Главная » Статьи » Белок плазмы крови

Белок плазмы крови


А. Белки плазмы крови

В плазме крови человека содержится около 100 различных белков. По подвижности при электрофорезе их можно грубо разделить на пять фракций: альбумин, α1-, α2-, β-, γ-глобулины. Разделение на альбумин и глобулин первоначально основывалось на различии в растворимости: альбумины растворимы в чистой воде, а глобулины — только в присутствии солей.

В количественном отношении среди белков плазмы наиболее представлен альбумин (около 45 г/л), который играет существенную роль в поддержании коллоидно-осмотического давления в крови и служит для организма важным резервом аминокислот. Альбумин обладает способностью связывать липофильные вещества, вследствие чего он может функционировать в качестве белка-переносчика длинноцепочечных жирных кислот, билирубина, лекарственных веществ, некоторых стероидных гормонов и витаминов. Кроме того, альбумин связывает ионы Ca2+ и Mg2+.

К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксин-связывающим глобулином [ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит йод-тиронин.

В таблице приведены другие свойства важных глобулинов плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов (см. Липопротеины), гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы свёртывания крови (см. Свёртывание крови); фракция γ-глобулинов содержит антитела иммунной системы (см. Антитела).

Образование и разрушение. Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы (см. Иммунный ответ), и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез (см. Метаболизм пептидных гормонов). Кроме альбумина почти все белки плазмы являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединённые к аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями (см. Окислительно-восстановительные коферменты). В качестве концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота, см. Ферментативный катализ). Если эта группа отщепляется нейраминидазой, ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы асиалогликопротеинов (то есть десиалированных белков) узнаются и связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся» белки плазмы удаляются путём эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения (биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких недель (см. Метаболизм стероидных гормонов).

В здоровом организме концентрация белков плазмы поддерживается на постоянном уровне. Однако их концентрация изменяется при заболевании органов, участвующих в синтезе и катаболизме этих белков. Повреждение тканей посредством цитокинов (см. Цитокины) увеличивает образование белков острой фазы, к которым принадлежат C-ре-активный белок, гаптоглобин, фибриноген, компонент C-3 комплемента и некоторые другие.

Статьи раздела «Белки плазмы крови»:

  • Белки плазмы крови
  • А. Белки плазмы крови
  • Б. Электрофорез

— Следущая статья   |   — Вернуться в раздел

Page 2

Строение белков: — содержание, — функции белков, — формирование, — первичная структура, — вторичная структура, — третичная структура, — четвертичная структура, — свойства белков, — свойства растворов, — осаждение белков, — классификация, — простые белки, — понятие лиганда, — нуклеопротеины, — фосфопротеины, — металлопротеины, — липопротеины, — гликопротеины, — хромопротеины.

Белки плазмы крови

Из 9–10% сухого остатка плазмы крови на долю белков приходится 6,5–8,5%. Используя метод высаливания нейтральными солями, белки плазмы крови можно разделить на три группы: альбумины, глобулины и фибриноген. Нормальное содержание альбуминов в плазме крови составляет 40–50 г/л, глобулинов – 20–30 г/л, фибриногена – 2,4 г/л. Плазма крови, лишенная фибриногена, называется сывороткой.

Синтез белков плазмы крови осуществляется преимущественно в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы. Физиологическая роль белков плазмы крови многогранна.

1. Белки поддерживают коллоидно-осмотическое (онкотическое) давление и тем самым постоянный объем крови. Содержание белков в плазме значительно выше, чем в тканевой жидкости. Белки, являясь коллоидами, связывают воду и задерживают ее, не позволяя выходить из кровяного русла. Несмотря на то что онкотическое давление составляет лишь небольшую часть (около 0,5%) от общего осмотического давления, именно оно обусловливает преобладание осмотического давления крови над осмотическим давлением тканевой жидкости. Известно, что в артериальной части капилляров в результате гидростатического давления безбелковая жидкость крови проникает в тканевое пространство. Это происходит до определенного момента – «поворотного», когда падающее гидростатическое давление становится равным коллоидно-осмотическому. После «поворотного» момента в венозной части капилляров происходит обратный ток жидкости из ткани, так как гидростатическое давление стало меньше, чем коллоидно-осмотическое. При иных условиях в результате гидростатического давления в кровеносной системе вода просачивалась бы в ткани, что вызвало бы отек различных органов и подкожной клетчатки.

2. Белки плазмы принимают активное участие в свертывании крови. Ряд белков, в том числе фибриноген, являются основными компонентами системы свертывания крови.

3. Белки плазмы в известной мере определяют вязкость крови, которая, как отмечалось, в 4–5 раз выше вязкости воды и играет важную роль в поддержании гемодинамических отношений в кровеносной системе.

4. Белки плазмы принимают участие в поддержании постоянного рН крови, так как составляют одну из важнейших буферных систем крови.

5. Важна также транспортная функция белков плазмы крови: соединяясь с рядом веществ (холестерин, билирубин и др.), а также с лекарственными средствами (пенициллин, салицилаты и др.), они переносят их к тканям.

6. Белки плазмы играют важную роль в процессах иммунитета (особенно это касается иммуноглобулинов).

7. В результате образования с белками плазмы недиализируемых комплексов поддерживается уровень катионов в крови. Например, 40–50% кальция сыворотки связано с белками, значительная часть железа, магния, меди и других элементов также связана с белками сыворотки.

8. Наконец, белки плазмы крови могут служить резервом аминокислот. Современные физико-химические методы позволили открыть и описать около 100 различных белковых компонентов плазмы крови. Особое значение приобрело электрофоретическое разделение белков плазмы (сыворотки) крови.

В сыворотке крови здорового человека при электрофорезе на бумаге можно обнаружить 5 фракций: альбумины, α1-, α2-, β-, γ-глобулины. Методом электрофореза в агаровом геле в сыворотке крови выделяют 7– 8 фракций, а при электрофорезе в крахмальном или полиакриламидном геле – до 16–17 фракций. Следует помнить, что терминология белковых фракций, получаемых при различных видах электрофореза, еще окончательно не установилась. При изменении условий электрофореза, а также при электрофорезе в различных средах (например, в крахмальном или полиак-риламидном геле) скорость миграции и, следовательно, порядок белковых зон могут меняться.

Еще большее число белковых фракций (свыше 30) можно получить методом иммуноэлектрофореза (рис. 17.1). Этот метод представляет собой своеобразную комбинацию электрофоретического и иммунологического методов анализа белков. Иными словами, термин «иммуноэлектрофорез» подразумевает проведение электрофореза и реакции преципитации в одной среде, т.е. непосредственно на гелевом блоке. При данном методе с помощью серологической реакции преципитации достигается значительное повышение аналитической чувстительности электрофоретического метода.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Еще по теме:

  • Белки плазмы крови - Наглядная биохимия
___

Функции белка плазмы крови

Благодаря крови осуществляется поступление важных веществ к внутренним органам и тканям. Ее доля в человеческом организме занимает второе место после мышечной ткани. Кровь в свою очередь состоит из жидкой среды – плазмы и находящихся в ней форменных веществ. В состав плазмы входят органические (небелковые и белковые) и минеральные соединения. Белки занимают около 7% объема плазмы крови и выполняют несколько важных функций для организма.

Значение белка

Общий белок – это показатель обменного процесса аминокислот в организме, характеризующий уровень концентрации белковых молекул и фракций в плазме. Значение показателя белкового метаболизма отражает способность организма к восстановлению. В состав плазмы крови входит более 100 видов белков. Синтез в большей степени осуществляется клетками печени (гепатоцитами). Важность белков обусловлена выполнением следующих функций:

  1. обеспечивают онкотическое давление, за счет которого вода удерживается в русле крови.
  2. Принимают участие в свертываемости крови.
  3. Поддерживают кислотно-щелочной баланс крови, так как создают белковый буфер.
  4. Обеспечивают транспортную функцию. Образуют соединение с некоторыми веществами (холестерин, билирубин и другие), составляющими медикаментозных препаратов и доставляют их к органам и тканям.
  5. Выполняют иммунную функцию организма.
  6. Создают резервный запас аминокислот.
  7. Обеспечивают определенную вязкость и текучесть крови.
  8. Принимают участие в реакциях организма на воспалительные процессы.

Уровень белка в крови определяют при биохимическом анализе крови, которое имеет важное диагностическое значение при многих патологических нарушениях. Одного лишь определения уровня белка недостаточно для того, чтобы точно поставить диагноз, поэтому при отклонении содержания от нормы производят биохимический анализ фракций белка и прочие дополнительные обследования. Также немаловажным при диагностике является исследование небелковых компонентов крови.

Фракции белков и их функции

Белки плазмы крови по своему составу делятся на простые и сложные. К простым относятся альбумины, а к сложным липопротеины, гликопротеины (подавляющее число белков плазмы) и металлопротеины (трансферин, церрулоплазмин). Белки плазмы крови представляют собой комплекс белков различных структур и функций. Выделение фракций из белков осуществляют с применением электрического тока — электрофорезом.

Разделить белки данным способом можно на большое количество фракций, но основными из них являются:

  1. альбумины — основная составляющая белков плазмы, синтезируемый клетками печени. Обновляется альбумин очень стремительно. За одни сутки происходит синтез и распад 10-16 грамм белков данной фракции. Альбумин осуществляет несколько функций для организма. Поддерживает онкотическое давление, создает резервный запас аминокислот, переносит вещества к органам и тканям, в особенности нерастворимые в воде.
  2. а1-глобулины. Фракция включает в себя нерастворимые белки с высокой гидрофильностью и низкой молекулярной массой. При нарушении функционирования почек быстро выводятся из организма вместе с мочой, не оказывая при этом значительного влияния на онкотическое давление. Выполняют транспортировку липидов, активно участвуют в свертываемости крови, угнетают некоторые ферменты, оказывающие негативное воздействие на организм.
  3. а2-глобулины, синтезируемые в печени в объеме 75%, являются высокомолекулярными белками. В состав фракции входят регуляторные белки: а2-макроглобулин — участвует в инфекционных и воспалительных реакциях; гаптоглобин — создает специфическое соединение с гемоглобином, препятствует выведению железа; церулоплазмин — обеспечивает постоянное содержание меди в тканях.
  4. b-глобулины, 50% синтеза осуществляется клетками печени. В фракцию b-глобулинов входят некоторые белки, обеспечивающие свертываемость крови. Большую часть состава фракции занимают: липопротеины низкой плотности; трансферрин — транспортирует железо; составляющие комплемента участвуют в реакции иммунной системы; бета-липопротеиды — переносят холестерин и фосфолипиды.
  5. g-глобулины, синтез осуществляется В-лимфоцитами. В состав фракции входят белки-антитела (иммуноглобулины) и некоторые элементы системы комплемента. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию организма от инфицирования и внешних возбудителей.

Глобулины являются нерастворимыми компонентами плазмы и растворяются в слабоконцентрированных солевых растворах. Нарушение соотношения фракций белков определяется при многих патологических реакциях путем проведения биохимии крови. При анализе показателей в динамике и в совокупности с изменением небелковых соединений можно с высокой точностью определить длительность заболевания и эффективность проводимой терапии.

Причины изменения белковых фракций

Отклонение значений каждой из фракций свидетельствует о наличии нарушений в организме, вызванных реакцией на воспалительные процессы или инфицирование. Например, повышение а1-глобулинов происходит в результате реакции организма на воспалительные процессы в хронической стадии, травмы и операции, опухолевые поражения, нарушении функционирования печени, третий триместр беременности. Рост значения компонентов а2-глобулинов происходит при воспалительных процессах, ожоговых поражениях, нефротическом синдроме, диффузных патологиях соединительной ткани.

Повышенное значение компонентов фракции b-глобулинов происходит при гиперлипопротеинемии, миеломной болезни (вызвана синтезом патологических белков), дефиците железа, беременности, желтухе, нефротическом синдроме. Причинами роста g-глобулинов могут быть: хронические нарушения в работе печени, инфицирование, ревматизм, красная волчанка.

Кроме патологических процессов, повышение значений могут вызвать компоненты некоторых лекарственных препаратов.

Снижение альбуминов происходит при: нарушении питания, патологиях печени (снижается синтез альбуминов), опухолевых поражениях, коллагенозах, ожогах, гипергидрации, обильных кровотечениях, беременности, воспалительных процессах в тяжелой стадии течения. Снижение синтеза глобулинов происходит при иммунодефиците, беременности, панкреатите, дефиците иммуноглобулина IgA, реакции на терапию глюкокортикоидами, саркоидозе.

Белки плазмы крови выполняют важные для организма человека функции. Благодаря им осуществляется поступление важных веществ к клеткам и органам, обеспечивается свертываемость крови и другие. Колебание их уровня происходит в результате реакции организма на воздействие возбудителей, инфекций, воспалительные нарушения. Исследование общего белка и его фракций проводят при биохимическом анализе крови, имеющем важное значение при диагностике многих заболеваний.

Мир науки

Белки плазмы

Общее количество белков в плазме составляет 65-85 г / л, это наиболее концентрированный белковый и солевой раствор организма. С возрастом количество белков в плазме крови человека уменьшается до 60-67 г / л.

Белки плазмы крови - это генетически детерминирована гетерогенная система. В плазме обнаружено и идентифицировано более 100 белков, которые различаются по физико-химическим и функциональным свойствам. Среди них есть проферменте и ферменты, ингибиторы ферментов, гормоны, факторы коагуляции и антикоагулянты, транспортные белки, антитела, антитоксины и др..

Основными группами белков плазмы: альбумины (35-60 г / л), глобулины (25-35 г / л) и фибриноген (2-7 г / л). С помощью электрофореза в сыворотке было обнаружено пять главных фракций белков. Их относительные количества следующие: альбумины (54-58%), а1-глобулины (6-7%), а2-глобулины (8-9%), ß-глобулины (13-14%) и у-глобулины (11-12 %).

Первым электрофоретической методом, который использовался для распределения и идентификации белков, был метод электрофореза с подвижным рубежом. Электрофорез на бумаге дает картину распределения, подобную той, которую получают при использовании метода электрофореза с подвижным рубежом, но метод электрофореза на бумаге гораздо проще и, как правило, используется в клинических лабораториях. Методом электрофореза в крахмальном геле и методом имуноелектрофорезу обнаруживают около 30 и больше белков плазмы.

Вследствие имуноелектрофорезу белки разделяются не только по электрофоретической подвижностью, но и за их иммунологическими свойствами. Сначала проводят электрофорез на пластинах агаровой геля, затем - иммунологическую идентификацию полос. Для этого антисыворотки к белков плазмы помещают в длинную канавку, параллельную направлению электрофореза. Источником антител является сыворотка животных (лошадей, коз), иммунизированных к белкам плазмы.

В зонах контакта диффундирующих через агар белков, разделенных электрофорезом, и специфической антисыворотки образуются линии преципитации. Положение линий преципитации определяется электрофоретической подвижностью, скоростью диффузии, серологической специфичностью каждого из белков.

Экспериментально установлено, что альбумины, фибриноген и большинство а-и ß-глобулинов продуцируются, главным образом, печенью. Так, в печени человека ежедневно синтезируется 10-16 г альбуминов, то есть в среднем 150-200 мг на 1 кг массы тела. Поэтому в случае заболеваний печени наблюдается значительное снижение содержания альбуминов и некоторых глобулинов в крови. Синтез у-глобулинов проходит преимущественно в селезенке, лимфатических узлах и костном мозге.

Альбумины. Молекулярная масса альбуминов 69 000. Это наиболее высокодисперсные белки плазмы крови. Молекула альбумина образована полипептидной цепи, состоящей примерно из 580 остатков аминокислот, и имеет »17 дисульфидных связей. Методами электрофореза установлено, что альбумины - это гетерогенные белки, состоящие из нескольких (от 3 до 5) фракций. Кроме альбуминов в печени синтезируются преальбумины, отличающиеся от альбуминов меньшей молекулярной массой (61 000).

Главные функции альбуминов - участие в осмотической регуляции и транспортная функция.

Отек и шок - два самых распространенных синдромы, связанные с изменениями концентрации белков плазмы и нарушением водного баланса.

Благодаря большой плотности электрических зарядов и малой молекулярной массе молекулы альбумина имеют большую электрофоретической подвижностью и хорошую растворимость. Гидратационные слой создается вокруг них, обеспечивает 75-80% всего онкотического давления, обусловленного белками плазмы. В случае уменьшения концентрации белков плазмы в 55-50 г / л, в том числе альбуминов до 22-25 г / л, например во время голодания, уменьшается связывание воды плазмой, является одной из важных причин перехода воды в ткани и образование отека. Лишь 40% альбуминов имеющиеся в кровяном русле, остальные находятся в составе внеклеточной тканевой жидкости, главным образом, мышц, кожи и кишечника. Около 5% альбуминов за 1 час выходят из кровяного русла и возвращаются с лимфой через грудной лимфатический проток в систему кровообращения.

Наряду с участием в регуляции онкотического давления, преальбумины и альбумины играют важную роль, участвуя в транспорте различных веществ, большинство из которых плохо растворимые в воде. Альбумины необходимы для нормального метаболизма липидов. Особенно важна функция альбуминов - перенос свободных жирных кислот из печени в периферические ткани. Альбумины связывают также билирубин, обеспечивая его перенос в печени, где последний соединяется с глюкуроновой кислотой и выводится с желчью. Концентрация в плазме Ca2 +, стероидных гормонов, триптофана и других веществ регулируется некоторой степени вследствие связывания их с альбуминами.

Наконец, многие лекарственные препараты, такие как сульфаниламиды, антибиотики, салицилаты и т.д., транспортируются, протеидизуючись альбуминами.

Таким образом, альбумины - это полифункциональная система, поскольку, кроме резервной и пластической функций, они буферные свойства, поддерживающие постоянство онкотического давления, осуществляют транспортные и дезинтоксикационные функции.

Глобулины. Молекулярная масса глобулинов в среднем составляет 160 000-180 000. В зависимости от условий электрофореза выделено пять и более фракций глобулинов (см. табл. 20), а методом имуноелект-рофорезу - более 30.

Фракции а1-глобулинов и а2-глобулинов характеризуются значительным содержанием углеводов, среди которых преобладают гексозы, поменьше гексозамина и еще меньше сиаловых кислот и фруктозы. Наибольшее содержание углеводов в гаптоглобина, который содержит около 95 молей углеводов на 1 моль гликопротеина. Он входит во фракцию а2-глобулинов и образует с гемоглобином специфические стабильные комплексы. Эти комплексы образуются in vivo в результате внутрисосудистого гемолиза эритроцитов. Вследствие высокой молекулярной массы комплексы не могут экскретировать почками, это, с одной стороны, предотвращает выделение железа с мочой, а с другой - защищает почки от «повреждения» гемоглобином. Комплексы гемоглобина с гаптоглобина разрушаются ретикулоэндотелиальными клетками, после чего глобин испытывает расщепление, гем вследствие распада экскретируется в виде желчных пигментов, а железо может использоваться снова для синтеза гема. У больных различными формами гемолитической анемии наблюдается низкий уровень гаптоглобина.

В сыворотке крови человека найден белок с молекулярной массой около 1 млн. Он характеризуется высоким содержанием фосфора и углеводов и относительно небольшим количеством азота (12,5-14,2%), что позволяет отнести его к гликопротеинов. Этот белок при наличии комплемента и солей магния способен повышать устойчивость организма к инфекциям, а также лучевой болезни. Благодаря способности этого гликопротеина разрушать бактерии его назвали пропердина (perdere - разрушать, лат.). Поскольку пропердин активно действует в комплексе с комплементом и солями магния, весь комплекс назвали пропердиновый системой.

ß-глобулинов фракция состоит из различных белков, включая ли-попротеины. Одним из компонентов этой фракции является белок трансферрин, который участвует в регуляции концентрации свободного железа в плазме, предотвращая избыточное накопление железа в тканях и потере его с мочой. Он также взаимодействует с медью и цинком. Значительное повышение концентрации трансферрина наблюдается в плазме беременных женщин и больных с недостаточностью железа.

В целом роль глобулинов связана с защитными реакциями организма. Изучение природы антител показало, что они глобулинами, к тому же многие из них относятся к у-глобулинов и называются иммуноглобулинами. Известно пять основных классов иммуноглобулинов, которые отличаются некоторыми особенностями структуры и биологическими свойствами.

у-Глобулины широко используются в практике здравоохранения, особенно в случае многих инфекционных заболеваниях. С помощью электрофореза и иммунобиологических исследований выявлено, что во фракцию у-глобулинов входит более 20 антител.

Большинство белков в плазме имеющиеся в виде комплексов, биологическое значение которых зависит как от белка, так и от небелкового компонента, с которым он комплексируется.

Липиды крови, в том числе триацилглицеринов, фосфолипиды, не-этерифицированные жирные кислоты (НЭЖК), холестерин, стероидные гормоны, некоторые липовитамины т.д., имеющиеся в растворенном состоянии благодаря сочетанию их с белками плазмы в виде комплексов - липопротеинов (см. Структура и функции сложных белков).

Вследствие многих патологических состояний может изменяться количественное соотношение между различными белковыми фракциями крови, даже при отсутствии изменений в содержании общего белка - так называемая дис-протеинемия. Иногда в крови появляются необычные белковые фракции или отдельные белки, которых нет в норме (парапротеинемия). Такими белками, например, С-реактивный белок, криоглобулины т.д..

Диспротеинемия и парапротеинемия - это, например, признаки лучевой болезни.

Выявлен ряд заболеваний, в том числе наследственных, связанных с недостаточным синтезом тех или иных белков крови. Например, во многих новорожденных наблюдается гипо-и агаммаглобулинемия, что сопровождается снижением иммунитета. Встречается также приобретенная гипогаммаглобулинемия. В этих случаях лечение заключается в систематическом введении иммунных у-глобулинов.

С-реактивный белок содержится в плазме взрослого человека в концентрациях менее 1 мг/100 мл. Однако его концентрация значительно увеличивается после острых инфекций. Название этого белка связана с его способностью образовывать преципитаты с полисахаридами группы С пневмококков в присутствии Ca2 +. Допускают, что этот белок способствует фагоцитозу.

Криоглобулины - белки сыворотки, которые редко встречаются и имеющие редкое свойство спонтанно выпадать в осадок, образовывать гель или даже кристаллизоваться при охлаждении сыворотки. Появляются криоглобулины у больных миеломой и у больных ревматическим артритом. Эти белки отнесены к у-глобулинов. Выяснено, что один из криоглобулинов оказался идентичным гликопротеина фибронектина, который связан с поверхностью фибробластов. Этот белок широко распространен в соединительной ткани, входя в состав миофибрилл соединительной ткани. Хотя возможная роль фибронектина в процессе свертывания крови окончательно не установлена, известно, что образование поперечных связей между молекулами этого белка катализируется активированным фактором ХИИИ (а) свертывающей системы крови.

Фибриноген - обладает свойствами глобулинов и вследствие электрофореза находится между фракциями ß-и у-глобулинов. Молекулярная масса фибриногена составляет 330 000-340 000.

Молекула фибриногена содержит шесть полипептидных цепей и является диммером, который состоит из трех пар полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. Фибриноген - это гликопротеин, в состав которого входит галактоза, манноза, гексозамины и сиаловые кислоты. Эти компоненты играют большую роль при преобразовании фибриногена в фибрин.

Содержание фибриногена в крови здоровых людей в среднем составляет 3,0-3,3 г / л. Его концентрация повышается в период беременности, а также при заболеваниях воспалительного характера, при деструктивных процессов, злокачественных новообразований, туберкулеза и других патологических состояний. Снижение содержания фибриногена наблюдается вследствие заболеваний печени, отравление фосфором, фосфорорганических соединениями и другими токсичными веществами.

Фибриноген - белок, который быстро восстанавливается, период его распада от 3 до 8 суток.

Наряду с плазмоспецифичнимы белками крови, в ней присутствуют соединения белковой природы, которые попадают из других тканей и органов. К последним относятся гормоны белковой природы: инсулин и глюкагон, го-надо-и тиреотропного гормона гипофиза и др.. Постоянной составной частью крови является ферменты. Ферменты, присутствующие в плазме, освобождаются из клеток крови и других тканей в результате естественного лизиса последних. Большинство ферментов плазмы не выполняют метаболических функций, за исключением ферментов, участвующих в свертывании крови и функционирующих в системе комплемента.

Вместе с плазмоспецифичнимы ферментами в крови содержится ряд органоспецифических ферментов, активность которых является показателем некоторых патологических состояний. Так, уровень сывороточной амилазы повышается при острых панкреатитов, в случае рака простаты. Значительно повышается активность кислой фосфатазы вследствие воспаления, она снижается при эффективной терапии. В случае заболеваний костной ткани повышается активность щелочной фосфатазы, которая определяется при рН 9.

Установлено, что уровень АсАТ, лактатдегидрогеназы и некоторых других ферментов в плазме имеет определенное диагностическое значение при поражении миокарда и может служить прогностическим тестом при терапии заболеваний сердца. В случае заболевания печени также происходит повышение уровня этих и некоторых других ферментов, например альдолазы.

В целом индивидуальных белков в крови насчитывается несколько сотен, однако не все они идентифицированы, не установлено их структуру и биологические функции.

Page 2

Основной функцией белков главного комплекса гистосовместимости является представление антигенных пептидов в такой форме, в которой их могут распознать рецепторы Т-клеток. Как именно антигенный пептиды попадают в

Подробнее: Процессинг и презентация антигена

Содержимое клеток можно извлечь, растирая ткань между вращающимися стеклянными поверхностями (гомогенизация) или при помощи различных химических методов, разрывая плазматическую мембрану.

Подробнее: Органеллы клеток - биология

Плазмалемма не только образует барьер между вне- и внутриклеточном жидкостями, но и участвует в межклеточных взаимодействиях, формирующих ткани организма. Некоторые клетки, например в крови, не связаны друге другом, а плавают в жидкости (плазме и г. и ).

Подробнее: Межклеточные контакты - биология

Смотрите также