Диагностическая лаборатория в Уфе
Какой заряд имеет гемоглобин
Гемоглобин
Гемоглобин — это железосодержащий дыхательный пигмент крови позвоночных и многих беспозвоночных животных, осуществляющий перенос кислорода от органов дыхания к тканям организма. В крови позвоночных и некоторых беспозвоночных гемоглобин содержится внутри эритроцитов в растворенном состоянии.
Молекула гемоглобина позвоночных животных состоит из белка — глобина и железосодержащей группы — гема. В состав гема входят четыре протопорфириновых кольца, каждое из которых содержит атом двухвалентного железа. Молекулярный вес гемоглобина — 66 000— 68 000. Физиологическая функция гемоглобина как переносчика кислорода основана на его способности обратимо связывать кислород в зависимости от концентрации последнего в крови. В присутствии кислорода железо гема связывает одну молекулу кислорода, при этом гемоглобин превращается в оксигемоглобин. При взаимодействии гемоглобина с окисью углерода (например, при отравлении этим газом) образуется более стабильный комплекс — карбоксигемоглобин.
Продуктами распада гемоглобина являются многочисленные железопорфириновые комплексы. При этом происходит полное отделение гема от белка (хромопротеида); это отделение протекает с превращением железа в трехвалентную форму. Получаемый железопротопорфирин называется гемином, а его соединения — геминодериватами.
Обычно большую часть гемоглобина в эритроцитах составляет гемоглобин А, или нормальный гемоглобин взрослого человека. При врожденных аномалиях и заболеваниях кроветворного аппарата в эритроцитах появляются аномальные гемоглобины. Это наблюдается, например, при серповидноклеточной анемии (см. Анемия у детей), талассемии (см.), врожденной метгемоглобинемии (см.).
Техника определения гемоглобина в крови — см. Кровь.
Гемоглобин выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и принимает участие в транспорте углекислоты.
Гемоглобин представляет собой сложное химическое соединение (молекулярный вес 68 800). Он состоит из белка глобина и четырех молекул гема. Молекула гема, содержащая атом железа, обладает способностью присоединять и отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остается двухвалентным.
Если обработать гемоглобин раствором соляной кислоты, то от глобина отщепляется гем. Вступая в соединение с соляной кислотой, он превращается в гемин (Ca34h42N4O4FeCl), образующий кристаллы характерной формы. Проба на образование гемина производится для доказательства присутствия крови при судебно-медицинских исследованиях.
Рис. 5. Спектры поглощения оксигемоглобина (сверху) и гемоглобина.
В состав молекулы гема входят четыре пиррольных кольца (два из них имеют характер щелочи, а два — кислоты). Атом железа, содержащийся в теме, связывает гем с белковой частью глобином. Если гем теряет атом железа, а пирроловая его структура сохраняется, то получается гематопорфирин. Это вещество в больших количествах образуется в организме при некоторых отравлениях или нарушениях обмена и может выделяться с мочой.
Гем является активной, или так называемой простетической, группой гемоглобина, а глобин — белковым носителем гема. Гемоглобин, присоединивший кислород, превращается в оксигемоглобин (его обозначают символом HbO2). Оксигемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или редуцированным, гемоглобином (Hb). Оксигемоглобин, гемоглобин и некоторые другие соединения и производные гемоглобина дают характерные полосы поглощения лучей спектра. Так, пропуская луч света через раствор оксигемоглобина, можно обнаружить две характерные темные полосы поглощения в желто-зеленой части спектра, между фрауэнгоферовыми линиями D и Е. Для восстановленного гемоглобина характерна одна широкая полоса поглощения в желто-зеленой части спектра (рис. 5).
Оксигемоглобин несколько отличается по цвету от гемоглобина, поэтому артериальная кровь, содержащая оксигемоглобин, имеет ярко-алый цвет, притом тем более яркий, чем полнее произошло ее насыщение кислородом. Венозная кровь, содержащая большое количество восстановленного гемоглобина, имеет темно-вишневый цвет.
Значительно большее поглощение световых лучей с длиной волны 620—680 ммк гемоглобином по сравнению с оксигемоглобином легло в основу методики измерения степени насыщения крови кислородом — оксигемометрии. При этой методике ушную раковину или кювету с кровью просвечивают небольшой электрической лампой и определяют с помощью фотоэлемента интенсивность светового потока указанной длины волны, проходящего через ткань уха или кювету с кровью. По показаниям фотоэлемента определяют степень насыщения гемоглобина кислородом.
Кровь взрослых людей содержит в среднем 14—15% гемоглобина (у мужчин 13,5—16%, у женщин 12,5—14,5%). Общее содержание гемоглобина равно примерно 700 г.
В эмбриональном периоде в крови человека имеются разные типы гемоглобина, отличающиеся способностью присоединять кислород и некоторыми другими химическими свойствами. Для определения и разделения разных типов гемоглобина применяют методику измерения оптической плотности растворов гемоглобина до и после денатурации его едкой щелочью. Разные типа гемоглобина условно обозначают НbА, HbF, НbР. Гемоглобин НЬР встречается только в первые 7—12 недель внутриутробного развития зародыша. На 9-й неделе появляется в крови зародыша гемоглобин HbF и гемоглобин взрослых НbА. Существенно важным представляется тот факт, что эмбриональный гемоглобин HbF обладает более высоким сродством к кислороду и может насыщаться на 60% при таком напряжении кислорода, когда гемоглобин матери насыщается всего на 30%. У разных видов позвоночных животных имеются различия в структуре гемоглобина. Гем разных типов гемоглобина при этом одинаков, глобины же различаются по своему аминокислотному составу.
В организме постоянно происходит синтез и распад гемоглобина, связанные с образованием и разрушением эритроцитов. Синтез гемоглобина совершается в эритробластах красного костного мозга. При разрушении эритроцитов, которое происходит в ретикуло-эндотелиальной системе, главным образом в печени и селезенке, из красных кровяных клеток выходит гемоглобин. В результате отщепления железа от гема и последующего окисления образуется из гемоглобина пигмент билирубин, который затем с желчью выделяется в кишечник, где превращается в стеркобилин и уробилин, которые выводятся с калом и мочой. За сутки разрушается и превращается в желчные пигменты около 8 г гемоглобина, т. е. несколько более 1 %.
В организме человека и животных могут образовываться и другие соединения гемоглобина, при спектральном анализе которых обнаруживаются характерные спектры поглощения. К числу таких соединений гемоглобина относятся метгемоглобин и карбоксигемоглобин. Вещества эти образуются в результате некоторых отравлений.
Метгемоглобин (MetHb) представляет собой прочное соединение гемоглобина с кислородом; при образовании метгемоглобина меняется валентность железа: двухвалентное железо, входящее в молекулу гемоглобина, превращается в трехвалентное. В случае накопления в крови больших количеств метгемоглобина отдача кислорода тканям становится невозможной и наступает смерть от удушения.
Метгемоглобин отличается от гемоглобина коричневым цветом и наличием полосы поглощения в красной части спектра. Метгемоглобин образуется при действии сильных окислителей: феррицианида (красной кровяной соли), марганцовокислого калия, амил- и пропилнитрита, анилина, бертолетовой соли, фенацетина.
Карбоксигемоглобин (HbСО) представляет собой соединение железа гемоглобина с окисью углерода (СО) — угарным газом. Это соединение примерно в 150—300 раз прочнее, чем соединение гемоглобина с кислородом. Поэтому примесь даже 0,1% угарного газа во вдыхаемом воздухе ведет к тому, что 80% гемоглобина оказываются связанными окисью углерода и не присоединяют кислород, что является опасным для жизни.
Слабое отравление угарным газом — обратимый процесс. При дыхании свежим воздухом СО постепенно отщепляется от карбоксигемоглобина и выделяется.
Вдыхание чистого кислорода увеличивает скорость расщепления карбоксигемоглобина в 20 раз. В тяжелых случаях отравления необходимо искусственное дыхание газовой смесью с 95% содержания O2 и 5% CO2, а также переливание крови.
Миоглобин. В скелетной и сердечной мышце находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Его простетическая группа — гем — идентична этой же группе молекулы гемоглобина, а белковая часть — глобин — обладает меньшим молекулярным весом, чем белок гемоглобина.
Миоглобин человека способен связывать до 14% от общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц. Если при сокращении мышцы кровеносные капилляры ее сжимаются и кровоток в некоторых участках мышцы прекращается, то все же благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени сохраняется снабжение мышечных волокон кислородом.
Гемоглобин и его соединения. Оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбогемоглобин, карбоксигемоглобин .
Основные функции эритроцитов связаны с наличием в их составе особого белка хромопротеида, получившего наименование гемоглобин. Состоит гемоглобин из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей.
В крови здорового человека содержание гемоглобина колеблется в пределах от 120 до 160 г/литр. У женщин уровень гемоглобина несколько ниже (до 150 г/литр), чем у мужчин (до 160 г/литр). У беременных женщин содержание гемоглобина может падать до 110 г/литр, и это не является патологией.
У жителей, проживающих на высоте 2000 метров, количество гемоглобина в среднем на 10 г/литр, а на уровне 3000 м – на 20 г/литр больше, чем на равнине. При этом одновременно наблюдается повышение числа эритроцитов.
Наконец в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. foetus – плод), или гемоглобин F, содержание его в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1–2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.
Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится до 70 – 90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение кислорода в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин более трудно вступает в связь с 2,3-дифосфоглицериновой кислотой (2,3-ДФГК), которая уменьшает способность гемоглобина образовывать оксигемоглобин, но приводит к более легкой его отдаче тканям. 2,3-ДФГК образуется в процессе метаболизма по побочному пути гликолиза.
Гем и глобин внутри молекулы гемоглобина находятся в тесном взаимодействии. Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с О2, СО2, и СО.
Гемоглобин, присоединивший О2, носит наименование оксигемоглобина (HHbO2);
гемоглобин, отдавший О2, называется восстановленным, или редуцированным гемоглобином (HHb).
В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на HHb.
Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СО2, образуя карбогемоглобин (HHbCO2), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2.
Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с CO. Это соединение называется карбоксигемоглобин (HHbCO).
Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к О2, поэтому гемоглобин, присоединивший CO, не способен связаться с O2. Однако при вдыхании чистого О2 резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем на практике пользуются при отравлении СО.
Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, перекись водорода и др.) изменяют заряд от Fe2+ до Fe3+, в результате чего возникает окисленный гемоглобин – прочное соединение гемоглобина с О2, носящее наименование метгемоглобин. При этом нарушается транспорт O2, что может привести к тяжелейшим последствиям и даже смерти.
Гемоглобин его строение и функции
Биология... сии таких Характеристики содержится внутри каждого организма. ФУНДАМЕНТАЛЬНЫЕ ДИСЦИПЛИНЫ Жизнь делится на многих уровнях организации - атомов , молекул, клеток , тканей, органов , систем органов , организмов и популяций . Основные дисциплины биологии ...
Эволюционная биология EVO-Дево... мму развития часто вызывают различия в морфологии взрослых. Когда эти изменения являются полезными, они растут должно быть зафиксировано в населения и может привести к появлению новых типов. Evo-Devo стремится выяснить, как новые группы произойдет к ...
Биология и философия любви... оей собственной жизнью для благополучия этого человека, и так далее, список можно продолжать бесконечно. Надо отметить, что эти счета всех есть мерой обоснованности; Есть много различных форм любви. Тем не менее, есть один аспект, что все они имеют ...
Основы биологии... ей также играют большую роль в выживании организмов, включая солнечный свет, атмосферные газы, воду и минералы. 3. Опишите, как биология влияет на пять сфер жизни: еда, одежда, жилье, здравоохранение, и топливо. Питание: Мы не может выжить более 3 ...
Эксперимент биологии... ом итоге убить клетку plasmolising его. [IMAGE] До [IMAGE] После Плазмолиз является разделение растительной клетки из клеточной стенки из-за потери воды. Как вода покидает вакуолью количество цитоплазмы уменьшается, а сама клетка почти не меняется. П ...
Гемоглобин
Гемоглобин (Hb) (происходит от гемо…Гемо… (от греч. h?ima, род. падеж h?imatos — кровь) — составная часть сложных слов, обозначающая отношение, принадлежность к крови (например, гемоглобин, гематология). и латинского globus — шар, далее по тексту — «Г.») — это красный железосодержащий пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоночных животных; в организмеОрганизм (от средне-векового латинского organizo — устраиваю, сообщаю стройный вид) — живое существо, обладающее совокупностью свойств, отличающих его от неживой материи. Большинство организмов имеет клеточное строение. Формирование целостного организма — процесс, состоящий из дифференцировки структур (клеток, тканей, органов) и функций и их интеграции как в онтогенезе, так и в филогенезе. выполняет функцию переноса кислорода (O2) из органов дыхания к тканям; играет также важную роль в переносе углекислого газа от тканей в органы дыхания. У большинства беспозвоночных Г. свободно растворён в крови; у позвоночных и некоторых беспозвоночных находится в красных кровяных клетках — эритроцитахЭритроциты (от греческого erythros — красный и kytos — вместилище, здесь — клетка) — красные кровяные клетки, содержащие гемоглобин. Переносят кислород от легких к тканям и углекислый газ от тканей к органам дыхания. Образуются в красном костном мозге. В 1 мм крови здорового человека содержится 4,5-5,0 млн. эритроцитов., составляя до 94% их сухого остатка. Молярная масса гемоглобина, включенного в эритроциты, около 66 000, растворённого в плазмеПлазма — жидкая часть крови, в которой находятся форменные элементы (эритроциты, лейкоциты, тромбоциты). По изменениям в составе плазмы крови диагностируются различные заболевания (ревматизм, сахарный диабет и тд.). Из плазмы крови готовят лекарственные препараты. — до 3000000. По химической природе Г. — сложный белок — хромопротеид, состоящий из белкаБелки — природные высокомолекулярные органические соединения. В зависимости от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, особую группу составляют сложные белки, в состав которых помимо аминокислот входят углеводы, нуклеиновые кислоты и тд. глобина и железопорфирина — гема. У высших животных и человека Г. состоит из 4 субъединиц-мономеров с молярной массой около 17000; два мономера содержат по 141 остатку аминокислот (?-цепи), два других — по 146 остатков (?-цепи).
Пространственные структуры этих полипептидов во многом аналогичны. Они образуют характерные «гидрофобные карманы», в которых размещены молекулы гема (по одной на каждую субъединицу). Из 6 координационных связей атома железа, входящего в состав гема, 4 направлены на азот пиррольных колец; 5-я соединена с азотом имидазольного кольца гистидина, принадлежащего полипептидам и стоящего на 87-м месте в ?-цепи и на 92-м месте в ?-цепи; 6-я связь направлена на молекулу воды или другие группы (лиганды) и в том числе на кислород. Субъединицы рыхло связаны между собой водородными, солевыми и другими нековалентными связями и легко диссоциируют под влиянием амидов, повышенной концентрации солей с образованием главным образом симметричных димеров (??) и частично ?- и ?-мономеров. Пространственную структуру молекулы гемоглобина изучил методом рентгеноструктурного анализа в 1959 году английский биохимик Макс Фердинандом Перуц (Perutz).
Последовательность расположения аминокислот в ?- и ?-цепях гемоглобина ряда высших животных и человека полностью выяснена. В собранной в тетрамер молекуле Г. все 4 остатка гема расположены на поверхности и легко доступны реакции с O2. Присоединение O2 обеспечивается содержанием в геме атома Fe2+. Эта реакция обратима и зависит от парциального давления (напряжения) O2. В капиллярахКапилляры — мельчайшие сосуды, пронизывающие органы и ткани. Соединяют артериолы с венулами (самыми мелкими венами) и замыкают круг кровообращения; через их стенки происходит обмен веществ между кровью и тканями (кровеносные капилляры). Лимфатические капилляры образуют лимфатические сосуды, способствуют оттоку из тканей жидкости, удалению из организма инородных частиц и болезнетворных бактерий. лёгких, где напряжение O2 около 100 мм рт. ст., Г. соединяется с O2 (процесс оксигенацииОксигенация — насыщение кислородом.), превращаясь в оксигенированный Г. — оксигемоглобин. В капиллярах тканей, где напряжение O2 значительно ниже (составляет около 40 мм рт. ст.), происходит диссоциация оксигемоглобина на гемоглобин и кислород O2; последний поступает в клетки органов и тканей, где парциальное давление O2 ещё ниже (5-20 мм рт. cт.); в глубине клеток оно падает практически до нуля. Присоединение O2 к Г. и диссоциация оксигемоглобина на Г. и O2 сопровождаются конформационными (пространственными) изменениями молекулы Г., а также его обратимым распадом на димеры и мономеры с последующей агрегацией в тетрамеры.
Изменяются при реакции с кислородом O2 и другие свойства гемоглобина: оксигенированный Г. — в 70 раз более сильная кислота, чем Г. Это играет большую роль в связывании в тканях и отдаче в лёгких CO2. Характерны полосы поглощения в видимой части спектра: у геоглобина — один максимум (при 554 ммк), у оксигенированного Г. — два максимума при 578 и 540 ммк. Г. способен непосредственно присоединять углекислый газ (диоксид углерода) CO2 (в результате реакции CO2 с Nh3-rpyппами глобина); при этом образуется карбгемоглобин — соединение неустойчивое, легко распадающееся в капиллярах лёгких на Г. и CO2.
Рис. 1. Спектры поглощения гемоглобина и его соединений: 1 — гемоглобин; 2 — оксигемоглобин; 3 — карбоксигемоглобин; 4 — метгемоглобин: B, C, D, E, F, G — основные фраунгоферовы линии солнечного спектра, цифрами обозначены длины волн.
Количество гемоглобина в крови человека — в среднем 13-16 г% (или 78% — 96% по Сали); у женщин Г. несколько меньше, чем у мужчин. Свойства Г. меняются в онтогенезе. Поэтому различают Г. эмбриональный, Г. — плода (foetus) — HbF, Г. взрослых (adult) — HbA. Сродство к кислороду у Г. плода выше, чем у Г. взрослых, что имеет существенное физиологическоеФизиологический, физиологическое состояние — т.е. такое, при котором не наблюдается отклонений от нормальной работы систем и органов. значение и обеспечивает большую устойчивость организма плода к недостатку O2. Определение количества Г. в крови имеет важное значение для характеристики дыхательной функции крови в нормальных условиях и при самых различных заболеваниях, особенно при болезнях крови. Количество Г. определяют специальными приборами — гемометрами.
При некоторых заболеваниях, а также при врождённых аномалияхАномалия — структурные или функциональные отклонения организма, обусловленные нарушениями эмбрионального развития. Резко выраженные аномалии называют пороками развития, уродствами. крови в эритроцитах появляются аномальные (патологические) Г., отличающиеся от нормальных замещением аминокислотного остатка в (- или ?-цепях. Выделено более 50 разновидностей аномальных Г. Так, при серповидноклеточной анемии обнаружен Г., в ?-цепях которого глутаминовая кислота, стоящая на 6-м месте от N-koнца, замещена валином. Аномалии эритроцитов, связанные с содержанием гемоглобина F или Н, лежат в основе талассемииТалассемия (от греч. th?lassa — море и h?ima — кровь) — средиземноморская болезнь, наследственная гемолитическая анемия, выявленная впервые (1925) у жителей средиземноморских районов. Обусловлена нарушениями в синтезе гемоглобина., метгемоглобинемии. Дыхательная функция некоторых аномальных Г. резко нарушена, что обусловливает различные патологические состояния (анемии и др.). Свойства гемоглобина могут меняться при отравлении организма, например угарным газом, вызывающим образование карбоксигемоглобина, или ядами, переводящими Fe2+ гема в Fe3+ с образованием метгемоглобина. Эти производные Г. не способны переносить кислород. Г. различных животных обладают видовой специфичностью, обусловленной своеобразием строения белковой части молекулы. Г., освобождающийся при разрушении эритроцитов, — источник образования жёлчных пигментов.
В мышечной ткани содержится мышечный гемоглобин — миоглобинМиоглобин — глобулярный белок, запасающий в мышцах кислород., по молярной массе, составу и свойствам близкий к субъединицам Г. (мономерам). Аналоги Г. обнаружены у некоторых растений (например, леггемоглобин содержится в клубеньках бобовых).
Рис. 2. Кривая диссоциации оксигемоглобина человека.
Подробнее про гемоглобин можно изучить в литературе: Коржуев П. А., Гемоглобин, М., 1964; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., 2 изд., М., 1965, с. 303 — 23; Ингрэм В., Биосинтез макромолекул, пер. с англ., М., 1966, с. 188 — 97; Рапопорт С. М., Медицинская биохимия, пер. с нем., М., 1966; Перутц М., Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки, М., 1966; Цукеркандль Э.; ЭволюцияЭволюция (в биологии) — необратимое историческое развитие живой природы. Определяется изменчивостью, наследственностью и естественным отбором организмов. Сопровождается приспособлением их к условиям существования, образованием и вымиранием видов, преобразованием биогеоценозов и биосферы в целом. гемоглобина, там же; Fanelli A. R., AntoniniE., Caputo A., Hemoglobin and myoglobin, «Advances in Protein Chemistry», 1964, v. 19, p. 73 — 222; Antonini Е., Brunori M., Hemoglobin, «Annual Review of Biochemistry», 1970, v. 39, p. 977 — 1042. (Г. В. Андреенко, С. Е. Северин)
Найти ещё что-нибудь интересное:
