), но наиболее значение имеет определение органоспецифичных ферментов.

Гистидаза (обмен ам.к), уроканиназа.

Используется так же определение активности изоферментов. Изофермент ЛДГ (для сердца ЛДГ1 и ЛДГ2, для печени ЛДГ4 и ЛДГ5) и изофермент креатинкиназы (ММ, МВ)- эти изоферменты в миокарде ВВ в мозге и в мышце скелетной МН.

Диагностическая ценность определение активности ферментов повышается если в крови определяется активность не одного, а нескольких ферментов, т.е. исследуется ферментный спектр крови.

Огромное значение имеет определение активности ферментов при диагностики наследственных заболеваний.

studfiles.net

11. Ферменты крови. Причины изменения активности ферментов в крови. Энзимодиагностика.

Ферменты крови.

Кровь содержит множество ферментов, но их количество бывает настолько минимально, что их не удается обнаружить в качестве отдельной электрофоретической фракции. По происхождению ферменты крови принято разделять на три группы:

  1. Собственные ферменты крови (секреторные). Ферменты, выполняющие определенные функции в крови. Ферменты свертывающей и антисвертывающей системы крови. Фермент липопротеидлипаза (атакует ЛП), триглицеридлипаза, лицитинхолистеролацилтрансфераза (ЛХАТ) катализирует реакцию этерефикации холистерола

  2. Ферменты, поступающие в кровь из тканей в результате гибели клеток или утечки через мембрану. Индикаторные ферменты.

  3. Ферменты, поступающие в кровь из выводных протоков различных желез. Экскреторные ферменты. Амилаза и липаза (из поджелудочной железы), щелочная фосфотаза (из печени).

Для клинической практики имеют значение гиперферментемии или гипоферментемии. Чаще встречаются первые.

Вторые встречаются редко, обычно это или результат нарушения поступления секреторных ферментов (при церрозах часто) или результат интоксикации (например снижение активности холиностеразы при поражениях фосфорорганическими средствами). Это может быть результат наследственной патологии, касается это отсутствие некоторых протеиназ системы свертывания крови при гемофилиях.

Выход ферментов в кровь.

Существует несколько факторов определяющих скорость выхода ферментов из поврежденных тканей в кровь:

  1. Концентрационный градиент ткань-кровь. Чем выше тем быстрее ферменты уходят в кровь ферменты из поврежденных клеток. Пример: в печени лактатдегидрогиназа (ЛДГ) концентрационный градиент по отношению с кровью 3000:1. Для АсАТ и АлАТ - 10.000:1.

  2. Относительная молекулярная масса. Ферменты с меньшей молекулярной массой быстрее выходят из клеток в кровь.

  3. Внутриклеточная локализация ферментов. Цитоплазматические ферменты в крови появляются раньше, чем внутримитохондриальные.

Как удаляются ферменты из русла крови?

  1. Часть ферментов может выделяться с мочой если их молекулярная масса невелика (амилаза, уропепсин).

  2. Основной путь - разрушение в кровяном русле протеиназами.

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы и последующее разрушение.

В целом активность ферментов в крови и определяется соотношением процессов

  1. Увеличивается утечка через поврежденные мембраны.

  2. Некроз ткани

  3. Повышенный синтез

  4. Высокая активность

  5. Старение и отмерание клеток

Уменьшение

  1. Инактивация

  2. Экскреция

  3. Поглощение клетками ретикулоэндотелиальной системы.

На регистрируемую величину активности влияет период полужизни ферментов в крови. Оказывается, для каждого фермента он индивидуален. АсАТ период полужизни составляет 175 часов. АлАТ - 4710 часов. Холиностераза - 10 суток, липаза 3-6 часов.

Энзимодиагностика.

Определение активности ферментов с целью диагностики и контроля за проводимым лечением.

Для энзимодиагностики используются в настоящее время определение активности более 50 ферментов. Наиболее известны - ЛДГ, альдолаза, трансаминаза, креатинкиназа, амилаза, кислая и щелочная фосфотаза, глутоматдегидрогиназа. Определяют активность ферментов всех групп (секреторных, индикаторных, экскреторных), но наиболее значение имеет определение органоспецифичных ферментов.

Гистидаза (обмен ам.к), уроканиназа.

Используется так же определение активности изоферментов. Изофермент ЛДГ (для сердца ЛДГ1 и ЛДГ2, для печени ЛДГ4 и ЛДГ5) и изофермент креатинкиназы (ММ, МВ)- эти изоферменты в миокарде ВВ в мозге и в мышце скелетной МН.

Диагностическая ценность определение активности ферментов повышается если в крови определяется активность не одного, а нескольких ферментов, т.е. исследуется ферментный спектр крови.

Огромное значение имеет определение активности ферментов при диагностики наследственных заболеваний.

studfiles.net

Ферменты сыворотки крови

В сыворотке крови различают две группы ферментов:

  1. Ферменты, поступающие в плазму, и выполняющие в ней специфические функции — истинно плазменные ферменты. В плазме их активность много больше, чем в органах (церулоплазмин, псевдохолинэстераза, липопротеинлипаза, белковые факторы систем свертывания крови, фибринолиза и кининогенеза, ренин). Снижение активности этих ферментов в плазме будет свидетельствовать о снижении синтетической способности клеток или о накоплении ингибиторов в плазме крови.
  2. Ферменты, неспецифичные для плазмы — органоспецифичные. Выделяют две группы этих ферментов:
  • ферменты клеточного метаболизма — их активность резко повышается в плазме крови в случае нарушения проницаемости клеточных мембран или их альтерации (креатин­фосфокиназа, лактатдегидрогеназа, аминотрансферазы).
  • секретируемые — в норме активность таких ферментов в плазме много ниже, чем в тканях и имеет постоянное значение (α‑амилаза, липаза поджелудочной железы). Повышение активности этих ферментов в плазме свидетельствует о блокировании процессов секреции. 

Изучение ферментов клеточного метаболизма позволяет судить о функциональном состоянии многих органов и систем для которых характерны те или иные энзимы. Например:

  1. Изменения со стороны сердечной мышцы характеризуются повышением активности сердечного изофермента креатинфосфокиназы (КФК‑MB), изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), аспартатаминотрансферазы (АСТ);
  2. Скелетных мышц — мышечного изофермента КФК (КФК‑MM), алкогольдегидрогеназы (АлДГ);
  3. Костной ткани — щелочной фосфатазы (ЩФ), альдолазы (АЛД);
  4. Поджелудочной железы — α‑амилазы и липазы;
  5. Предстательной железы — кислой фосфатазы (КФ);
  6. Печени –– аланинаминотрансферазы (АЛТ), глутаматдегидрогеназы, холинэстеразы, сорбитолдегидрогеназы,
  7. Желчевыводящих путей — щелочной фосфатазы, γ‑глутамилтранс­пептидазы (γ‑ГТП). 

Изучение активности ферментов, секретируемых в выводные протоки желез, позволяет судить о функционировании органа, ответственного за секрецию этих ферментов в выводные протоки желчных путей, панкреатических и слюнных протоков (α‑амилаза, липаза, трипсин). При повышении внутрипротокового давления активность этих ферментов в плазме возрастает за счет “эффекта уклонения ферментов”, т.е. их поступления из протоков железы в кровь и снижения выведения во внешнюю среду.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

  • ВКонтакте
Download SocComments v1.3

biokhimija.ru


Смотрите также