Главная » Статьи » Белки плазмы крови составляют

Белки плазмы крови составляют


Белки плазмы крови

Белки являются важной составной частью крови и выполняют следующие функции:

1) определяют онкотическое давление;

2) обеспечивают вязкость крови;

3) обеспечивают свертываемость крови;

4) участвуют в регуляции кислотно-основного равновесия;

5) выполняют транспортную функцию (переносят липиды, НЭЖК, металлы, билирубин, гемоглобин, гор­моны, лекарственные вещества);

6) обеспечивают иммунитет (антитела, интерферон и др.);

7) питательная функция (белки являются резервом аминокислот).

Белки плазмы обычно делят на альбумины, глобулины и фибриноген.

Альбумины

Это простые, высокогидро­фильные белки. Образуются в гепа­тоцитах печени. Выполняют следующие функции:

  • играют важную роль в поддержании коллоидно-ос­мо­ти­чес­кого давления крови);

  • транспортируют многие вещества, в том числе билирубин, катионы металлов и красок, НЭЖК, холестерин и др.;

  • служат богатым и быстро реализуемым резервом аминокислот.

Глобулины

разделены электрофорети­чески на подгруппы.  и -гло­булины вырабатываются в ретикулоэндотели­альной системе, в том числе купферовскими клетками печени.

-глобулины состоят из глико- и липопротеидов. - глобулины участвуют в транспорте различных веществ. Они имеют самую высокую электрофоре-тическую подвиж­ность.

-глобулины состоят из глико-, липо- и металлопротеидов. Они выпол­няют транспортную и другие функции.

-глобулины с самой низкой электрофоретической подвижно­стью. К этой группе относятся большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают фер­ментативной ак­тив­ностью. -глобулины синтезируются плазматическими клетками.

Белки - ферменты

1. Собственные ферменты плазмы крови, которые участвуют в свертыва­нии крови, растворении внутрисосуди­стых сгустков и т.д. Эти ферменты синтезируются в печени.

2. Клеточные ферменты освобождаются из клеток крови и клеток других тканей в результате есте­ственного рас­пада (лизиса). при гепатите - активность аланина­минотрансферазы, арги­назы, аспартат-сердце

Белки - переносчики.

Трансферрин является -глобулином. Может взаимодействовать с Сu2+ и Zn2+ , но главным образом связывает и переносит Fe3+ в различные ткани.

Гаптоглобин является 2-глобулином, выполняет следующие функции:

  • связывает гемоглобин в соотношении 1:1, в результате образуются высо­комолекулярные комплексы, которые не могут выводиться почками транспортирует витамин В12;

  • является естественным ингибитором катепсина В.

Церулоплазмин является 2-глобулином, выполняет следующие функции:

- является переносчиком и регулятором концентрации ионов меди в ор­ганизме,

Белки острой фазы

Это группа белков плазмы, содержание которых увеличивается в ответ на повреждение ткани,воспале­ние, опухо­левый процесс. Эти белки синтезиру­ются в печени и являются гликопротеинами. К белкам ост­рой фазы отно­сятся:

  • гаптоглобин (увеличивается в 2-3 раза, особенно при раке, ожо­гах, хирургических вмеша­тельствах, воспалении);

  • церулоплазмин (имеет значение как антиоксидант);

  • трансферрин (содержание снижается);

  • С-реактивный белок. Отсутствует в сыворотке здорового человека, но обнаруживается при патологи­ческих состояниях, сопровождающихся некро­зом

  • интерферон - специфический белок, появляющийся в клетках в резуль­тате проникновения в них ви­русов. Он угнетает размножение вирусов в клет­ках.

  • фибриноген, основная функция которого участие в свертывании крови.

Гиперпротеинемия– увеличение общего содержания белков плазмы.рвата диарея, потеря воды организмом, а следовательно, и плазмой приводит к повышению концентрации белка в крови (относительная гиперпротеинемия). При ряде патологических состояний может наблюдатьсяабсолютная гиперпротеинемия, обусловленная увеличением уровня γ-глобулинов: например, гиперпротеинемия в результате инфекционного или токсического раздражения системы макрофагов;

Гипопротеинемия, или уменьшение общего кол-ва белка в плазме крови, наблюдается гл образом при снижении уровня альбуминов.. Содержание общего белка снижается до 30–40 г/л. Гипопротеинемия наблюдается при поражении печеночных кл (острая атрофия печени, токсический гепатит и др.). Кроме того, гипопротеинемия может возникнуть при резко увеличенной проницаемости стенок капилляров, при белковой недостаточности (поражение пищеварительного тракта, карцинома и др.).

44.

Остаточный азот крови. Гиперазотемия, ее причины. Уремия.

остаточный азот крови (сумма всех азотсодержащих веществ крови после удаления из неё белков = Небелковый азот крови). Нормальное содержание 14,3 – 28,6 ммоль/

1) мочевина (примерно 50% 2) АКты (около 25%), 3) креатин и креатинин(7,5%;   4) полипептиды, нуклеотиды и азотистые основания (5%;

5)мочевая кислота (4%; 6) аммиак и индикан (0,5%; Индикан представляет собой калиевую или натриевую соль индоксилсерной кислоты, образующейся в печени при обезвреживании индола

Ретенционная азотемия развивается в результате недостаточного выделения с мочой азотсодержащих продуктов Она в свою очередь может быть почечной и внепочечной. При почечной ретенционной азотемии концентрация остаточного азота в крови увеличивается вследствие ослабления очистительной функции почек. 90%мочевины вместо 50%Внепочечные в свою очередь подразделяются на надпочечные и подпочечные

Продукционная азотемияразвивается при избыточном поступлении азотсодержащих продуктов в кровь, как следствие усиленного распада тканевых белков при обширных воспалениях, ранениях, ожогах, кахексии и др. Нередко наблюдаются азотемии смешанного типа.

Уреми́я— острое или хроническое самоотравление организма, обусловленное почечной недостаточностью; накопление в крови главным образом токсических продуктов азотистого обмена (азотемия), нарушения кислотно-щелочного и осмотического равновесия.

Проявления: вялость, головная боль, рвота, диарея, кожный зуд, судороги, кома и др.

45.

Основные биохимические функции и особенности печени.

Гепатоцит имеет хорошо развитую систему эндоплазматического ретикулума ЭР как гладкую, так и шероховатую. Функции ЭР - синтез белков, (альбумины), или ферментов работающих в печени. синтезируются фосфолипиды, триглицериды и холестерол

Функции печени: 1. Пищеварительная–Она образует желчь, включающую воду (82%), желчные кислоты (12%), фосфатидилхолин (4%), холестерол (0,7%), прямой билирубин, белки.Желчь обеспечивает эмульгирование и переваривание жиров пищи, стимулирует перистальтику кишечника.

2. Экскреторнаяфункция, близка к пищеварительной – с помощью желчи выводятся билирубин, немного креатинина и мочевины, , холестерол.(в составе желчи)

3. Секреторная– печень синтез альбумина, белков свертывающей системы, липопротеинов, глюкозы, кетоновых тел, креатина.

4. Депонирующая депо гликогена, мин. в-в, особенно железо, витамины A, D, K, B12 и фолиевая кислота.

5.Метаболическая функция – поддержание метаболического гомеостаза

*Углеводный обмен.. Благодаря синтезу и распаду гликогена печень поддерживает конц-ию глюкозы в крови. Гликогена в печени30-100гр.при длительном голодании источником глюкозы яв-ся глюконеогенез из АК и глицерин. превращение гексоз (фруктозы, галактозы) в глюкозу. р-ии ПФ пути обеспечивают синтез НАДФН, необх-го для синтеза ж к-т и холестерола из глюкозы.

*Липидный обмен. Если поступает избыток глюкозы, который не используется для синтеза гликогена и других синтезов, то она превращается в липиды – холестерол и триацилглицеролы. их удаление происходит при помощи ЛПОНП.. При сильном голодании синтезируются кетоновые тела которые яв-ся альтер. ист. Е

*Белковый обмен. За 7 суток обновляются белки печени– альбумины, многие глобулины, ферменты крови, фибриноген и факторы свертывания крови. АК подвергаются реакциям с трансаминированием и дезаминированием, декарбоксилированию с образованием биогенных аминов. идет утилизация избыточного N и включение его в состав мочевины.

*Пигментный обмен. Участие превращении гидрофобного билирубина в гидрофильную форму и секреция его в желчь

6. Обезвреживающая функция - биотрансформации подвергаются: а) стероидные и тиреоидные гормоны, инсулин, адреналин, б) продукты распада гемопротеинов (билирубин), в) продукты жизнед-ти микрофлоры, всасывающихся из толстого кишечника – кадаверин (производное лизина), путресцин (производное аргинина), крезол и фенол (производное фенилаланина и тирозина) и других токсинов, г)ксенобиотики (токсины, лекарственные вещества и их метаболиты).

46.

Взаимосвязь обмена жиров, углеводов и белков.

путем аминирования или переаминирования пировиноградная кислота, являющаяся продуктом распада углеводов, может превратиться в аминокислоту -аланин. Кроме того, пировиноградная кислота в результате дальнейших превращений дает щавелевоуксусную (СООН—СН2—СО—СООН) и a-кетоглютаровую (СООН—СН2—СН2—СО—СООН) кислоты, из которых путем реакции аминирования и переаминирования соответственно образуются аспарагиновая и глютаминовая аминокислоты.

 углеводы в животном организме могут синтезироваться из продуктов окисления белков. Углеводы образуются из тех аминокислот, которые при своем дезаминировании превращаются в кетокислоты.

СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ УГЛЕВОДОВ И ЖИРОВ

Единство в обмене углеводов и жиров доказывается возникновением общих промежуточных продуктов распада. При распаде углеводов образуется пировиноградная кислота, а из нее -активная уксусная кислота -ацетил-КоА, который может быть использован в синтезе жирных кислот. Последние при своем распаде дают ацетил-КоА. Для синтеза нейтрального жира необходим кроме жирных кислот и глицерин. Глицерин также может синтезироваться из продуктов распада углеводов, а именно, из фосфоглицеринового альдегида и фосфодиоксиацетона. И наоборот, при распаде глицерина могут образовываться фосфотриозы.

СВЯЗЬ МЕЖДУ ОБМЕНОМ БЕЛКОВ И ЖИРОВ

Многие заменимые аминокислоты могут синтезироваться из промежуточных продуктов расщепления жиров. Возникающий при распаде жирных кислот цетил-КоА вступает в конденсацию с щавелевоуксусной кислотой и через цикл трикарбоновых кислот приводит к образованию a-кетоглютаровой кислоты. Кетоглютаровая кислота в результате аминирования или переаминирования переходит в глютаминовую. Глицерин, входящий в состав нейтральногo жира, окисляется в глицериновую кислоту и в дальнейшем превращается в пировиноградную, а последняя используется для синтеза заменимых аминокислот.

Использование белков для синтеза жира осуществляется через образование ацетил-КоА.

          Далее ацетил-КоА может быть использован для синтеза жирных кислот. Глицерин образуется лишь за счет тех аминокислот, которые способны превращаться в пировиноградную кислоту.

47.

Биохимия регуляций. Основные принципы и значение. Иерархия регуляторных систем. Классификация межклеточных регуляторов. Центральная регуляция эндокринной системы: роль либеринов, статинов и тропинов.

Интеграция – это объединение элементов системы в единое целое.

Координация (соподчинение) – это подчинение менее важных элементов системы более важным элементам. Интеграция и координация – это две стороны процесса регуляции.

Различают:

  1. Внутриклеточную регуляцию (ауторегуляцию).

  2. Дистантную регуляцию (межкеточную

Механизмы клеточной ауторегуляции

1. Компартментализация (мембранный механизм).

Роль мембран состоит в следующем:

а) мембраны делят клетки на отсеки и в каждом из них осуществляются свои процессы;

б) мембраны обеспечивают активный транспорт и регулируют потоки молекул в клетке и из клетки;

в) в мембраны встроены ферменты;

г) мембраны защищают клетку от внешних воздействий.

Воздействием на функции мембран клетка может регулировать тот или иной процесс.

2. Изменение активности ферментов.

3. Изменение количества ферм

Классификация межклеточных регуляторов

Анатомо-физиологическая:

а) Гормоны – межклеточные регуляторы, доставляемые к клеткам-мишеням током крови. Вырабатываются в эндокринных железах

б) Нейрогормоны вырабатываются нервными клетками и выделяются в синаптическую щель. Нейрогормоны делятся на медиаторы и модуляторы. Медиаторы обладают непосредственным пусковым эффектом. Модуляторы изменяют эффект медиаторов. Примерами медиаторов являются ацетилхолин и норадреналин; модуляторов – -ааминомасляная кислота, дофамин.

в) Локальные гормоны – это межклеточные регуляторы, действующие на близлежащие к месту их синтеза клетки. Пример: гормоны, производные жирных кислот.

Классификация по широте действия:

а) Гормоны универсального действия действуют на все ткани организма (например, катехоламины, глюкокортикостероиды).

б) Гормоны направленного действия действуют на определенные органы-мишени (например, АКТГ действует на кору надпочечников).

Классификация по химическому строению:

а) Белково-пептидные гормоны

  • Олигопептиды (кинины, АДГ).

  • Полипептиды (АКТГ, глюкагон).

  • Белки (СТГ, ТТГ, ГТГ).

б) Производные аминокислот:

  • Катехоламины и йодтиронины - образуются из тирозина;

  • Ацетилхолин - образуется из серина.

  • Серотонин, триптамин, мелатонин - образуются из триптофана.

в) Липидные гормоны:

  • стероидные гормоны (гормоны коры надпочечников и половые гормоны);

  • производные полиненасыщенных жирных кислот (простагландины, тромбоксаны, лейкотриены).

Табличку продиктуй!

На стимулирующие или тормозящие стимулы из ЦНС секретируются стимулирующие или ингибирующие рилизинг-факторы, которые носят название либерины или статины соответственно. Эти нейрогормоны с кровотоком достигают аденогипофиза, где стимулируют (либерины) или ингибируют (статины) биосинтез и секрецию тропных гормонов.

Тропные гормоны воздействуют на периферические железы, стимулируя выделение соответствующих периферических гормонов

48.

Понятие о рецепторах. Механизм действия гормонов через внутриклеточ­ные рецепторы и рецепторы плазматических мембран и вторые посредники (общая характеристика).

Рецепторы – это белковые молекулы, специфически связывающие данный гормон, в результате чего возникает какой-либо эффект.

Гормон начинает свое действие с соединения с рецептором, образуя гормон-рецепторный комплекс.

Рецепторы могут находиться внутри клетки, а также на клеточной мембране.

Механизм действия гормонов через внутриклеточные рецепторы.

Гормон проникает в клетку, связывается с рецептором. Образованный таким образом гормон-рецепторный комплекс перемещается в ядро и действует на генетический аппарат клетки. В результате меняется процесс транскрипции, а в дальнейшем, синтез белков. Таким образом, данные гормоны влияют на количество ферментов в клетке.

Механизм действия гормонов через рецепторы плазматических мембран

В этом случае гормон не проникает в клетку, а взаимодействует с рецептором на поверхности мембраны.

  1. Первый вариант – с рецептором связан фермент, который из специфического субстрата образует второй посредник. Второй посредник далее связывается со своим рецептором в клетке. Чаще всего рецептором посредника является протеинкиназа, которая за счет фосфата АТФ, фосфорилирует белки. В результате изменяются их свойства, возникает биохимический и физиологический эффект.

  2. Второй вариант – рецептор связан не с ферментом мембраны, а с ионным каналом. При связывании гормона с рецептором, канал открывается, ион поступает в клетку и выполняет функции второго посредника.

Хорошо изученными вторыми посредниками являются циклические нуклеотиды (цАМФ, цГМФ) и Ca2+.

Механизм действия гормонов через цАМФ

Когда соответствующий гормон связывается с рецептором, в мембране активируется фермент аденилатциклаза, который из АТФ образует цАМФ. цАМФ является аллостерическим активатором протеинкиназы, которая фосфорилирует белки и изменяет их свойства.

Содержание цАМФ в клетке увеличивают: глюкагон, катехоламины (через -рецепторы), антидиуретический гормон, гистамин (Н2-рецепторы), простагландин-Е, простациклин, тиреотропный гормон, АКТГ, холерный токсин.

Содержание цАМФ в клетке снижают: ацетилхолин (М-холинорецепторы), катехоламины (2-рецепторы), соматостатин, ангиотензин-II, опиаты, коклюшный токсин.

Механизм действия гормонов через Са2+

Когда гормон связывается с рецептором, в мембране открывается кальциевый канал. В результате содержание кальция в клетке возрастает. Кальций связывается с белком клеток – кальмодулином, образуется комплекс, который может действовать непосредственно на белки, вызывая эффекты, или действовать на кальмодулин-зависимую протеинкиназу. Эта протеинкиназа фосфорилирует белки, в результате изменяются их свойства.

Са2+ в качестве второго посредника выполняет те же функции, что и цАМФ, за исключением того, что в гладких мышцах вызывает сокращение, тромбоцитах – агрегацию.

Содержание кальция в клетке повышают: катехоламины через 1-рецепторы, ацетилхолин через М-холинорецепторы, гистамин через Н1-рецепторы, тромбоксан, ангиотензин-II.

49.

Инсулин. Строение, образование из проинсулина, метаболизм, регуляция секреции. Влияние на обмен веществ.

Инсулин является белкого-пептидным гормоном с молекулярной массой 5700. Синтезируется в В-клетках поджелудочной железы из проинсулина.  проинсулин, который транспортируется в комплекс Гольджи, далее в цистернах которого происходит так называемое созревание инсулина.  

В процессе созревания из молекулы проинсулина с помощью специфических эндопептидаз вырезается C-пептид  Скорость секреции инсулина зависит от концентрации глюкозы в крови: при повышении концентрации секреция инсулина увеличивается, а при снижении – уменьшается.

Молекула инсулина образована двумя полипептидными цепями, содержащими 51аминокислотный остаток: A-цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, B-цепь образована 30 аминокислотными остатками. Полипептидные цепи соединяются двумя дисульфидными мостиками через остатки цистеина, третья дисульфидная связь расположена в A-цепи.

Секрецию инсулина также усиливают: глюкагон, секретин, холецистокинин, СТГ и пища, богатая белками.

Рецепторы для инсулина находятся на клеточной мембране, Главными мишенями для инсулина являются мышцы, печень, жировая ткань, фибробласты и лимфоциты. Головной мозг не зависит от инсулина.

  • усиление поглощения клетками глюкозы и других веществ;

  • активацию ключевых ферментов гликолиза;

  • увеличение интенсивности синтеза гликогена — инсулин форсирует запасание глюкозы клетками печени и мышц путём полимеризации её в гликоген;

  • уменьшение интенсивности глюконеогенеза — снижается образование в печени глюкозы из различных веществ

усиливает поглощение клетками аминокислот (особенно лейцина и валина);

  • усиливает транспорт в клетку ионов калия, а также магния и фосфата;

  • усиливает репликацию ДНК и биосинтез белка;

  • усиливает синтез жирных кислот и последующую их этерификацию — вжировой ткани и в печени инсулин способствует превращению глюкозы втриглицериды; при недостатке инсулина происходит обратное — мобилизация жиров.

50.

Сахарный диабет. Патогенез. Нарушения обмена веществ при сахарном диабете. Определение толерантности к глюкозе при диагностике сахарного диабета.

Может быть 2 причины сахарного диабета:

  1. Абсолютная недостаточность инсулина. В этом случае концентрация инсулина в крови ниже нормы. Это может быть связано либо с повреждением островковой ткани железы, либо с истощением запасов инсулина, либо с ускоренным его разрушением.

  2. Относительная недостаточность возникает в результате снижения числа рецепторов к инсулину, или снижения их чувствительности.

Различают инсулинзависимый (юношеский, ювенильный) и инсулиннезависимый (стабильный) сахарный диабет.

При инсулинзависимом диабете наблюдается абсолютная недостаточность инсулина, и жизнь больных зависит от инъекции инсулина.

При инсулиннезависимом диабете наблюдается относительная недостаточность инсулина, поддержание глюкозы на нормальном уровне достигается сахаропонижающими средствами, инъекции инсулина не требуются.

В чем особенность белков плазмы крови и их функции

Состав белков в организме очень обширен и разнообразен. На сегодняшний день ученым удалось определить и идентифицировать более ста единиц. Причем большая их часть выделена в чистом виде и хорошо изучена. Простые белки крови, в состав которых входят альбумины, глобулины и фибриноген представлены в большом объеме, тогда как сложные – в маленьком количестве.

Белковые соединений

В зависимости от аминокислотного состава и физико-химических параметров выделяют белковые фракции, которые обладают специфическими характеристиками.

Чтобы повысить точность разделения на фракции, эту операцию рекомендуется проводить в электрическом поле при электрофорезе. Данная методика основывается на перемещении белковых молекул при воздействии электрического импульса с разной скоростью.

Термины: Электрофорез – это явление перемещения частиц, содержащихся в белковых расворах (крови в данном случае) под влиянием внешнего электрического поля.

Таблица норм фракций белка

Альбумины – самая большая фракция, которая способна удерживать воду, и на ее долю приходится около 85 % коллоидно-осмотического давления плазмы крови.

Снижение уровня альбуминов называется гипоальбуминемией. Причины такого рода патологии связаны с нехваткой белка в организме, проблемами с его синтезом, в том числе если человек соблюдает безбелковую диету. При этом отмечается понижение онкотического давления, следствием чего становится сильная отечность. Гидрофильность альбуминов значительно снижается по причине наличия в крови психотропных, наркотических, отравляющих веществ и алкоголя.

Глобулины делятся на два вида: альфа-1-глобулины и альфа-2-глобулины. Повышенная концентрация альфа-глобулинов обязательно сопровождает воспалительный процесс в организме, в том числе стрессовые ситуации, ожоги, травмы. Эти белковые компоненты позволяют определить, насколько интенсивно протекает воспалительное поражение организма. Они считаются белками острой фазы заболевания. Когда увеличивается концентрация альфа-2-глобулинов, чаще всего это свидетельствует о протекании гнойного процесса.

Белки плазмы крови и их функции

Функции белков плазмы крови следующие:

В организме человека около трех литров крови. При этом одну шестую часть объема занимают белки. Этого хватает для реализации нормальной жизнедеятельности. Чаще всего клетки организма захватывают не столько белки, сколько аминокислоты (альбумины – их главный резерв). Хотя есть единицы, которые способны выполнять захват плазменного белка и расщеплять его посредством специальных ферментов. Далее высвободившееся количество аминокислот блуждает по кровотоку, где остальные клетки могут их использовать, чтобы в дальнейшем создавать новые белковые элементы.

Функции белка

Некоторые молекулы при транспортировке их по кишечнику к месту назначения налаживают взаимосвязь со специфическими плазменными белковыми соединениями (гормоны, липиды, жирные кислоты и др.).

  • Обеспечение коллоидно-осмотического давления

В виду того, что молекулярный объем белков невелик, говорить об их существенной роли для онкотического давления не стоит. Но если учесть то, что именно белковые вещества создают коллоидно-осмотическое давление, выполняя важную задачу в перераспределении воды между плазмой и межклеточной жидкостью, ситуация меняется кардинально.

Капиллярные элементы легко пропускают некрупные молекулы, поэтому их количество и создаваемое ими давление идентично в плазме и в межклеточной жидкости. Габаритным молекулам нужно потратить больше усилий, чтобы проникнуть внутрь клетки. Для альбумина это время составляет около пятнадцати часов. Более того, белковые соединения способны захватываться клетками и транспортироваться посредством лимфы крови. В связи с чем плазма и межклеточная жидкость устанавливают некий градиент их количества, что обязательно обуславливается различием в коллоидно-осмотическом давлении.

И если концентрация белковых элементов, содержащихся в плазме, меняется, может произойти нарушение нормального обмена веществ в организме и перераспределение воды между кровью и межклеточной жидкостью.

Благодаря тому, что белки плазмы крови способны участвовать в различных процессах, вступая в связь с кислотами и щелочами, они играют важнейшую роль в поддержании нормального уровня pН.

  • Предупреждение кровопотерь.

Белки обеспечивают работу свертывающей и противосвертывающей системы крови, рассасывание сгустков. Наша физиология установлена так, что свертываемость крови позволяет препятствовать кровотечению, частично обуславливаясь присутствием фибриногена. При этом свертывание представлено некоторой цепной реакцией. А без определенных ферментов и целой фракции белков плазмы здесь не обойтись. В завершение этого процесса фибриноген превращается в фибрин, образовывая сгусток. Он становится преградой для дальнейшего кровотечения.

  • Защитная функция белкового компонента плазмы.

Благодаря иммуноглобулинам в плазме происходит нахождение и распознавание чужеродных антител, в том числе их дальнейшее уничтожение. Белковая фракция комплемента реализует удаление антигена. Фракция ингибиторов ферментов позволяет создать новые активные ферменты, воссоединяясь с ними. Примером тому становится защита тканей легкого при гидролизе.

Фракции белков

Белковые соединения крови, в зависимости от своего состава, подразделяются на простые и сложные. Примером первой фракции являются альбумины, а второй – липопротеины, металлопротеины и гликопротеины. Рассмотрим же основные из них:

  • Альбумины – индивидуальные белки плазмы крови, синтез которых происходит в печени. Обновляются эти элементы стремительно. Буквально за двадцать четыре часа синтезируется и распадается около 15 грамм альбумина. Если рассматривать функциональное назначение данной фракции, то ее задачи различны. В первую очередь это поддержка онкотического давления, создание резерва аминокислот, транспортировка полезных веществ к месту назначения (органам и тканям), особенно тех, что не растворяются в воде.
Альбумины
  • Альфа-1-глобулины – физиологические полезные белки плазмы крови, отличающиеся гидрофильностью и невысокой молекулярной массой. Как только происходит сбой в работе почек, они выводятся вместе с мочой, при этом не создавая какого-либо влияния на онкотическое давление. Белки плазмы крови из фракции глобулинов доставляют липиды в место назначения, помогают крови нормально свертываться, в том числе угнетают определенные ферменты, неблаготворно влияющие на организм;
Альфа — 1 — глобулины и их функциональное назначение
  • Альфа-2-глобулины стоит отнести к разряду высокомолекулярных белков. Их синтез происходит в печени. Эта фракция включает регуляторные вещества: а-макроглобулины, без участия которых невозможно протекание любого инфекционного или воспалительного процесса; гаптоглобулины – соединяясь с молекулами глобулина не дают выводиться железу из организма; церулоплазмины – задерживают медь в тканях.
Альфа-2-глобулины и их задачи
  • Бета-глобулины синтезируются в печени. При этом они участвуют в процессе свертываемости крови. Данная фракция включает липопротеины невысокой плотности; трансферрин, который позволяет доставить железо в место назначения; вещества системы комплемента, которые позволяют иммунной системе функционировать должным образом; бета-липоротеиды, траснпортирующие молекулы протеина.
  • Гамма-глобулины синтезируются посредством В-лимфоцитов. Эти белки крови биохимия изучает крайне подробно. Ведь данная фракция содержит иммуноглобулины, а они защищают наш организм от инфекции и внешних опасностей.
Гамма-глобулины

Глобулины слабо растворяются в воде и составляют почти 50% от всей массы белков крови. Нарушения их соотношения сигнализируют о заболеваниях и патологических состояниях. При этом меняется и структура белков. Подробнее об этом можно узнать в разделе медицины под названием патофизиология. Определить такие нарушения можно после проведения биохимического анализа крови. Результаты такого рода исследования и динамическая их характеристика по совокупности позволят точно сказать, насколько долго протекает болезнь, и эффективно ли ее лечение.

Почему меняется соотношение белковых составов сыворотки крови?

Белки плазмы крови подробно изучает биохимия, но изменение их концентрации тоже касается биологических процессов. Именно об этом далее и пойдет речь.

Любые изменения в концентрации белковых элементов фракций в плазме свидетельствуют о том, что в организме произошел сбой. Могут проявляться признаки инфекционного и вирусного процесса. Синтез большого количества а-1-глобулинов – это сигнал того, что в организме протекает воспаление, есть опухолевые образования, произошло хирургическое вмешательство или нарушена функция печени. Однако женщины в положении на третьем триместре могут показать такие же результаты анализа.

С увеличением объема соединений альфа-2-глобулинов связаны ожоги, воспаления, диффузные изменения соединительной ткани.

Если увеличилось число гамма-глобулинов, значит, произошел хронический сбой в функционировании печени, любого рода инфицирование, развился ревматизм или же красная волчанка. Высокая концентрация фракции  бета-глобулинов говорит о гиперлипопротеинемии, нехватке железа, желтухе или нефротическом синдроме. Возможная – физиологическая причина беременность.

Важно! Кроме патологий, вызывать изменение соотношения белковых компонентов фракций могут и лекарственные средства.

Белки плазмы участвуют в разнообразных жизненно важных процессах в организме человека. С помощью этих небольших элементов в клетки, органы и ткани поступает необходимое количество питательных веществ, обеспечивается нормальная свертываемость крови. Концентрация определенных фракций изменяется под влиянием инфекций и в результате нарушения работы внутренних органов. Чтобы определить соотношение белков, обязательно проводится биохимический анализ крови крови.

Характеристика белков плазмы крови для новорожденных

При рождении у ребенка концентрация белковых соединений в сыворотке крови существенно ниже, если сравнивать с параметрами взрослого человека. К окончанию первого месяца от рождения это значение падает до минимальной отметки, а еще через два месяца нормализуется до объема взрослого человека.

В течение первых недель жизни у новорожденного количество глобулинов низкое. Тогда как после месяца и до одного года концентрация таких белков может даже превышать показания взрослого.

Что касается фибриногена, то к окончанию первого месяца после рождения параметры данного белка нормализуются.

Повышение и понижение общего объема белка

Общий объем белка в плазме может повышаться (гиперпротеинемия) или понижаться (гипопротеинемия).

Главные причины нехватки белка:

  • недостаточное поступление белков и аминокислот в организм;
  • высокие потери белка (распад);
  • проблемы с синтезом белков в печени и органах. отвечающих за иммунитет.

Дефицит поступления белка в организм возникает как следствие голодания на протяжении длительного времени, безбелкового диетического питания, нарушения нормального функционировании желудочно-кишечного тракта. Организм может потерять большое количество белка после сильных кровотечений, острых и хронических, вследствие развития злокачественных опухолей.

Как повысить белок в крови

Ярко выраженная гипопротеинемия обязательно присутствует при патологических изменениях в почках и связывается с выводом из них большого количества белковых соединений.

Нарушения синтеза белка встречаются при недостаточности функции печени (цирроз).

Резкое превышение количества белка в плазме развивается после обезвоживания, когда организм теряет существенный объем внутрисосудистой жидкости. К примеру, такое состояние развивается после сильного перегревания тела, ожогов тяжелой степени, кишечных заболеваний (холера, дизентерия).

Вывод

Белки играют важную роль в организме человека, без их участия во множестве процессов ни один орган не смог бы работать. Поскольку белковых веществ существует огромное количество, их выделяют во фракции по функциям и физико-химическому составу. На долю каждой фракции возлагаются определенные задачи, и любое отклонение от количественной нормы таких элементов свидетельствует о развитии патологий. Главное – вовремя проходить медицинское обследование и при недомогании обратиться к врачу. Только своевременное выявление отклонений позволит успешно вылечить заболевание.

4. Белки плазмы крови.

Нормальные плазменные концентрации отдельных ионов и небольших молекул почти такие же, как и в тканевой жидкости из-за свободного обмена воды и растворенных веществ через большинство кровеносных капилляров. Напротив, большинство капилляров непроницаемы для белков плазмы. В результате разница в концентрации белка между плазмой и интерстициальной жидкости создает градиент осмотического (онкотического) давления, который выступает против фильтрации плазмы из капилляров.

Белковую фракцию плазмы составляет несколько десятков различных белков. Их делят на две основные группы: альбумины и глобулины. В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины составляют около 60 % белков плазмы. Они участвуют в транспорте кровью различных веществ, таких как тироксин, билирубин, соли тяжелых металлов, жирные кислоты, фармакологические препараты.

Глобулины по показателям электрофоретической подвижности разделяют на α1-, α2-, β- и γ-глобулины. Эти фракции подразделяют на субфракции. Так, в α1-глобулинах имеются белки с углеводной группой – гликопротеины, в них циркулирует около 60 % всей глюкозы плазмы. Субфракция α2-глобулинов церулоплазмин обладает способностью связывать медь.

β-глобулины участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных горомонов, металлических катионов. Они удерживают около 75 % всех липидов плазмы. Металлосодержащий белок трансферрин осуществляет перенос железа кровью.

Во фракцию γ-глобулинов входят различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий. Их подразделяют на группы IgA, IgG, IgE и т.д. Сюда же относят агглютинины крови.

Фибриноген обладает свойством становиться нерастворимым в определенных условиях (под воздействием тромбина), принимать при этом волокнистую структуру, переходя в фибрин.

Альбумины и фибриноген образуются в печени, глобулины – в печени, красном костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах.

Таким образом, белки плазмы вместе с электролитами являются ее функциональными элементами. С их помощью в значительной степени осуществляется транспорт веществ из крови к тканям. К числу транспортируемых компонентов относятся питательные вещества, витамины, микроэлементы, гормоны, ферменты, а также конечные продукты обмена веществ. Кроме того, в силу способности связывать большое число циркулирующих в плазме низкомолекулярных соединений, белки участвуют в поддержании осмотического давления.

5. Клеточный состав крови

Клеточный состав крови представлен эритроцитами, лейкоцитами и тромбоцитами.

Эритроциты — безъядерные форменные элементы, 98% объема гомогенной цитоплазмы которых составляет гемо­глобин. Их количество в среднем составляет 3,9—5*1012/л.

Активная часть жизненного цикла эритроцитов (120 сут) протекает в перифери­ческой крови, куда они поступают в стадии ретикулоцитов. Ретикулоциты активно поглощают ферритин; через 24—36 ч превращаются в зрелые эритроциты. Эритроциты составляют основную массу крови, они же определяют ее цвет.

Зрелые эритроциты млекопитающих имеют форму двояковогнутых дисков диаметром 7—10 мкм. Такая форма не только увеличивает площадь поверхности (до 3800 м2), но и способствует более быстрой и равномерной диффузии газов через клеточную мембрану. Плазмолемма эритроцитов имеет отрицательный заряд, аналогично заряжены внутренние стенки кровеносных сосудов. Одноименные заряды препятствуют слипанию. Вследствие большой эластичности эритро­циты легко проходят по капиллярам, имеющим вдвое меньший, чем они диаметр (3—4 мкм).

Основной функцией эритроцитов является транспорт О2 от легких к тканям и участие в переносе СО2 от тканей к легким. Эритроциты переносят также адсорбированные на их поверхности питательные вещества, биологически активные вещества, обмениваются липидами с плазмой крови. Эритроциты участвуют в регуляции кислотно-щелочного и ионного равновесия в организме, водно-солевого обмена организма. Эритроциты принимают участие в явления иммунитета, адсорбируя различные яды, которые затем разрушаются. В эритроцитах содержится ряд ферментов (фосфатаза) и витаминов (В1, В2, В6, аскорбиновая кислота). Важную роль они играют также в регуляции активности свертывающей системы крови. Крупномолекулярные белки А и В, локализованные в мембране эритроцитов, определяют групповую принадлежность крови в системе АВО и резус-фактор (Rh-фактор).

7.4.1. Белки плазмы крови и их функциональное значение

Белковую фракцию плазмы составляет несколько десятков различных белков. Большая величина молекул дает основание относить их к коллоидам. Присутствие коллоидов в плазме обусловливает ее вязкость.

Белки плазмы различают по строению и функциональным свойствам. Их количественное и качественное определение производят специальными методами электрофореза, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле, ультрацентрифугирования, иммуноэлектрофореза, при котором в электрическом поле передвигаются целые комплексы связанных со специфическими антителами молекул. В плазме крови человека содержится примерно 200—300 г белка. Белки плазмы делят на две основные группы: альбумины и глобулины. В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины. Альбумины составляют около 60% белков плазмы. Их высокая концентрация, большая подвижность при относительно небольших размерах молекулы, определяют онкотическое давление плазмы. Большая общая поверхность мелких молекул альбумина играет существенную роль в транспорте кровью различных веществ, таких как билирубин, соли тяжелых металлов жирные кислоты, фармакологические препараты (сульфаниламиды, антибиотики и др.). Известно, что, например, одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина.

Глобулины. Эту группу белков электрофоретически, по показателям подвижности, разделяют на несколько фракций: α1—, α2—, β3— и γ—глобулины. С помощью иммуноэлектрофореза эти фракции подразделяют на мелкие субфракции более однородных белков. Так, во фракции α1—глобулинов имеются белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки называются гликопротеинами. В составе гликопротеинов циркулирует около 60% всей глюкозы плазмы. Еще одна группа — мукопротеины — содержит мукополисахариды, фракцию аз составляет медьсодержащий белок церулоплазмин, в котором на каждую белковую молекулу приходится восемь атомов меди. Таким образом связывается около 90% всей содержащейся в плазме меди. В плазме имеются еще тироксинсвязывающий и другие белки.

β—глобулины. участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных гормонов, металлических катионов. Они удерживают в растворе около 75% всех липидов плазмы. Металлсодержащий белок трансферрин осуществляет перенос железа кровью. Каждая молекула трансферрина несет два атома железа.

γ—глобулины характеризуются самой низкой электрофоретической подвижностью. В эту фракцию белков входят различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий. Количество этой фракции возрастает при иммунизации животных. К γ—глобулинам относятся также агглютинины крови.

Фибриноген занимает промежуточное положение между фракциями β— и γ—глобулинов. Этот белок образуется в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы; обладает свойством становиться нерастворимым в определенных условиях (под воздействием тромбина), принимать при этом волокнистую структуру, переходя в фибрин. Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3%, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови и превращение ее в течение нескольких минут в плотный сгусток. Сыворотка крови по своему составу отличается от плазмы только отсутствием фибриногена.

Альбумины и фибриноген образуются в печени, глобулины в печени красном костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах. При нормальном питании в организме человека за 1 сут вырабатывается около 17 г альбумина и

5 г глобулина. Период полураспада альбумина составляет 10—15 сут глобулина — 5 сут.

Белки плазмы вместе с электролитами являются ее функциональными элементами. С их помощью в значительной степени осуществляется транспорт веществ из крови к тканям. К числу транспортируемых компонентов относятся питательные вещества, витамины, микроэлементы, гормоны, ферменты а также конечные продукты обмена веществ.

Из питательных веществ самую большую часть составляют липиды. Их концентрация колеблется в широком диапазоне, но максимальное содержание отмечается после приема жирной пищи. На относительно постоянном уровне удерживаются переносимая плазмой глюкоза (44,4—66,6 ммоль/л) и аминокислотные остатки (4 мг%). Витамины могут переноситься либо в связанному белками, либо в свободном виде. Их уровень в плазме также подвержен колебаниям и зависит не только от их содержания в продуктах питания и синтеза кишечной флорой, но и от наличия особого фактора, облегчающего их всасывание в кишке.

Микроэлементы циркулируют в плазме в виде металлсодержащих белков (Со и др.) или белковых комплексов (Fe). Из конечных продуктов обмена наибольшей концентрации, особенно при тяжелой мышечной работе и недостатке кислорода, достигает молочная кислота. Не использованные организмом и подлежащие удалению конечные продукты обмена веществ (мочевина, мочевая кислота, билирубин, аммиак) доставляются плазмой к почкам, где и удаляются с мочой.

Белки плазмы в силу способности связывать большое число циркулирующих в плазме низкомолекулярных соединений участвуют, кроме того, в поддержании постоянства осмотического давления. Им принадлежит ведущая роль в таких процессах, как образование тканевой жидкости, лимфы, мочи, всасывание воды.

Смотрите также