Укажите количество субъединиц в молекуле креатинкиназы

Креатинкиназа ск

При сдаче анализа некоторые обнаруживают повышение креатинкиназа в крови. Причины такого явления понятны не всем. По креатинкиназой понимается неспецифический показатель, говорящий о повреждении миокрадовой мышцы, расположенной в сердце, а также скелетных мышц.

Встречаться такое явление может при инфарктах, стенокардии, гипертензии. Данный показатель крови выступает в роли маркера с высокой чувствительностью, демонстрирующим повреждения в мышцах и волокнах нервов.

Общая информация

Креатинкиназа принимает участие в образовании и расщеплении энергии. Таким образом данному ферменту отводится работа посредника, который в тканях обеспечивает участки энергией там, где это требуется в большей степени. В теле человека максимальное потребление энергии демонстрируется мышцами.

Найти КФК можно в цитоплазме трех внутренних органов:

Кроме формы в виде цитоплазмы, креатинкиназа может иметь митохондриальную ферментную форму. В частности, речь идет о присутствии двух изоэнзимов: убиквитарном и саркомерном. Первый располагается в рамках всех органов и тканей, за исключением поперечно-полосатых мышц, в которых присутствует второй компонент.

В составе креатинкиназы присутствует две субъединицы: мышечная и мозговая. Для обозначения их используются буквы М и В. В зависимости от того, как субъединицы скомбинировались, можно выделить три вида КФК: ММ, МВ и ВВ. Под первой понимается расположение в миокарде и скелетных мышцах. Обозначение МВ говорит о расположении в большей части в миокарде. Третий вариант предполагает расположение в головном мозге, простате, мочевыделительной системе. Кроме этого, последний вариант может находиться в новообразованиях. Однако анализ крови при отсутствии патологии, повышение демонстрировать не должен. В организме концентрация должна быть минимальна. Связано это с тем, что фермент не покидает пределов гематоэнцефалического барьера.

Анализ крови чаще всего содержит упоминание КФК ММ и МВ. Креатинкиназа представлена в основном этими двумя формами. Когда сдается анализ крови на определение общей активности фермента, лаборанты работают именно с ММ и МВ. При этом, чем больше повышена доля КВК МВ, тем более высока вероятность повреждения миокарда. Говоря о скелетных мышцах, до 98 процентов их занимает КФК ММ, и только порядка процента отводится на МВ. В миокарде соотношения демонстрируют иные цифры. В частности, КФК ММ демонстрируется показатель в 70 процентов, а МВ уже впроцентов.

Расшифровка анализа

Несмотря на большой показатель, на сегодняшний день анализ крови с проверкой уровня КФК МВ такого большого значения как раньше при диагностике повреждений миокарда не играет. Связано это с тем, что анализ крови теперь удобнее проводить с использованием специфических маркеров, в качестве примера можно привести топонины. Однако повышение КФК МВ может прояснить клиническую картину при мышечных патологиях.

Анализ крови на креатинкиназу не является обязательным, если человек получил травму, например, из-за болевого синдрома. Например, сильная боль в груди стала причиной падения или же падение было следствием несчастного случая. В таком случае проводить анализ крови на КФК бессмысленно.

В большинстве случаев анализ покажет серьезное повышение, однако понять, почему именно креатинкиназа повышена будет практически невозможно. В таком случае выполняется анализ на МВ.

Если говорить о нормальных показателях, то различаются они в зависимости от полового признака. В частности, анализ мужчины должен демонстрировать показатель общей креатинкиназы в не более чем 172 Ед/л. Для женщин актуальна цифра в 146 Ед/л. Говоря же о креатинкиназе, МБ показатель должен быть в пределах шести процентов от уровня активности КФК. Любые повышения должны использоваться как показание к более подробной диагностике.

Повышение уровня

Повышение креатинкиназного уровня в большинстве случаев происходит из-за гипотиреоза. Также отмечается повышение у пациентов, которым был поставлен диагноз тяжелой гипокалиемии. Данные заболевания отличаются своим влиянием на структуру скелетных мышц.

Кроме этого, уровень данного фермента может резко повышаться в результате алкогольного опьянения. Ученые доказали, что при употреблении алкоголя, в течение суток или двух уровень КФ будет повышен. В большинстве случаев речь идет о тяжелом опьянении. При этом показатель хронических алкоголиков ничем от нормы не отличается, конечно, если речь не идет о тяжелом запое.

Достаточно часто причиной ферментного повышения может быть внутримышечная инфекция. Инъекции, назначенные в терапевтических целях, а также другие повреждения механической природы, для организма – шоковое явление. Поэтому чаще всего такие причины и становятся основополагающими в процессе ферментного повышения.

Такой же эффект дают и хирургические операции, во время которых выполняется повреждение какой-либо мышцы, следовательно, подвергание их шоковому состоянию. Увеличение уровня в таком случае будет фиксироваться в течение нескольких дней.

Мышечную креатинкиназу можно обнаружить в мозговых тканях. Однако если выполнить сравнительный анализ, то уровень ее содержания будет несколько другим. В частности, влияние на количество оказывается заболеваниями ЦНС.

Дополнительные сведения о повышении и понижении

Стоит отметить, что креатинкиназа может повышаться при большом количестве состояний, связанных с поражением мозга. Это могут быть заболевания бактериальной природы, эпилепсия и многое другое. Повышение будет варьироваться с учетом конкретных обстоятельств.

Некоторые пациенты, с присутствующими у них психиатрическими состояниями, демонстрируют повышенный уровень креатинкиназы. Кроме этого, исследователям удалось выявить, что уровень ее повышается у как минимум двух десятков процентов больных уремией.

Поскольку основа креатинкиназы – это скелетные мышцы, люди с невысоким показателем мышечной массы, обычно сталкиваются с более низким, чем это должно быть в норме уровнем. В обратном случае имеет место быть обратная зависимость. Стоит также подчеркнуть, что уровень может варьироваться в зависимости от расовой принадлежности.

Не всегда анализ крови выявляет повышенный уровень креатинкиназы. Бывают случаи пониженных цифр. Однако встречается это гораздо реже. Кроме того, пониженный показатель КФК МВ в качестве диагностически значимого признака не рассматривается.

Наблюдаться такое состояние может при поражении печени вследствие употребления алкоголя, при сниженной мышечной массе. Не стоит исключать гипертиреоз, коллагенозы. Беременность, прием аскорбинки или аспирина также оказывают влияние на уровень данного фермента.

Влияние на результат

Иногда анализ может выдавать неверные результаты. Связано это с определенными физиологическими состояниями или же неверной подготовкой к сдаче. В частности, оказать влияние на полученные цифры может физическая нагрузка. Особенно зависим показатель креатинкиназы от нагрузок у нетренированных людей. Если вы пропотели в тренажерном зале впервые за полгода, стоит отложить сдачу анализа на трое суток.

Запрещено сдавать анализ, если вам выполняются внутримышечные инфекции, если недавно были операции, повреждались мышцы в результате несчастного случая. Все это повлияет на истинные показатели.

В норме для беременных и лежачих больных характерно снижение уровня фермента. При этом повысить его может алкоголь, проблемы с щитовидкой, а также сахарный диабет. Если говорить об афроамериканцах, то в норме у них уровень данного фермента выше, чем у европеоидов, поскольку уровень их мышечной массы выше.

Кроме этого, влияние на уровень креатинкиназы оказывается приемом некоторых препаратов, в том числе антибиотиков. Поэтому перед сдачей анализа обязательна консультация с врачом, возможен перенос сдачи на другое время.

Креатинкиназа в крови повышена: почему и что делать?

При наличии некоторых заболеваний или подозрений на них пациенту может быть назначен биохимический анализ крови с целью определения уровня креатинкиназы. Этот важный показатель при повышении уровня может указывать на различные проблемы со здоровьем. Наиболее важными и опасными для здоровья из них являются повреждения сердечной мышцы – миокарда.

Что такое креатинкиназа и какая ее норма?

Кратинкиназа – фермент, который находится в клетках головного мозга, мышцах и сердце

Креатинкиназа – это специфический фермент, содержащийся в скелетных мышцах, в миокарде, в клетках головного мозга, легких и щитовидной железы, то есть наиболее важных органах человеческого тела. Уровень этого фермента изменяется при поражении клеток указанных органов, поэтому может служить средством диагностики различных патологий.

При анализе крови этот высокоточный и чувствительный показатель может стать маркером изменений в мышцах скелета, в миокарде, служить вспомогательным определителем наличия инфарктов, стенокардии и высокого артериального давления. Если креатинкиназа повышена, это может указывать на наличие серьезных проблем в состоянии здоровья, поэтому значение этого фермента для диагностики опасных заболеваний трудно переоценить.

Анализ на креатинкиназу назначается в качестве вспомогательного метода диагностики при жалобах пациента на боли в сердце, за грудиной, отдающие в левую руку, под лопатку и так далее. Также такой анализ может быть назначен при подозрении на наличие заболеваний, связанных с нарушениями нормального функционирования скелетной мускулатуры, например, при миопатии и мышечной дистрофии.

Чаще всего же уровень креатинкиназы проверяется для ранней диагностики острого инфаркта миокарда.

Ее количество в крови резко возрастает в первые часы после начала болевого синдрома, поэтому по такому результату можно очень быстро госпитализировать больного и спасти его жизнь.

Проба на этот фермент проводится при биохимическом анализе крови. Требования при подготовке к ней точно такие же, как и к остальным анализам крови. Это голодание минимум в течение 8 часов до забора крови, запрет на алкоголь и курение, прием целого ряда лекарственных средств, а также защита организма от стрессов и физического переутомления.

Показатели нормы креатинкиназы варьируются в зависимости от пола и возраста пациента. В среднем, уровень креатинкиназы у взрослого мужчины должен находиться в пределах 172 ед/л, а у женщин – не более 146 ед/л. Если же креатинкиназа повышена, это может стать основанием для более глубокого и широкого обследования пациента с целью выявления причины такого состояния.

Причины повышения

Креатинкиназа повышена? Признак инфаркта миокарда!

Далеко не всегда в тех случаях, когда по результатам анализов креатинкиназа повышена, это является следствием заболевания или тяжелой патологии. В ряде случаев это явление временное и проходит оно самостоятельно.

Возможные причины повышения уровня КФК:

В первую очередь речь идет о росте цифр при сильном алкогольном опьянении. При значительном количестве принятого спиртного уровень этого фермента может находиться на высоких позициях в течение примерно двух суток. Интересно, что у хронических алкоголиков креатинкиназа практически не выходит за пределы нормы.
Также такой подъем показателей может возникнуть при назначении врачом курса внутримышечных инъекций. Организм реагирует на инъекцию, и уровень фермента в крови резко подскакивает.
Примерно такая же картина будет наблюдаться и после хирургического вмешательства, связанного с рассечением или же любым другим воздействием на мышцы или их группы. Организм воспринимает такое действие как травму, а шоковое состояние сопровождается резким ростом креатинкиназы в крови. Высокий уровень способен продержаться несколько суток.
Как свидетельство неблагополучия в организме значительный рост данных этого фермента отмечается при гипотиреозе. Это один из результатов анализов, по которому можно чаще всего заподозрить наличие проблем со щитовидной железой.
Также большие цифры в пробах крови могут говорить о наличии тяжелой гипокалиемии. Оба заболевания крайне негативно сказываются на состоянии скелетной мускулатуры, поэтому измерение уровня этого фермента крайне важно для проведения диагностики.
Иногда рост уровня фермента отмечается при некоторых заболеваниях, связанных с поражениями головного мозга и центральной нервной системы. К ним относятся следующие болезни: эпилепсия, психиатрические нарушения, а также бактериальные инфекции.
Изменяется уровень креатинкиназы и при беременности, а также у людей с мощными, «спортивными» мышцами. При дефиците мышечной массы, истощении и анорексии уровень показателей понижается относительно нормы. То же самое проявляется и при малоподвижном образе жизни.
Также наличие высоких цифр креатинкиназы может указывать на различные заболевания сердца, связанные с нарушением нормального функционирования сердечной мышцы, а также на наличие таких смертельно опасных угроз для здоровья, как столбняк и развитие злокачественных новообразований.

Все данные о повышенном уровне является поводом для проведения углубленных обследований для уточнения диагноза, так как собственно они указывают только на наличие обобщенного неблагополучия, которое необходимо конкретизировать.

Как можно нормализовать показатель

Лечение зависит от причины повышения уровня КФК

Тем пациентам, у которых по данным анализа креатинкиназа повышена, следует уделить больше внимания лечению основного заболевания. Также большую роль играет правильное сбалансированное питание, отказ от вредных привычек, спокойный и уравновешенный образ жизни. Рекомендовано умеренное занятие спортом, прогулки на свежем воздухе и стабилизация состояния нервной системы.

В своем рационе нужно больше употреблять продуктов, положительно влияющих на состояние сердца и мышечных тканей. Это чеснок, артишоки, бобовые, орехи, брокколи, овес, морепродукты, а также экстракт гингко билоба, стимулирующий правильное функционирование сосудов.

Рекомендуется уменьшить потребление соли и сахара. Избыток соли может привести к росту артериального давления и станет причиной развития сосудистых патологий. Они, в свою очередь, могут привести к нарушению работы сердца и станут причиной развития тяжелых сердечных болезней вплоть до инфаркта. Избыток сахара способен «разбить» поджелудочную железу, стать причиной развития нарушения обмена веществ и появления сахарного диабета. Это ведет к ожирению, в результате которого сосуды оказываются забитыми атеросклеротическими бляшками.

Сужения просветов сосудов – это прямой путь к патологии сердечной мышцы и появлению инфаркта.

Так что здоровое питание при повышенном уровне креатинкиназы – это первейшая профилактическая мера. На этом же основании больным можно порекомендовать сбросить лишний вес. Только делать это надо правильно и очень медленно. Слишком быстрая утрата большого количества жира может вызвать патологические процессы в организме, большей частью необратимые.

Больше информации о ферменте можно узнать из видео:

К тому же существенно возрастает риск появления «качелей веса», когда избыток его то появляется, то исчезает. Это перегружает уже и так пораженный миокард, что зачастую приводит к его заболеваниям или поражениям. В любой ситуации переход на здоровый и рациональный образ жизни способствует оздоровлению организма и снижению угрозы развития опасных заболеваний. При этом уровень креатинкиназы постепенно самостоятельно нормализуется на фоне лечения основного заболевания.

Общая информация о креатинкиназе

Креатинкиназа (СК-МВ, КФК) – фермент, содержащийся в сердечной мышце, скелетных мышцах и мозге. У 90 – 93% больных острыми заболеваниями сердца его уровень в организме периодически повышается. Кроме того, повышение уровня креатинкиназы отмечается в случаях воспалительных процессов в сердце, а также у некоторых пациентов с нарушением сердечного ритма по неустановленным причинам (главным образом, это касается желудочковых сокращений).

Поражения печени, часто приводящие к изменениям уровня лактатдегидрогеназы (ЛДГ), на креатинкиназу не влияют. Это благоприятное обстоятельство, поскольку часто возникает состояние, при котором повышение уровня лактатдегидрогеназы вызывается тяжелой формой пассивной гиперемии печени, возникающей вследствие остановки сердца, а не острого инфаркта миокарда. Уровень содержания креатинкиназы обусловлен множеством состояний, связанных с повреждениями мышечных волокон средней тяжести или серьезными нагрузками на мышцы. Из этого следует, что уровень креатинкиназы обычно повышается при повреждениях мышечной ткани, воспалительных процессах в мышцах, мышечной дистрофии, после хирургического вмешательства и силовых нагрузок умеренной тяжести (таких как бег на длинные дистанции), а также при судорогах, сопровождающих бредовые состояния.

Расшифровка анализа

Норма общей креатинкиназы :

Норма креатинкиназы (СК-МВ): < 24 Ед/л, < 6% от уровня активности КФК.

Состояния, вызывающие повышение уровня креатинкиназы

Повышенное содержание креатинкиназы в сыворотке крови отмечается в 80% случаев гипотиреоза и у пациентов с тяжелой формой гипокалиемии, вследствие вызванных этими заболеваниями изменений в скелетных мышцах. Кроме этого, уровень креатинкиназы может резко повыситься в результате эффекта, производимого на мышцы алкоголем. Обнаружено, что уровень содержания креатинкиназы нарушается через 1 – 2 суток в большинстве случаев тяжелого алкогольного опьянения, также как и у большинства пациентов, страдающих белой горячкой. Однако отмечается, что у хронических алкоголиков ее уровень остается в пределах нормы, исключая случаи тяжелых запоев.

Как правило, уровень креатинкиназы повышается после внутримышечных инъекций. Поскольку терапевтические инъекции и прочие механические потрясения являются обычным явлением для организма, данные факторы с большой вероятностью объясняют общее повышение уровня креатинкиназы. Шок или повреждения мышечных тканей вследствие хирургических операций также обуславливают повышение ее уровня, продолжающееся в течение нескольких дней. Наряду с мышечной тканью, креатинкиназа содержится также и в тканях мозга, однако уровень ее содержания в них при сравнительном анализе будет иным вследствие влияния заболеваний центральной нервной системы (ЦНС) на ее количество в сыворотке.

Дополнительная информация об анализе на креатинкиназу

Повышение уровня креатинкиназы (СК)

Повышением уровня креатинкиназы характеризуется большое разнообразие состояний, поражающих мозг, включая бактериальный менингит, энцефалит, церебрально-васкулярный инсульт, печеночная кома, уремическая кома и выраженные приступы эпилепсии. Значения повышения ее уровня отклоняются от общепринятого показателя в зависимости от условий каждого конкретного случая. Отмечались более высокие уровни креатинкиназы у некоторых пациентов с психиатрическими состояниями, такими как шизофрения. Кроме того, исследования выявили, что ее уровень повышен у 19 – 47% больных уремией.

Поскольку основным источником креатинкиназы для организма служат скелетные мышцы, у людей с низкой мышечной массой ее уровень бывает ниже, чем у среднестатистических людей, и наоборот. Нормальные показатели также отличаются у представителей разных рас. СК подразделяется на три основных изоэнзима, а именно: СК-ВВ, содержащуюся, главным образом, в легких и мозге; СК-ММ, находящуюся в скелетных мышцах, и гибридную форму СК-МВ, содержащуюся преимущественно в сердечной мышце.

Причины понижения общей креатинкиназы:

алкогольное поражение печени,
снижение мышечной массы,
гипертиреоз,
коллагенозы,
беременность,
приём амикацина, аскорбиновой кислоты, аспирина,

Понижение уровня креатинкиназы MB не является диагностически значимым.

Анализ изоэнзимов СК

На сегодняшний день анализ изоэнзимов СК может быть проведен в лабораториях большинства больниц. Он помогает диагностировать повреждения сердечной мышцы. К примеру, повышенный уровень СК-МВ помогает установить соответствующее значение общего содержания креатинкиназы, которое является важным показателем здоровья сердца.

Креатинкиназа (СК)

Что такое

Креатинкиназа (Креатинфосфокиназа) — фермент, катализирующий реакцию фосфорипирования креатина, поставляющую энергетический субстрат для мышечного сокращения.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Содержится преимущественно в скелетной мускулатуре, миокарде, а также в гладких мышцах и головном мозге. Креатинкиназа обеспечивает доступность большого количества энергии в короткие интервалы времени (например, при мышечных сокращениях). Активность ее ингибируется тироксином. В детском возрасте активность креатинкиназы выше, чем у взрослых, что связано с интенсивным ростом и активностью тканей, богатых этим ферментом — мышечной и нервной. Помимо возраста уровень активности КФК в сыворотке крови зависит от мышечной массы тела, уровня физической активности. У женщин активность креатинкиназы несколько ниже, чем у мужчин.

Почему важно делать

При повреждении клеток, содержащих креатинкинаэу, фермент поступает в кровь. Определение креатинкиназы и ее изоферментов преимущественно используется в диагностике и мониторинге инфаркта миокарда и миопатий. Креатинкиназа является одним из ранних маркеров инфаркта миокарда (активность фермента в сыворотке крови возрастает в 6-12 раз). Увеличение активности КФК может быть обнаружено через 4-8 часов после инфаркта, максимум достигается черезчасов, снижение уровня происходит через 2-4 дня. Величина активности креатинкиназы, как правило, коррелирует с тяжестью и размерами инфаркта. В первые 12 часов после болевого приступа активность фермента повышена в 89% случаев крупноочагового и в 62% случаев мелкоочагового инфаркта миокарда. В первые сутки наиболее рационально определение активности КФК с интервалом 4-6 часов, в последующие дни — с интервалом 12 часов. Повторное увеличение активности креатинкиназы может явиться следствием повторного инфаркта миокарда, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита.

Активность креатинкиназы значительно увеличена при всех типах мышечной дистрофии. Высокие значения активности фермента в сыворотке наблюдаются при вирусных миозитах, полимиозитах, рабдомиолизе и т.д. Существенное увеличение уровня КФК сыворотки отмечается при неадекватно высоких мышечных нагрузках. При мышечных заболеваниях с нейрогенным источником активность фермента находится в пределах нормы.

Сывороточная активность КФК может быть увеличена у пациентов с острой церебрососудистой патологией, а также после операций на мозге или вследствие церебральной ишемии.

У 60% пациентов с гипотиреозом наблюдается умеренное увеличение активности креатинкиназы (до 5 раз по сравнению с нормальными значениями), иногда рост значений может быть более выраженным (до 50 раз). В некоторых случаях гипотиреоз предрасполагает к ишемической болезни сердца. Напротив, при гипертиреоидизме активность КФК сыворотки имеет тенденцию быть на уровне нижней границы референсных значений.

При каких заболеваниях делается

Диагностика и мониторинг инфаркта миокарда.

Креатинкиназа (СК)

Поиск по алфавиту

Что такое Креатинкиназа (СК)?

Почему важно делать креатинкиназы (СК)?

Креатинкиназа общая

Креатинкиназа – фермент, который стимулирует превращение креатина в креатинфосфат и обеспечивает энергией мышечное сокращение.

КК, креатинфосфокиназа (КФК).

Creatine Kinase (CK), Creatine Phosphokinase (CPK).

УФ кинетический тест.

Ед/л (единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

Не принимать пищу в течение 12 часов перед исследованием.
Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
Не курить в течение 30 минут до сдачи крови.

Общая информация об исследовании

Креатинкиназа – это фермент, который катализирует реакцию переноса фосфорильного остатка с АТФ на креатин с образованием креатинфосфата и АДФ. АТФ (аденозинтрифосфат) – молекула, являющаяся источником энергии в биохимических реакциях человеческого организма.

Реакция, катализируемая креатинкиназой, обеспечивает энергией мышечные сокращения. Различают креатинкиназу, содержащуюся в митохондриях и цитоплазме клеток.

Молекула креатинкиназы состоит из двух частей, которые могут быть представлены одной из двух субъединиц: М, от английского muscle – «мышца», и B, brain – «мозг». Таким образом, в организме человека креатинкиназа есть в виде трех изомеров: ММ, МВ, ВВ. ММ-изомер содержится в скелетной мускулатуре и миокарде, МВ – в основном в миокарде, ВВ – в тканях головного мозга, в небольшом количестве в любых клетках организма.

В крови здорового человека креатинкиназа присутствует в небольших количествах, в основном в виде ММ-изомера. Активность креатинкиназы зависит от возраста, пола, расы, мышечной массы и физической активности.

Поступление креатинкиназы в кровоток в больших количествах происходит при повреждении содержащих ее клеток. При этом по повышению активности определенных изомеров можно сделать вывод о том, какая ткань поражена: ММ-фракция – повреждение мышц и в меньшей степени поражение сердца, МВ-фракция – повреждение миокарда, ВВ-фракция – онкологические заболевания. Обычно делают анализы на общую креатинкиназу и ее МВ-фракции.

Таким образом, повышение креатинкиназы в крови позволяет сделать вывод об опухолевом процессе, поражении сердца или мышц, которое в свою очередь может развиться как при первичном повреждении данных органов (при ишемии, воспалении, травмах, дистрофических процессах), так и вследствие их поражения при других состояниях (из-за отравления, метаболических нарушений, интоксикаций).

Сердечные заболевания, при которых разрушаются клетки, – это инфаркт миокарда, миокардиты, миокардиодистрофии, токсическое поражение миокарда. Анализ на креатинкиназу имеет наибольшее значение для диагностики инфаркта миокарда, так как активность этого фермента повышается раньше других, уже через 2-4 часа после инфаркта, и достигает максимума через 1-2 суток, затем нормализуется. Чем раньше начато лечение инфаркта, тем лучше для пациента, поэтому так важна своевременная и точная диагностика.

Заболевания мышц, при которых разрушаются клетки, – это миозиты, миодистрофии, травмы, особенно при сдавливании, пролежни, опухоли, интенсивная работа мышц, в том числе происходящая при судорогах. Кроме того, отмечена обратная зависимость уровня гормонов щитовидной железы и креатинкиназы: при снижении T3 и T4 активность креатинкиназы повышается и наоборот.

Интересно, что впервые анализ на креатинкиназу был использован для выявления миопатии, однако в настоящее время его используют главным образом для диагностики инфаркта миокарда.

Для чего используется исследование?

Для подтверждения диагноза «инфаркт миокарда», «миокардит», «миокардиодистрофия».
Для подтверждения диагноза «полимиозит», «дерматомиозит», «миодистрофия».
Чтобы проверить наличие заболеваний щитовидной железы.
Чтобы убедиться в наличии опухолевого процесса и оценить его тяжесть.
Чтобы оценить тяжесть течения полимиозита, дерматомиозита, миодистрофии, миопатии.
Чтобы выявить носительство гена миопатии Дюшенна.
Для диагностики и оценки тяжести поражения сердца и мышечной системы при интоксикации из-за инфекции, а также при отравлениях (угарным газом, ядом змеи, лекарственными средствами).

Когда назначается исследование?

При симптомах ишемической болезни сердца.
При симптомах инфаркта миокарда, в частности при стертой клинической картине, особенно при повторном инфаркте, атипичной локализации, болевом синдроме или ЭКГ-признаках, затруднении дифференциальной диагностики с другими формами ишемической болезни сердца.
При гипотиреозе.
При симптомах миозита, миодистрофии, миопатии.
При планировании беременности женщиной, в семье которой были больные миопатией Дюшенна.
При заболеваниях, которые могут привести к поражению сердца или мышечной системы.

Если креатинкиназа повышена, что это значит

Креатинкиназа, иначе называемый креатинфосфокиназа представляет собой фермент, работающий в цикле выработки энергии в ходе физических нагрузок. Фермент дополняет креатинин , который также работает на выработку энергии. Дополняет! Но не заменяет – это разные химические соединения.

Важное место занимают фракции креатинкиназы, которые называют изоферменты. Для темы здоровья сердца интересен изофермент КК-МВ, который называют сердечным. Уровень этой фракции меняется, если выявлено повреждение клеток миокарда.

При ранней диагностике инфаркта миокарда как раз повышение уровня МВ-фракции фиксируется уже через два – четыре часа после приступа боли в сердце. Возврат уровня к норме осуществляется в течение трех – шести суток. Поэтому в более поздние сроки делать анализ на креатинкиназу для выявления инфаркта не имеет смысла. Можно использовать анализ на креатинкиназу и для диагностики острых миокардитов, однако повышение активности для этих случаев не столь выражено.

Что такое креатинкиназа

Креатинфосфокиназа (КФК) способствует ускорению процесса преобразования креатина и аденозинтрифосфата (АТФ) в высокоэнергетическое соединение под названием креатинфосфат. Этот процесс создает энергетические импульсы, которые необходимы для сокращения мышц и их полноценной работы во время физических нагрузок.

Изоферменты креатинфосфокиназы

Молекула фермента состоит из двух разных компонентов: В (от англ. слова «brain», что переводится, как «мозговая») и М (от англ. слова «musculs» — мышечный). Активной формой вещества является димер.

В нашем случае он представляет сложную молекулу, которая состоит из двух и более простых составляющих. Таким образом, КФК существует в трех изоформах: ВВ, МВ и ММ. Между собой они существенно отличаются и принадлежат к той или иной структуре:

ВВ — мозговой изофермент, который локализуется в нервной ткани головного мозга, плаценте, органах мочевыделительной системы и опухолях. У здорового человека его невозможно обнаружить в сыворотке крови, так как изофермент не способен проникать через гематоэнцефалический барьер (фильтр между кровью и нервной тканью). КК-ВВ появляется в крови при таких патологических состояниях, как инсульт и черепно-мозговые травмы.

Роль в диагностике

Креатинфосфокиназа в больших количествах появляется в крови после повреждения содержащихся в органах и тканях клеток. Как правило, это происходит при патологических процессах с нарушением целостности клеток сердечных и скелетных мышц.

Уровень данного фермента в плазме является одним из главных показателей, который используется для диагностики острого инфаркта миокарда. Его уровень повышается через 4-8 часов после нарушения кровотока в коронарной артерии, а спустя 2-3 суток от начала процесса, показатели приходят в норму.

Бывают случаи, когда человек поступает в клинику с типичной симптоматикой инфаркта, но проведенное ЭКГ не инициализирует это заболевание. В таком случае определение уровня КФК позволяет вовремя поставить правильный диагноз.

Для большей информативности используют дополнительные лабораторные и инструментальные методики. Большой популярностью среди кардиологов пользуется определение белка миоглобина и тропонинов. Они по результатам многочисленных исследований показали большую информативность, чем определение активности креатинкиназы МФ-фракции.

Поскольку креатинфосфокиназа находится в клетках разных тканей, то диагностическая роль этого анализа не существенна при постановке острого инфаркта миокарда. Кроме того, изофермент МФ-фракции занимает всего на всего 5% от общего показателя.

Креатинкиназа. Норма

Для определения нормы креатинкиназы в плазме крови используются показатели верхней границы нормы, которая выражается в Ед/л и определяются при температуре 370 С:

новорожденные до 5 суток жизни — 652;
с 5 дней до 6 месяцев — 295;
с 6 и до 12 месяцев — 203;
с 1 до 3 лет — 228;
дети дошкольного возраста с 3 до 6 лет — 149;
мальчики с 6 до 12 лет — до 247, а девочки в этом возрасте — 154;
юноши с 12 до 17 лет — 270;
девушки с 12 до 17 лет — 123;
мужчины от 17 лет и более — 270;
женщины от 17 лет и более — 167.

Если в результате анализов значение активности КФК приближено к 0, то это может свидетельствовать о заболевании щитовидной железы и в редких случаях причиной является малоподвижный образ жизни. В норме у беременных женщин этот показатель может значительно снижаться, однако это не является поводом для переживаний.

У детей уровень креатинкиназы может повышаться в несколько раз в случае наличия мышечной дистрофии. Этот анализ способен показать насколько сильно повреждены мембраны мышечных волокон.

Что происходит с ферментами при инфаркте миокарда

Через пару часов после начала появления болей за грудиной количество КФК начинает расти и к концу суток может возрасти в несколько раз. Ферменты в крови прибывают не более 3 суток. По истечении 72 часов значение показателя стабилизируется до допустимого значения.

Если спустя некоторое время креатинфосфокиназа начинает расти, при наличии соответствующих симптомов, то это дает основание полагать, что у человека случился повторный инфаркт миокарда. Также, это может сигнализировать о развитии осложнений в виде миокардита и перикардита.

Креатинкиназа повышена. Причины

Мышечные дистрофии.
Воспалительные заболевания мышечной системы.
Травматические повреждения мышечной ткани или компрессионный синдром.
Послеоперационный период.
Черепно-мозговая травма и ушиб головного мозга.
Сосудистые заболевания головного мозга.
Психические заболевания.
Сердечная недостаточность с нарушением ритма.
Чрезмерные физические нагрузки (большой спорт, тяжелые условия труда).
Заболевания эндокринной системы: сахарный диабет, гипотериоз, который сопровождаются пониженной выработкой гормонов.
Онкопатология, наличие новообразований, чаще всего в органах мочеполовой системы.
Воздействия некоторых лекарственных средств.
Малоподвижный образ, который приводит к нарушению кровообращения и питания тканей.
Злоупотребление спиртными напитками.

Как проводится сдача анализа

Перед сдачей анализа не следует употреблять алкоголь и некоторые группы лекарственных препаратов. К ним относятся статины, антибиотики, психотропные препараты, наркотические и ненаркотические анальгетики. За сутки до анализа ограничить физические нагрузки. Сдают кровь рано утром, натощак.

Для определения уровня активности КФК необходимо произвести забор венозной крови. В лабораторных условиях кровь разделяют на сыворотку и плазму, а далее производят измерение активности фермента на 1 литр сыворотки. Для получения более точного результата — больного просят повторить анализ через 3 дня.

Интерпретация результатов

Расшифровку результата должен проводить лечащий врач. Повышение активности фермента может только свидетельствовать о рабочем напряжении или повреждениях нервной ткани головного мозга, сердечных и скелетных мышцах.

Выводы

Анализ крови на активность фермента используется с диагностической целью для подтверждения или опровержения диагноза. Эта методика позволяет диагностировать острый инфаркт миокарда на ранних стадиях и патологические процессы в мышечной системе человека. Она также позволяет провести наблюдение за состоянием здоровья пациента и предупредить осложнения.

Креатинкиназа — СК

Креатинкиназа или СК или creatine kinase – неспецифический показатель повреждения мышцы сердца – миокарда (при инфаркте, стенокардии, гипертензии) и скелетных мышц. Наиболее чувствительный лабораторный маркер повреждения мышц и нервных волокон, которые эти мышцы иннервируют.

Креатинкиназа – это

фермент, участвующий в образовании энергии и ее расщеплении. Креатинкиназа – энергетический посредник в тканях, которые этой энергии требуют больше всего, а именно — в мышцах.

Находится в цитоплазме клеток следующих органов:

Кроме приведенных выше форм цитоплазматической креатинкиназы существует еще митохондриальная форма фермента, она имеет два изоэнзима: убиквитарный (который присутствует во всех органах и тканях, кроме поперечно-полосатых мышц) и саркомерный (только в поперечно-полосатых мышцах).

Креатинкиназа имеет состоит из двух субъединиц:

М – мышечная (muscle)
В – мозговая (brain)

В зависимости от комбинаций субъединиц различают три вида креатинкиназы: ММ, ВВ и МВ

— креатинкиназа ММ — миокард и скелетные мышцы

— креатинкиназа МВ (или СК-МВ) — преимущественно в миокарде (очень мало в других мышцах)

— креатинкиназа ВВ – в головном мозге, плаценте, простате, мочевыводящих путях, а также в некоторых опухолях, но в норме ее концентрация в крови минимальна, поскольку фермент не выходит за пределы гематоэнцефалического барьера

СК-ММ и СК-МВ – основные две формы креатинкиназы, которые определяются при исследовании общей активности фермента. Чем выше соотношение СК-МВ к общей креатинкиназе, тем большая вероятность того, что речь идет о повреждении миокарда.

В скелетных мышцах ММ-креатинкиназа составляет около 98%, а МВ – 1%. В миокарде соотношения иные – СК-ММ – 70%, а СК-МВ – 25-30%.

Сегодня СК-МВ уже не играет большое значение в диагностике инфаркта миокарда, поскольку появились более специфические маркеры (например, тропонины), но растет его роль в выявлении мышечной патологии. О новых маркерах сердечной патологии в написано здесь.

Анализ на креатинкиназу не стоит проводить, если в результате боли или не зависимо от нее человек падал, получал какую-либо травму. Например, сильная боль в груди привела к падению или же падение было независимо от боли (поскользнулся, ДТП) – АНАЛИЗ НА КРЕАТИНКИНАЗУ В ТАКОМ СЛУЧАЕ НЕ НУЖЕН! Результат будет просто не информативно завышенным и разобраться в источнике роста СК не удастся. В подобной ситуации необходим анализ на миокардиальную креатинкиназу – СК-МВ.

Анализ на креатинкиназу назначается:

при болях в области груди, за грудиной, при наличии симптомов инфаркта миокарда
при болях в мышцах, мышечной слабости

Нормы креатинкиназы в крови в Ед/л

новорожденные –
дети до 15 лет –
женщины – до 145
мужчины – до 170

5 фактов про креатинкиназу

1. уровень креатинкиназы в крови соответствует общему количеству мышечной массы, поэтому норма для мужчин выше, чем для женщин

2. в периоде новорожденности норма фермента в крови выше, поскольку в крови младенца еще осталась креатинкиназа из плаценты, а также мозговая креатинкиназа способна достигать общего кровотока, ведь гематоэнцефалический барьер еще не полностью сформировался

3. каждая изоформа креатинкиназы кодируется своим геном

4. повышение уровня фермента в крови начинается через 2-12 часов после повреждения; если повреждение было одноразовым, то пик держится 2-3 дня, а затем постепенно снижается на 40% ежедневно

5. молодым женщинам при отсутствии симптомов мышечных заболеваний с повышенным уровнем креатинкиназы нужно проводить анализ ДНК на носительство гена мышечной дистрофии

Зачем определять уровень креатинкиназы?

для диагностики и правильного лечения заболеваний скелетных мышц, нервной системы, миокарда
для ранней диагностики инфаркта миокарда в комбинации с другими маркерами некроза и ишемии сердечной мышцы
для своевременной диагностики миодистрофии
диагностика носительства гена мышечной дистрофии

Что влияет на результат анализа?

физическая нагрузка, особенно у нетренированных повышает уровень креатинкиназы; промежуток между нагрузкой сдачей анализа должен быть не менее 72 часов
нельзя проводить исследование после цикла внутримышечных инъекций, операций, повреждений мышц в результате дорожно-транспортных происшествий – ожидаемое повышение не будет иметь диагностического значения
в норме при беременности и у лежачих больных уровень креатинкиназы ниже нормы
злоупотребление алкоголем, болезни щитовидной и прищитовидных желез, сахарный диабет — повышают уровень фермента в крови
у афроамериканцев уровень креатинкиназы повышен в норме, поскольку они имеют больше мышечной массы, чем европейцы
прием следующих препаратов повышает концентрацию СК – статины, фибраты, никотиновая кислота, колхицин (применяют при подагре), антибиотики фторхинолоны (ципрофлоксацин, офлоксацин), антипсихотические средства (клозапин, рисперидон, оланзапин, галоперидол), иммуносупрессоры (циклоспорин), зидовудин, пропранолол, кортикостероиды – обязательно проконсультироваться с врачом!

Довольно частая ситуация, когда при наличии повышенных уровней АЛТ и АСТ и нормальных ГГТ и щелочной фосфатазе в печеночных пробах продолжают многократно исследовать те же печеночные пробы в поиске заболевания печени. Нужно определить уровень креатинкиназы. Если она повышена – то речь идет о мышечном или нервно-мышечном заболевании, а не о патологии печени. АЛТ и АСТ действительно являются печеночными маркерами, но их концентрация также довольно высокая в скелетных мышцах.

Причины повышения креатинкиназы

1. Болезни сердца

инфаркт миокарда – уровень креатинкиназы начинает нарастать в первые 4-6 часов после закрытия сосуда, максимума достигает зачаса, а возвращается к норме на протяжении 2-3 дней; уровень креатинкиназы при инфаркте не являестя специфическим маркером данного заболевания. Детальнее здесь.
стабильная стенокардия, учащенный ритм сердца, врожденные и приобретенные сердечные пороки также приводят к росту креатинкиназы, он она растет максимум в 2 раза по сравнению с нормой.
при миокардите превышение норм минимально, но если миокардит вызван вирусами, то увеличение фермента довольно значительное – до 10 раз.
после операций на сердце – но в данном случае диагностического значения не имеет

При заболеваниях скелетных мышц уровень креатинкиназы в крови отображает степень повреждения и некроза сарколемы (мышечной мембраны) и мышечных волокон. О сывороточных ферментах при мышечных заболеваниях написано здесь.

мышечная дистрофия Дюшена – в 100% случаев креатинкиназа увеличивается враз, у 50% носителей в 2-20 раз
миопатия Беккера – у всех больных, превышает норму в 5-20 раз, 30% у носителей – в 2-20 раз
лице-лопаточно-плечевая мышечная дистрофия – в 75% случаев, превышение до 5 раз нормы
миотоническая дистрофия І и ІІ типа
детская форма прогрессирующей мышечной дистрофии – креатинкиназа растет в 100 и более раз
болезнь Помпе (гликогеноз 2-го типа)
при рабдомиолизе креатинкиназа увеличивается во всех случаях превышая норму враз
воспалительные заболевания мышц – полимиозит, дерматомиозит, аутоиммунные некротизирующие миопатии – в 95% случаев, превышает референсные значения в 100 раз (кроме миозита с включениями телец)
злокачественная гипертермия

3. Другие заболевания

злоупотребление алкоголем — при алкогольной миопатии
эмболия легочных сосудов
гипотиреоз – сниженная функция щитовидной железы и недостаток ее гормонов
гепатоцеллюлярная карцинома
болезни простаты, желудочно-кишечного тракта, травмах головного и спинного мозга, менингите – повышение общего уровня креатинкиназы происходит за счет попадания в общий кровоток ВВ-изофермента (мозгового). При патологии центральной нервной системы повышение креатинкиназы «видно» в анализах ликвора.

Причины снижения креатинкиназы

Поскольку нормальные уровни креатинкиназы в крови начинаются от 0, то и снижение не имеет никакого диагностического значения.

Креатинкиназа мв повышена у ребенка причины

Причины повышения креатинкиназы в крови

Повышение активности креатинкиназы в крови нельзя считать специфическим признаком инфаркта миокарда. Активность креатинкиназы может повышаться при миокардитах, миокардиодистрофиях различного происхождения. Тем не менее ферментемия в таких случаях умеренная, более длительная, и обычно соответствует фазе максимальной активности процесса. Значительное повышение активности креатинкиназы в сыворотке крови наблюдают при травматических повреждениях скелетной мускулатуры и заболеваниях мышечной системы. Так, при прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) активность креатинкиназы может увеличиваться в 50 раз и более по сравнению с нормой, что используют в качестве диагностического теста. Следует заметить, что при неврогенных дистрофиях активность креатинкиназы в крови чаще остаётся в пределах нормы. Для того чтобы дифференцировать инфаркт миокарда от повреждения мышц, определяют отношение КК/АСТ. При инфаркте миокарда это отношение меньше 10; если оно более 10, то можно говорить о повреждении скелетной мускулатуры.

Высокая активность креатинкиназы возможна при различных нарушениях со стороны ЦНС (шизофрения, маниакально-депрессивный психоз, синдромы, вызываемые психотропными препаратами, и др.). Кроме того, активность креатинкиназы возрастает после различных хирургических операций, причём метод и продолжительность анестезии сказывается на послеоперационном уровне активности креатинкиназы.

Наконец, необходимо учитывать, что повышение активности креатинкиназы возможно при приёме алкоголя и после назначения препаратов, активирующих фермент (например, преднизолон), а также при гипотиреозе (напротив, при тиреотоксикозе наблюдают необычайно низкие значения активности креатинкиназы).

Новейшие исследования по теме Причины повышения креатинкиназы в крови

По словам ученых, при различных заболеваниях сердца и сосудов уменьшить риск смерти помогут упражнения на тренажерах, помогающие «накачать» мышцы.

Немецкие исследователи пришли к выводу, что гены имеют непосредственное отношение к развитию инфарктов и если научиться воздействовать на такие гены, то можно существенно уменьшить риск развития сердечного приступа.

Креатинкиназа (СК-МВ)

Что такое Креатинкиназа (СК-МВ)?

Креатинкиназа-МВ (Креатинфосфокиназа-МВ) — изофермент креатинкиназы, наиболее характерный для ткани сердечной мышцы.

Молекула креатинкиназы состоит из двух различных субъединиц: В (от brain — мозговая) и М (от muscle — мышечная). Активной формой креатинкиназы является димер, который, соответственно, может существовать в 3 вариантах изоферментов: изофермент КФК-ВВ (или КК-1) — характерен для мозга, желудка, кишечника, мочевого пузыря и легких; изофермент КФК-МВ (или КК-2) — содержится преимущественно в миокарде; изофермент КФК-ММ (или КК-3) — содержится главным образом в скелетных мышцах.

Специфичная для сердечной мышцы КФК-МВ составляет 25-46% креатинкиназной активности миокарда и, как минорный компонент, содержится в скелетных мышцах (менее 5% креатинкиназной активности). Определение активности КФК-МВ имеет особое значение для диагностики инфаркта миокарда и мониторинга постинфарктного состояния, позволяя оценить объем поражения и характер восстановительных процессов в сердечной мышце. Это специфичный и чувствительный ранний маркер инфаркта миокарда. КФК-МВ — первый фермент, активность которого возрастает в сыворотке после инфаркта (уже в первые часы после приступа болей). Обычно пик КФК-МВ достигается через 24 часа после приступа болей. Затем, поскольку период ее выведения из крови короткий, значения быстро возвращаются к прединфарктному уровню (к 3-му дню или раньше), так что в части случаев уровень КФК-МВ может быть в пределах нормальных значений уже через 48 часов после инфаркта. Средний уровень увеличения активности КФК-МВ при инфарктах — враз больше верхней границы референсных значений. Степень увеличения зависит от степени повреждения миокарда, локализации инфаркта и используемого метода определения. КФК-ММ также возрастает после инфаркта, но несколько позже, обычно в 7-12 раз от верхней границы референсных значений. Характерная динамика — рост и падение КФК-МВ — практически всегда показательна для инфаркта миокарда. После успешного применения тромболитиков и реперфузии коронарных сосудов динамика изменения активности ферментов крови отличается от картины у пациентов, не подвергавшихся реперфузии. Ферменты вымываются из зоны повреждения, обуславливая рост их активности в циркулирующей крови в период от 1 до 4 часов. В основном, пик общей КФК и КФК-МВ наблюдается на 12 часов раньше, чем у пациентов, не подвергавшихся перфузии.

Почему важно делать креатинкиназы (СК-МВ)?

Уровень КФК-МВ целесообразно исследовать в комплексе с определением активности общей креатинкиназы, поскольку важным критерием оценки является процентное соотношение: (активность КФК-МВ/общая активность КФК) х 100%. При инфаркте миокарда это соотношение превышает 5-6%. Определенное увеличение КФК-MB (но менее 5-6% от общей активности креатинкиназы в сыворотке) можно обнаружить в сыворотке при воспалительных и дегенеративных мышечных заболеваниях, травматических поражениях, состояниях шока, интоксикации, делирия, гипотиреоидизма, острого психоза, у женщин непосредственно после родов. Диагноз повреждения миокарда подтверждается наличием характерной временной динамики изменений активности КФК-МВ, с удельной активностью ее 5% от общей активности КФК, в сочетании с данными клинических наблюдений. Результаты определения активности КФК-МВ могут зависеть от метода исследования и используемых реагентов, поэтому при исследовании изменения активности КФК-МВ в динамике для сохранения преемственности результатов необходимо проводить исследования одним и тем же методом в одной и той же лаборатории. Сравнение таких результатов будет более корректным.

Вас что-то беспокоит? Вы хотите узнать более детальную информацию о креатинкиназе (СК-МВ) или других анализах? Или же Вам необходим осмотр врача? Вы можете записаться на прием к доктору – клиника Eurolab всегда к Вашим услугам! Лучшие врачи осмотрят Вас, проконсультируют, окажут необходимую помощь и поставят диагноз. Вы также можете вызвать врача на дом. Клиника Eurolab открыта для Вас круглосуточно.

Телефон нашей клиники в Киеве: (+3(многоканальный). Секретарь клиники подберет Вам удобный день и час визита к врачу. Наши координаты и схема проезда указаны здесь. Посмотрите детальнее о всех услугах клиники на ее персональной странице.

Если Вами ранее были выполнены какие-либо исследования, обязательно возьмите их результаты на консультацию к врачу. Если исследования выполнены не были, мы сделаем все необходимое в нашей клинике или у наших коллег в других клиниках.

Необходимо очень тщательно подходить к состоянию Вашего здоровья в целом. Есть много болезней, которые по началу никак не проявляют себя в нашем организме, но в итоге оказывается, что, к сожалению, их уже лечить слишком поздно. Для этого просто необходимо по несколько раз в год проходить обследование у врача. чтобы не только предотвратить страшную болезнь, но и поддерживать здоровый дух в теле и организме в целом.

Если Вы хотите задать вопрос врачу – воспользуйтесь разделом онлайн консультации. возможно Вы найдете там ответы на свои вопросы и прочитаете советы по уходу за собой. Если Вас интересуют отзывы о клиниках и врачах – попробуйте найти нужную Вам информацию на форуме. Также зарегистрируйтесь на медицинском портале Eurolab. чтобы быть постоянно в курсе последних новостей и обновлений информации на сайте о креатинкиназе (СК-МВ) и других анализах на сайте, которые будут автоматически высылаться Вам на почту.

Если Вас интересуют еще какие-нибудь анализы, диагностики и услуги клиник в целом или у Вас есть какие-либо другие вопросы и предложения – напишите нам. мы обязательно постараемся Вам помочь.

Отклонения от нормы

Инфаркт миокарда и нарушение кровоснабжения любой мышцы (обычно увеличение активности через 8 часов после инфаркта и до 3-х суток).
Полимиозит.
Травма.
Любые хирургические вмешательства.
Миопатии любого происхождения (например, рабдомиозит, полимиозит, дерматомиозит, миокардит, алкоголизм).
Мышечные дистрофии всех типов (особенно дистрофия Дюшена на ранних стадиях- возможно повышение более чем в 100 раз).
Синдром Рейе (острая энцефалопатия + жировая инфильтрация печени с развитием гипогликемии).
Отравление с комой.
Злокачественная гиперпирексия и длительная гипотермия.
Гипотиреоз.
Инфекционные болезни (например, брюшной тиф).
Аритмии (нечасто).
Электроимпульсная терапия, коронароангиография, катетеризация полостей сердца, реанимационные мероприятия, дефибрилляция.
Застойная сердечная недостаточность.
Эмболия легочной артерии.
Столбняк.
Генерализованные судороги.
Обширный инфаркт мозга (может маскировать сопутствующий инфаркт миокарда).
Беременность.
Гипоксический шок.
Опухоли предстательной железы, мочевого пузыря и ЖКТ.
Отек легких.
Белая горячка.
Острый психоз.
Травма головы.
Изолированное повышение активности фермента вследствие мутаций в гене CAV3 (ген кавеолина 3) — заболевание с аутосомно-доминантным типом наследования.
Инфаркт ЖКТ.

Большинство случаев повышения связано с заболеваниями скелетных мышц, реже с заболеваниями гладкой мускулатуры. Пероральные контрацептивы обусловливают более низкие уровни активности.

Активность ниже нормальных значений, вероятно, не имеют значения, но отражают либо малую мышечную массу, либо сидячий образ жизни, либо обе эти причины.
При инфаркте миокарда у хрупких или старых людей уровень КК может оставаться ниже верхнего референтного предела.
Постельный режим, даже в течение ночи, может снижать активность КФК на 20% и более.

Креатинфосфокиназа

Креатинфосфокиназа (КФК, креатинкиназа, АТФ:креатин‑фосфотрансфераза, КФ 2.7.3.2.), магнийзависимый фермент, содержится исключительно в цитоплазме и митохондриях миокарда, скелетной мускулатуры и ткани мозга, где катализирует реакцию:

Креатин + АТФ АДФ + Креатинфосфат

Равновесие реакции при щелочных значениях pH сдвинуто в сторону образования АТФ. Образуемый в отдыхе между усилиями или после нагрузки креатинфосфат представляет собой запас энергии для ресинтеза АТФ во время мышечного сокращения.

Высокая активность фермента обнаружена в мышечной и нервной ткани, в которых значительная часть энергии переносится между клеточными компартментами в виде креатинфосфата. Среди различных типов мышечной ткани активность КФК распределяется следующим образом: поперечно‑полосатые мышцы > сердечные мышцы > мышцы беременной матки > мышцы матки > гладкие мышцы.

Фермент является гетерогенным белком, состоящим из 2‑х типов субъединиц — В (англ. brain) и М (англ. muscle). В связи с этим выделяют три изофермента: ММ (содержится в скелетной мускулатуре и миокарде), ВВ (преимущественно в мозге и гладких мышцах) и МВ (в сердечной мышце). Изоферменты различаются по физико‑химическим и иммунологическим свойствам.

1. Определение активности фермента можно проводить как по прямой, так и по обратной реакции, определяя содержание креатина или креатинфосфата:

в обратной реакции образовавшийся креатин определяют колориметрически с использованием диацетила и α‑нафтола.
в прямой реакции содержание креатинфосфата определяют после его кислотного гидролиза по уровню образующегося неорганического фосфата.

Спектрофотометрический способ определения с использованием непрямого оптического теста Варбурга, осуществляется по прямой и обратной реакции:

Прямая реакция:

Креатин + АТФ Креатинфосфат + АДФ

АДФ + Пируватфосфат АТФ + Пируват

Пируват + НАДН Лактат + НАД

Обратная реакция:

Креатинфосфат + АДФ Креатин + АТФ

АТФ + глюкоза АДФ + глюкозо‑6‑фосфат

Глюкозо‑6‑фосфат + НАДФ 6‑Фосфоглюконат + НАДФН

Изоферменты креатинфосфокиназы определяют при помощи электрофореза (на агаре, в полиакриламидном геле) и колоночной хроматографии.

Унифицированными методами являются колориметрический метод с использованием креатина в качестве субстрата (определение уровня образующегося креатинфосфата по содержанию неорганического фосфора) и оптический тест с использованием креатинфосфата в качестве субстрата (длина волны 334, 340, 365 нм).

Определение активности креатинфосфокиназыпо образованию неорганического фосфора

Принцип

Креатинфосфат является нестойким веществом и спонтанно гидролизуется в кислой среде до креатинина и остатка фосфорной кислоты. Неорганический фосфат определяют колориметрически как желтый комплекс фосфорнованадиево‑молибденовой кислоты.

Нормальные величины

Общая активность

Сыворотка	(указанный метод)	до 100 нмоль/с·л или до 6 МЕ
(оптический тест)	5‑80 МЕ

Изоферменты

Сыворотка (электрофорез)	BB — отсутствие или следы
MB < 4‑6% общей активности
MM > 94‑96%общей активности

Влияющие факторы

in vitro: завышает результаты исследования наличие фосфора в посуде, гемолиз (из‑за наличия в эритроцитах аденилаткиназы). Разведение сыворотки может дать неадекватные результаты.

in vivo: повторные мышечные инъекции, тяжелые мышечные нагрузки, хирургические операции, этанол, длительная анестезия ведут к увеличению активности фермента в сыворотке.

Клинико‑диагностическое значение

Наиболее широкое применение исследование активности КФК нашло при диагностике инфаркта миокарда: активность фермента возрастает уже через 2‑3 часа после поражения миокарда и через 14‑30 часов достигает максимума, нормализация показателей наступает обычно на вторые-третьи сутки после приступа, длительное удерживание гиперэнзимемии наблюдается у больных с выраженным нарушением коронарного кровообращения. Кроме инфаркта, увеличение активности фермента в сыворотке стимулируют миокардиты, сердечная недостаточнсть, сердечные аритмии, при этом отмечается 20‑30‑кратное превышение нормальных показателей. Увеличение идет в основном за счет MB‑фракции КФК.

Значительно более высокая активность КФК обнаруживается при заболеваниях мышечной системы, прежде всего миогенного происхождения (полиомиелит, мышечная дистрофия, дерматомиозит). При прогрессирующей мышечной дистрофии (миопатии) увеличение активности КФК отмечается уже в первые стадии болезни. В конечной стадии, вследствие замещения мышечной ткани на соединительную и жировую, активность фермента приходит в норму.

Подъем активности может наблюдаться при травматическом повреждении ткани мозга, инфаркте мозга, менингите, гипотиреозе, отравлениях снотворными, кровоизлияниях в мозг.

Снижение активности не имеет практического значение, отражая либо малую мышечную массу, либо сидячий образ жизни.

Вы можете спросить или оставить свое мнение.

ВКонтакте

Download SocComments v1.3

Креатинкиназа-МВ (Креатинфосфокиназа-МВ, КК-МВ, КФК-МВ, Creatine Kinase-MB, CK-MB, КК-2)

Метод определения Хемилюминисцентный иммуноанализ на микрочастицах.

Исследуемый материал Сыворотка крови

Изофермент креатинкиназы, характерный для ткани сердечной мышцы.

Катализирует обратимый перенос фосфорильного остатка с АТФ на креатин и с креатинфосфата на АДФ. Молекула креатинкиназы-МВ состоит из двух различных субъединиц - В и М. Содержится исключительно в миокарде.

Определение активности МВ-изофермента креатинкиназы имеет большое значение при диагностике инфаркта миокарда и мониторинге постинфарктного состояния, позволяя оценить объём поражения и характер восстановительных процессов.

Для адекватной оценки соотношения концентрации КФК-MB и общей активности креатинкиназы введён расчётный относительный индекс RI = КФК-MB (нг/мл) / КФК общ. (Ед/л) х 100 (%). Для повреждения сердечной мышцы характерен RI > 2,5 - 3%.

Диагноз острого инфаркта миокарда подтверждается также наблюдением характерной динамики показателя, серийное определение КФК-MB с интервалом 3 часа в течение 6 - 9 часового периода при неспецифических изменениях ЭКГ более информативно, чем единичное измерение.

Значение активности КК-МВ зависит от метода исследования и реагентов.

Поэтому при исследовании изменения активности креатинкиназы-МВ в динамике для сохранения преемственности результатов необходимо проводить исследования одним и тем же методом в одной и той же лаборатории. Сравнение таких результатов будет более корректным.

ПОИСК

Статьи Рисунки Таблицы О сайте Реклама

Таблица П.2. Изоферменты креатинкиназы

Ткани, имеющие большой динамический диапазон энергетического обмена (скелетная и сердечная мыщцы), а также мозг содержат креатинкиназу (с. 291). Во внутренней мембране митохондрий скелетных мышц, сердца и мозга содержится креатинкиназа, отличная по электрофоретической подвижности и термолабильности от трех изоферментов креатинкиназы цитоплазмы. Активность креатинкиназы в митохондриях достаточна для того, чтобы в присутствии избытка креатина обеспечить превращение всего образующегося в процессе окислительного фосфорилирования АТФ в креатинфосфат. Освобождающийся при этом АДФ вновь фосфорилируется в митохондриях. Таким образом, высокая активность креатинкиназы в митохондриях может поддерживать работу дыхательной цепи на постоянно высоком уровне в тканях, лишь периодически испытывающих потребность в большом количестве АТФ. [c.479]

Пример 3. Изоферменты креатинкиназы (КК) образуются при объединении 2 субъединиц в димерную молекулу. [c.34]

Митохондриальный фермент выделен в виде димера, гексамера и октамера. Изоферменты креатинкиназы различаются по электрофоретической подвижности, по кинетическим свойствам, по термостабильности, по аминокислотному составу, по количеству и реактивности 5Н-групп, аргининовых остатков и другим свойствам. Мышечный изофермент (ММ) более стабилен, чем мозговой (ВВ) и митохондриальный при изменении pH и температуры. Они устойчивы в диапазоне pH 6,0—9,5, но при этом к раствору мозгового и митохондриального изоферментов необходимо добавлять 5Н-восстанавливающие реагенты (2-меркаптоэтанол и др.). Оптимальные значения pH активности для изоферментов практически одинаковы и равны 9 — для прямой реакции (синтеза креатинфосфата) и 7 — для обратной реакции (расщепления креатинфосфата). [c.292]

Диагностическое значение имеет также исследование аьсгивности изоферментов креатинкиназы в сыворотке крови. Существуют по крайней мере 3 изофермента креатинкиназы ВВ, ММ и MB. В мозговой ткани в основном присутствует изофермент ВВ (от англ. brain-мозг), в скелетной мускулатуре —ММ-форма (от англ. mus le—мышца). Сердце содержит гибридную МВ-форму, а также ММ-форму. Изоферменты креатинкиназы особенно важно исследовать при остром инфаркте миокарда, так как МВ-форма в значительном количестве содержится практически только в сердечной мышце. Повышение активности МВ-формы в сыворотке крови свидетельствует о поражении именно сердечной мышцы. [c.580]

В последнее время появились данные, доказывающие, что креатинфосфат в мышечной ткани (в частности, в сердечной мышце) способен выполнять не только роль как бы депо легкомобилизуемых макроэргических фосфатных групп, но также роль транспортной формы макроэргических фосфатных связей, образующихся в процессе тканевого дыхания и связанного с ним окислительного фосфорилирования. Предложена схема переноса энергии из митохондрий в цитоплазму клетки миокарда (рис. 20.7). АТФ, синтезированный в матриксе митохондрий, переносится через внутреннюю мембрану с участием специфической АТФ—АДФ-транслоказы на активный центр митохондриального изофермента креатинкиназы, который расположен на внешней стороне внутренней мембраны в меж-мембранном пространстве (в присутствии ионов Mg ) при наличии в среде креатина образуется равновесный тройной фермент-субстратный комплекс креатин—креатинкиназа—АТФ—Mg , который затем распадается с образованием креатинфосфата и АДФ —Mg . Креатинфосфат диффундирует в цитоплазму, где используется в миофибриллярной креатинкиназной реакции для рефосфорилирования АДФ, образовавшегося при сокращении. Высказываются предположения, что не только в сердечной мышце, но и в скелетной мускулатуре имеется подобный путь транспорта энергии из митохондрий в миофибриллы. [c.655]

Все митохондриальные ферменты, о которых говорилось выше, локализованы в матриксе митохондрий, в межмембранном пространстве этой органеллы ферментов относительно мало. Однако здесь находится особый изофермент креатинкиназа (КФ 2.7.3.2), отличающийся по своим свойствам от цитоплазматической формы [4142]. В матриксе креатинкиназы нет. С другой стороны, пероксид-дисмутаза (КФ 1.15.1.1) присутствует во всех трех компартментах фермент, содержащийся в матриксе, отличается от межмембранной и цитоплазматической форм, не различающихся между собой и представляющих другой тип изофермента [4830]. [c.114]

Определение изофермента КК-МВ креатинкиназы (АТР креатин-М-фосфотрансферазы, КФ 2.7.3.2) принято считать наиболее чувствительным способом выявления поражений миокарда (Galen, 1975, 1978 Lott, Stang, 1980). В силу того что обнаружение этого фермента очень важно для клиники, было разработано множество методик его определения. Тщательно изучали иммунохимические свойства изоферментов креатинкиназы и возможности создания на их основе диагностических методов определения содержания КК-МВ, отличающихся высокой специфичностью, которая характерна для процессов взаимодействия антиген — антитело. [c.326]

После того, как было выяснено большое значение для клиники определения МВ-изофермента креатинкиназы, стали детально исследовать иммунохимические особенности изоферментов креатинкиназы, В результате этих исследований был разработан целый ряд методов определения КК-МВ, в том числе ИА, иммуноингибирование, сэндвич-иммуноанализ и высокоспецифичный иммунохимический метод (Isomune СК). Из-за особенностей строения изофермента КК-МВ, состоящего из субъединиц двух типов, его избирательное определение достигается только при использовании сэндвич-иммуноанализа с применением антител против КК-ВВ и КК-ММ, а также иммунохимического анализа, основанного на сочетании иммуноингибирования и иммунопреципитации. Ввиду того что различные аномальные изоферменты креатинкиназы распространены достаточно широко, подобная избирательность представляется весьма важной характеристикой метода определения КК-МВ. [c.337]

В качестве еще одного характерного примера можно отметить иммуноанализ МВ-изофермента креатинкиназы (КК-МВ) (см. рис. 24-4). Фермент креатинкиназы в больших концентрациях присутствует в цитоплазме клеток мозга, скелетной и сердечной мышц. Фермент существует в виде димера, составленного из субъединиц типа М и В, и может быть представлен изоферментными формами состава ММ, МВ и ВВ. Форма КК-МВ обнаруживается почти исключительно в клетках сер- [c.393]

Смотреть страницы где упоминается термин Изоферменты креатинкиназа: [c.334] [c.335] Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.30 , c.31 , c.317 , c.330 , c.334 , c.335 , c.337 ]

Изоферменты

Укажите количество субъединиц в молекуле креатинкиназы

Креатинкиназа ск

Оглавление:

Общая информация

Расшифровка анализа

Повышение уровня

Дополнительные сведения о повышении и понижении

Влияние на результат

Креатинкиназа в крови повышена: почему и что делать?

Что такое креатинкиназа и какая ее норма?

Причины повышения

Как можно нормализовать показатель

Общая информация о креатинкиназе

Расшифровка анализа

Состояния, вызывающие повышение уровня креатинкиназы

Дополнительная информация об анализе на креатинкиназу

Повышение уровня креатинкиназы (СК)

Причины понижения общей креатинкиназы:

Анализ изоэнзимов СК

Креатинкиназа (СК)

Что такое

Почему важно делать

При каких заболеваниях делается

Креатинкиназа (СК)

Поиск по алфавиту

Что такое Креатинкиназа (СК)?

Почему важно делать креатинкиназы (СК)?

Креатинкиназа общая

Если креатинкиназа повышена, что это значит

Что такое креатинкиназа

Изоферменты креатинфосфокиназы

Роль в диагностике

Креатинкиназа. Норма

Что происходит с ферментами при инфаркте миокарда

Креатинкиназа повышена. Причины

Как проводится сдача анализа

Интерпретация результатов

Выводы

Креатинкиназа — СК

Креатинкиназа – это

Находится в цитоплазме клеток следующих органов:

Креатинкиназа имеет состоит из двух субъединиц:

Анализ на креатинкиназу назначается:

Нормы креатинкиназы в крови в Ед/л

5 фактов про креатинкиназу

Зачем определять уровень креатинкиназы?

Что влияет на результат анализа?

Причины повышения креатинкиназы

Причины снижения креатинкиназы

Креатинкиназа мв повышена у ребенка причины

Причины повышения креатинкиназы в крови

Новейшие исследования по теме Причины повышения креатинкиназы в крови

Креатинкиназа (СК-МВ)

Что такое Креатинкиназа (СК-МВ)?

Почему важно делать креатинкиназы (СК-МВ)?

Отклонения от нормы

Креатинфосфокиназа

Определение активности креатинфосфокиназыпо образованию неорганического фосфора

Принцип

Нормальные величины

Влияющие факторы

Клинико‑диагностическое значение

Креатинкиназа-МВ (Креатинфосфокиназа-МВ, КК-МВ, КФК-МВ, Creatine Kinase-MB, CK-MB, КК-2)

ПОИСК

Смотрите также